Протеины биуретовая реакция

Из всех белковых веществ при умеренном гидролизе образуются продукты, которые еще обладают общим характером белковых тел, а именно не растворяются в спирту и дают как ксантопротеиновую, так и биуретовую реакции. Эти соединения (указаны в ПЬ) называются альбумозами и пептонами. Они образуются также при действии желудочного сока на протеины. Их нужно рассматривать как промежуточные продукты полного гидролитического распадения. При этом альбумозы стоят ближе к протеинам, пептоны — к аминокислотам нужно однако заметить, что между альбумозами и пептонами нет резкого различия. [c.327]

Протеины, обладающие подобным строением, тоже дают биурето вую реакцию. Реакция не идет только тогда, когда протеин полностью гидролизован до аминокислоты. Биуретовую реакцию дают также многие соединения, являющиеся промежуточными продуктами распада белка, например все известные в настоящее время пептоны включая тетрапептиды. Для ди- и трипептидов биуретовая реакция ненадежна, что зависит, вероятно, от характера пептидной связи. Протекание биурето-вой реакции для полипептидов не зависит ни от характера аминокислот, ни от природы их связи между собой. [c.529]

Несколько труднее гидролизуются муравьиной кислотой истинные протеины, фибрин и яичный белок. При 10%-ной НСООН для расщепления яичного белка необходимо не менее 12 час., а при применении 50%-ной кислоты оно завершается в течение 3 час. Гидролизат окрашен в коричневый цвет и по прибавлении воды дает выделение черного смолообразного осадка. Фибрин удается гидролизовать вполне при помощи 10%-ной НСООН в течение 3-х часов, но и здесь остается значительный смолообразный осадок, не растворимый в воде и слабых кислотах, растворимый в спирте, щелочах и крепких кислотах. Этот осадок при повторном гидролизе 50%-ной муравьиной кислотой не разрушается и биуретовой реакции не дает. В ближайшем будущем мы намерены заняться исследованием природы этого осадка. [c.361]

Реакции, с в н д е т е л ь с т н у ю щ и с о белковой природе инсулина. С раствором инсулина проделывают реакции, дока.ч1,гваюнще его белковую природу,— биуретовую, Миллона и др. [см. раздел 1 Химия амин(]кислот, пептидоп и простых белкоп (протеинов) ]. [c.249]

Функциональные группы способны вступать в реакции алки-лирования, арилирования, окисления, восстановления, ацилирования, этерификации, дезаминирования (азотистой кислотой), йодирования, нитрования, фосфорилирования, диазотирования, реакцию с формалином. Белки могут осаждаться кислотами трихлоруксусной, салициловой, пикриновой, фосфовольфрамовон и фосфомолибденовой, а также солями тяжелых металлов. Благодаря наличию некоторых функциональных групп протеины дают ряд специфических реакций, как например биуретовую (реагируют пептидные связи), ксантопротеиновую (реагируют ароматические ядра циклических аминокислот), Миллона (фенольная группа тирозина), Адамкевича (индольная группа триптофана), Сакагучи (гуанидиновая группа аргинина), сульфгидрильную, нингидриновую, пикриновую и др. Больщинство из них исполь- [c.28]

Для белков характерны некоторые цнетные реакции, например, ксантопротеиновая и биуретовая. Ксанюпротеиновая реакция заключается в появлении желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белок. Эта реакция указывает на присутствие в белке бензольной группировки. Азотная кислота, действуя на содержащиеся в белке остатки ароматических аминокислот, превращает их в нитросоединения желтого цвета. Попадание на кожу капель концентрированной азотной кислоты вызывает пожелтение кожи. Это результат ксантопроте-иновой реакции с белками кожи. Название ксантопротеиновая произошло из двух греческих слов ксантос — желтый и протеин— белок. Желтое окрашивание белка, возникшее при действии азотной кислоты, переходит в оранжевое при прибавлении водного раствора аммиака или едкой щелочи. [c.287]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология