АТРаза ДНК-зависимая

Рис. 7.8. Сердечные гликозиды блокаторы Ка+,К+-АТРазы. а — уабаин и аг-ликон дигитоксина дигитоксин образуется из агликона при гликозилировании-. Агликон дигитоксина относится к группе стероидов б —уабаин ингибирует К+-зависимую стадию дефосфорилирования АТРазы и блокирует ионный иасос только на наружной стороне мембраны.

В. Действие альдостерона на транспорт ионов. Молекулярный механизм действия альдостерона на транспорт Na+ не выяснен, но целый ряд данных подтверждает модель, приведенную на рис, 48,8, Согласно этой схеме. Na из жидкости, содержащейся в канальцах и омывающей апикальную поверхность почечных клеток, пассивно входит в клетки по Na -каналам. Далее происходит перенос этого иона в интерстициальную жидкость, причем транспорт через мембрану на серозной стороне клетки осуществляется Na+/К -зависимой АТРазой, Таким образом, на этот активный процесс расходуется энергия АТР, Альдостерон увеличивает число Na+-каналов на мембране на апикальной стороне клеток, что, очевидно, ведет к повышению уровня внутриклеточного [c.218]

Достоверно установлено, что транспорт На+ и К+ ионным насосом обеспечивается энергией гидролиза АТР. Функция (На++ Б +К+)-зависимой АТРазы [c.364]

Ионы кальция также активно выкачиваются из большинства клеток при помощи системы, напоминающей во многих отношениях На++К+)-зависимую АТРазу [65, 66]. Из слизистой кишечника был выделен белок, связывающий кальций, синтез которого зависит от витамина О [14, 67] (дополнение 5-Д). Этот белок имеет большой молекулярный вес и сходен с мышечным кальций-связывающим белком (гл. 4, разд. Б.8.1В). [c.368]

Рис. 6-49. Модель функционирования (Ка + К )-АТРазы. Связывание Ка (1) и последующее фосфорилирование (2) АТРазы со стороны цитоплазмы индуцируют в белке конформационные изменения, в результате которых Ка" переносится через мембрану и высвобождается в межклеточное пространство (3). Затем связывание К" на внещней поверхности (4) и последующее дефосфорилирование (5) возвращают белок в первоначальную конформацию при этом К" проходит через мембрану и высвобождается в цитоплазму (6). Эти конформационные изменения аналогичны переходам типа пинг-понг , изображенным на рис. 6-47, за исключением того, что здесь конформационные переходы индуцируются Ка"-зависимым фосфорилированием и К"-зависимым дефосфорилированием белка, вследствие чего он совершает полезную работу. Для простоты показано только по одному участку связывания Ка" и К". В реальном насосе, видимо, существует три участка связывания Ка" и два - К".

Спонтанное взаимодействие F-актина с одним миозином (спонтанная активация миозиновой АТРазы F-актином) Ингибитор взаимодействия F-актина с миозином (ингибитор F-актин-зависимой активации АТРазы) [c.340]

Концентрация внеклеточного кальция (Са +) составляет 5 ммоль/л и регулируется очень строго (см. гл. 47). Внутриклеточная концентрация свободных ионов кальция гораздо ниже — 0,1—10 мкмоль/л, а количество Са +, связанного с внутриклеточными органеллами (митохондриями и эндоплазматическим ретикулумом), колеблется в пределах 1—20 мкмоль/л. Несмотря на этот 5000—10000-кратный концентрационный градиент и благоприятствующий проникновению Са + трансмембранный электрический градиент, вход Са + в клетки резко ограничен. Изменение концентрации Са + в цитозоле происходит по трем механизмам. Ряд гормонов (класса II. Б) повышает проницаемость мембраны для Са + и тем самым увеличивает вход в клетку Са +. Это может осуществляться по механизму На+/Са +-обмена, обладающему большой емкостью, но низким сродством к Са +. Существует также зависимый от АТРазы Са +/2Н+-насос, обеспечивающий выведение Са + из клетки в обмен на Н+. Этот механизм характеризуется высоким сродством к Са +, но малой емкостью и, по-видимому, ответствен за тонкую настройку уровня Са + в цитозоле. Наконец, возмо- [c.166]

Щитовидная железа наряду с некоторыми другими эпителиальными тканями, такими, как молочная железа, плацента, слюнные железы и желудок, обладает способностью концентрировать V против высокого электрохимического градиента. Это требующий энергии процесс, связанный с зависимым от АТРазы Na+/K+-насосом. Активность 1-насоса щн- [c.187]

Какой белок ответствен за первоначальное расплетание двух цепей родительской молекулы Эту функцию связывают с мутациями гер, которые замедляют движение репликационной вилки. Белок Rep представляет собой АТРазу, зависимую от одноцепочечной ДНК. В присутствии АТР совместное действие белков Rep и SSB приводит к разделению двухцепочечной репликативной формы ДНК фага фХ174, несущей разрыв в одной из цепей, на составляющие ее отдельные цепи. Вероятно, белок Rep расплетает цепи, а белок SSB затем фиксирует их в одноцепочечном состоянии. [c.424]

В процессе сайт-специфической рекомбинации в обмен вступают короткие специфические нуклеотидные последовательности одной и той же или обеих спиралей ДНК, распознаваемые особым сайт-специфическим ферментом, что приводит к трансформации распределения нуклеотидных последовательностей в геноме. Любые комплементарные взаимодействия между двумя гомологичными спиралями ДНК возможны лишь тогда, когда в одной из двух цепей происходит разрьш. К числу факторов, вызывающих такие одноцепочечные разрывы, относят химические агенты, некоторые виды излучения, специфические белки. Например, у Е. соИ обнаружен белок гес B D, который вызывает в молекулах ДНК одноцепочечные разрьшы. Белок гес B D представляет собой ДНК-зависимую АТРазу, которая действует как ДНК-хеликаза, перемещающаяся по спирали ДНК и вызывающая ее расплетение. Под влиянием этого белка, обладающего нуклеазной и хеликазной активностью, на двойной спирали ДНК возникает разрыв с образованием одноцепочечного участка ус (whisker) (рис. 5.5). [c.112]

В процессе общей генетической рекомбинации центральная роль отводится комплементарным взаимодействиям нуклеотидных последовательностей. Кроме того, этот процесс требует участия особого белка гесА с Mr, равной 38 кДа. Белок гесА прочно связывается в виде крупных кластеров с одиночными цепями ДНК, одновременно удерживая и двойную спираль. За счет двух сайтов данный белок имеет еще один участок — для связывания и гидролиза АТР, т.е. он представляет собой ДНК-зависимую АТРазу. Благодаря особенностям белка гесА осуществляются од- [c.113]

При электрофорезе белков плазматических мембран в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия (гл. 2, разд. 3.6) получают от 1 до 6 четко выраженных полос и, как минимум, еще 35 менее интенсивных полос, соответствующих мол. весам в интервале от 10 000 до 360 000 [28]. Однако некоторые очень важные мембранные белки, апример (Na+-f К+)-зависимая АТРаза (разд. Б.2.в), присутствуют в столь незначительных количествах (в одном эритроците их содержится всего несколько сотен молекул [3, За]), что эти белки не удается идентифицировать на электрофореграмме. Митохондриальные мембраны могут иметь еще более сложный состав, чем плазматические, тогда как состав миелина несколько проще. [c.352]

Рассмотренные выше факты привели к концепции, предполагающей, что ( а++К+)-зависимая АТРаза и является, по существу, мембранным ионным нашсом. Для активации фер ментной системы ионы К+ и №+ должны находиться по разные стороны от мембраны. Вместе с тем очищенный фермент должен гидролизовать АТР в пробирке в присутствии Na++K++Mg2+. Этот бетокудалосьвыделитьвочищенном виде [53—56]. При гель-электрофорезе в присутствии додецилсульфата натрия очищенная (На++К+)-зависимая АТРаза разделяется на две субъединицы. Большая из них представляет собой полипептидную цепь с мол. весом - 95 000—100 000, а меньшая является гликопротеидом с мол. весом 50 000. Антитела к изолированной большой субъединице связываются с фрагментами мембран, принадлежащими, по-видимому, участкам внутренней поверхности плазматической мембраны [57]. Логично предположить, что гликопротеидная субъединица фермента расположена на наружной поверхности мембраны. [c.362]

МИ, различались, тем не менее даже максимальные значения свидетельствуют об относительно небольшом числе натриевых каналов — 40—75 на 1 мкм поверхности мембраны [74] (для сравнения напомним, что в мембране на той же площади расположено 2-10 фосфолипидных молекул). Число каналов, проводящих ионы натрия, по-видимому, в 10 раз меньше числа насосных каналов, т. е. каналов, используемых (Ыа+ + -I-К+)-зависимой АТРазой [75]. Число калиевых каналов не известно [c.372]

Возникает, однако, вопрос как родопсин может регулиро-. вать натриевые каналы плазматических мембран, если он сам-расположен в мембранах дисков Полагают, что между этими двумя мембранными системами в качестве посредников (мессенджеров) функционируют ионы кальция и сОМР. Установле--но, что Са2+-зависимая АТРаза является компонентом мембран дисков. Она действует как кальциевый насос, используя энергию, метаболизма для повышения концентрации кальция в простран - [c.17]

В этой главе рассматриваются компоненты мембран клетки, регулирующие и обеспечивающие транспорт ионов, особенно Na+ и К+ (рис. 6.1). Подобные мембранные системы, расходуя метаболическую энергию клетки, могут перекачивать ионы из менее концентрированного в более концентрированный раствор (активный транспорт, ионный насос). В результате теплового движения и под действием электрохимического потенциала ионные токи л-югут менять направление без потребления метаболической энергии (пассивный транспорт). Для проведения нервного импульса энергетически необходимы оба процесса — активный транспорт ионов против градиента концентрации (как бы в гору) и пассивная диффузия по градиенту (как бы с горы). Таким образом, чтобы поддерживать ионный баланс, пассивные ионные токи должны компенсироваться активным транспортом. Здесь рассматривается только пассивный ионный транспорт активный транспорт и его Na+, К+-насос, движущей силой которого является энергия, высвобождаемая в результате гидролиза АТР (Na, К-зависимая АТРаза, или Na+, К -насос),. обсуждаются в гл. 7. Такое подразделение уже указывает на то, что в процессе принимают участие биохимически различные структуры. Существует несколько доказательств в пользу этого. [c.130]

Эти эксперименты неопровержимо доказали, что АТР поставляет энергию для перекачивания ионов натрия и калия через плазматическую мембрану тем не менее оставалось непонятным, как именно гидролиз АТР связан с транспортом ионов. Дальнейшие исследования показали, что концевая фосфатная группа АТР в присутствии Na" переносится на остаток аспарагиновой кислоты в молекуле АТРазы. Связанная с АТРазой фосфатная группа затем гидролизуется в присутствии К", и именно этот последний этап ингибируется уабаином. Na"-3aBH nMoe фосфорилирование сопряжено с изменением конформации АТРазы, что приводит к выведению натрия из клетки. Наоборот, К"-зависимое дефосфорилирование, осуществляемое вслед за этим, обусловливает транспорт ионов калия внутрь клетки и возвращение АТРазы в первоначальное состояние (рис. 6-49). [c.385]

Зависимость мембранного потенциала от проницаемости мембраны составляет основу любой электрической активности нейронов. Об этой зависимости уже говорилось в главе 6, и теперь мы рассмотрим ее подробнее. Представим себе нервную клетку в состоянии покоя, когда внутриклеточные концентрации и К определяются равновесием между ионными токами, создаваемыми работой Ыа К -АТРазы, и обратным переходом Na и К вниз по градиентам их концентраций через каналы утечки (см. разд. 6.4.5). Состояние покоя в физических терминах определяется следующим образом стационарное состояние, или потешщал покоя,-это мембранный потенциал, при котором суммарный ток ионов через мембрану равен нулю. Иными словами, [c.77]

В ходе обратного всасывания в почечных канальцах активный транспорт Ыа осуществляется Mg -зависимой Ыа, К -АТРазой. В этом сопряженном процессе поглощение трех ионов Ыа происходит одновременно с вьщелением двух ионов К +. [c.999]

АТР и другие нугслеозидтрифосфаты - крайне важные, но не единственные источники энергии для белков, которые могут использовать ее для совершенггя полезной работы. Ионный градиент по обе стороны различных гслеточных мембран способен запасать и расходовать энергию подобно перепаду воды по разные стороны плотины. Например, созданный (Na , К )-зависимой АТРазой большой перепад концепт- [c.166]

В плазматических мембранах бактерий, во внутренних мембранах митохондрий и тилакоидных мембранах хлоропластов обнаруживаются ферменты, очень похожие на две обсуждавшиеся выше транспортные АТРазы. Однако здесь они обычно действуют в обратном направлении. Вместо гидролиза АТР, обеспечивающего транспорт ионов, они катализируют синтез АТР из ADP и фосфата, осуществляемый благодаря наличию на этих мембранах градиента протонов. Градиент Н" возникает на отдельных этапах транспорта электронов в процессе окислительного фосфорилирования (у аэробных бактерий и в митохондриях) или фотосинтеза (в хлоропластах), а также с помощью фотоактивируемого протонного насоса (бактериородоисина у Haloba terium). Эти ферменты, в норме синтезирующие АТР, названы ТР-синтетазами Как и транспортные АТРазы, они способны работать в обоих направлениях в зависимости от условий либо гидролизовать АТР и качать Н" через мембрану во внутреннее пространство, либо синтезировать АТР при прохождении потока ионов Н" через молекулы ферментов в обратном направлении. АТР-синтетазы ответственны за продукцию практически всего АТР в большинстве клеток и более детально обсуждаются в гл. 9. [c.389]

В плазматической мембране некоторых эпителиальных клеток, участвующих в поглощении пищи в кишечнике, белки-переносчики распределены асимметрично, способствуя, таким образом, сквозному транспорту поглощенных растворенных веществ через клетку. Как показано на рис. 6-52, белки, локализованные в плазматической мембране на апикальной (всасывающей) поверхности эпителиальной клетки, осуществляют Ка"-зависимый симнорт, перенося питательные вещества внутрь клетки. В то же время Ка"-независимые белки в базальной и латеральной мембранах позволяют питательным веществам выходить наружу по градиенту их концентраций Градиент Ка" на плазматической мембране таких клеток поддерживается (Ка" + К" )-АТРазой, находящийся в базолатеральной области. По-видимому, сходные механизмы используются эпителиальными клетками кишечника и почек для перекачивания молекул воды из одного внеклеточного пространства в другое. [c.392]

Миозин действует как актин-зависимая АТРаза [5] [c.261]

Зависимость сокращения скелетной мышцы позвоночного от ионов Са (и тем самым - от команд, передаваемых нервами) всецело определяется наличием специализированных вспомогательных белков, тесно связанных с актиновыми филаментами. Если миозин смешать в пробирке с очищенными актиновыми филаментами, АТРаза миозина активируется независимо от присутствия Са , тогда как в нормальной миофибрилле, где на актиновых филаментах сидят вспомогательные белки, активация миозиновой АТРазы зависит от Са [c.265]

Са +-зависимая протеинкиназа a +/Mg 2+-АТРаза [c.167]

В. Действие альдостерона на транспорт ионов. Молекулярный механизм действия альдостерона на транспорт Na не выяснен, но целый ряд данных подтверждает модель, приведенную на рис. 48.8. Согласно этой схеме, Na из жидкости, содержащейся в канальцах и омывающей апикальную поверхность почечных клеток, пассивно входит в клетки по Na -каналам. Далее происходит перенос этого иона в интерстициальную жидкость, причем транспорт через мембрану на серозной стороне клетки осуществляется Na +/К+-зависимой АТРазой. Таким образом, на этот активный процесс расходуется энергия АТР. [c.218]

Конформационная перестройка миозина сопровождается аллостери-ческим эффектом - смыканием длинной узкой щели, находящейся на границе между толстой и тонкой половинами грушевидной головки. Результатом становятся сближение актина с нуклеотидным центром миозина и высвобождение ADP и неорганического фосфата. В этом причина того, почему миозин представляет собой актин-зависимую АТРазу. Давно было замечено, что этапом, лимитирующим скорость каталитической реакции, является не связывание молекул АТР в активном центре и не собственно гидролиз, а освобождение продуктов ферментативной реакции, остающихся прочно связанными с миозином, что и препятствует началу следующего каталитического акта [442, 443]. АТРазная активность очищенного миозина невелика для гидролиза одной молекулы АТР ферменту требуется 30 с. В присутствии актина каждая молекула миозина способна гидролизовать от 5 до 10 молекул АТР в секунду. [c.128]

Общая модель, объясняющая работу мембранных ионных насосов, схематически показана на рис. 6.10. Видно, что активный перенос ионов происходит в три этапа. Сначала ион соединяется с молекулой переносчика, образуя комплекс ион — переносчик. Затем этот комплекс проходит через мембрану или переносит через нее заряд. Наконец, ион освобождается на противоположной стороне мембраны. Одновременно происходит аналогичный процесс, переносящий ионы в противоположном направлении. Из всех систем активного транспорта лучше всего изучен насос, переносящий через мембрану Na+ и К+ против концентрационных градиентов этих ионов. Источником энергии для работы этих насосов служит расщепление АТР АТРазой. Этот фермент носит название Na+, К -зависимой АТ Разы. Опытным путем было показано, что он одновременно выполняет функцию ионного переносчика. Он представляет собой крупный белок, связанный с мембраной и состоящий из двух полипептидных компонентов молекулярная масса каждого из этих компонентов составляет 100 000. Молекула этого белка пронизывает мембрану насквозь прикрепляясь к ее наружной стороне небольшими гликопротеиновыми цепями. С внутренней стороны мембраны происходит преимущественное связывание Na+ и АТР, а с наружной — К+ и различных ингибиторов ти- [c.144]

Миозин-это актин-зависимая АТРаза [1, 2] [c.81]

Фосфорилирование и дефосфорилирование легких цепей миозина гладких мышц производят специфические ферменты. Миозиновая АТРаза гладких мышц Са -зависима, так как фосфорилирующий фермент-киназа легких [c.86]

Аллостерическая активация кальмодулина кальцием аналогична активации протеинкиназы циклическим АМР. При изучении киназы фосфорилазы было обнаружено, что кальмодулин является регуляторной субъединицей, постоянно входящей в состав этого фермента (рис. 13-31). Но в большинстве случаев присоединение Са ведет к тому, что ранее свободный кальмодулин связывается в клетке с различными белками-мишенями (рис. 13-33). Например, кальций-зависимая активация фосфодиэстеразы циклических нуклеотидов, аденилатциклазы и некоторых мембранных Са -АТРаз происходит в результате связывания комплекса Са -кальмодулин с регуляторной субъединицей каждого из этих ферментов. Таким образом, реакция клетки-мишени на увеличение концентрации свободных ионов Са в цитозоле зависит от того, какие кальмодулин-связывающие белки имеются в данной клетке. Поскольку кальмодулин может принимать несколько различных конформаций (в зависимости от числа связанных ионов кальция), не исключено, что разные конформации взаимодействуют с разными клеточными белками. Таким путем кальмодулин мог бы в принципе вызывать различную реакцию клеток при разных концентрациях свободных ионов Са " в цитозоле. [c.276]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология