Тирозин фенольные гидроксильные групп

Для обнаружения ароматических и гетероциклических а-ал нокислот используется ксантопротеиновая реакция (реакция фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан). Например, п действии концентрированной азотной кислотой на тирозин ( разуется нитросоединение, окрашенное в желтый цвет. При j бавлении к нему щелочи окраска становится оранжевой в Bf ионизацией фенольной гидроксильной группы и увеличени вклада аниона в сопряжение. [c.336]

Фенольная гидроксильная группа тирозина [c.21]

КИСЛОТЫ. Из таблицы видно также, что величина рК гидроксильной группы в фенольном кольце тирозина приближенно равна 10,1. Эта группа обладает, следовательно, лишь очень [c.77]

Содержащиеся в радикалах ,а-аминокислот другие ноногенньк группы способны к ионизации при различных значениях pH Например, фенольная гидроксильная группа в тирозине ионизи рована при pH 10,1 тиольная группа в цистеине — при pH 8,1 — 8,3 и т. д. В целом ни одна а-аминокислота in vivo не находится t своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отве чающее наименьшей растворимости в воде. Таким образов а-аминокислоты в организме находятся в ионной форме. [c.330]

Для связывания белков наиболее часто используют такие группы молекулы белка, как N-концевая а-аминогруппа и s-ами-ногруппа лизина, а также С-концевая карбоксильная группа и карбоксильные группы глутаминовой и аспарагиновой кислот. Фенольные гидроксильные группы тирозина или SH-группы остатков цистеина могут также принимать участие в связывании. В углеводах и их производных чаще всего в связывании принимают участие гидроксильные и аминогруппы, в нуклеиновых кислотах — фосфатные группы, гидроксильные группы сахара и амино- или енольные группы оснований. Высокомолекулярные соединения, которые обладают большим числом групп, способных связываться, присоединяются несколькими участками. Вследствие этого значительно уменьшается риск отщепления связанной молекулы, однако многоточечное связывание может приводить к деформации нативной структуры иммобилизованной молекулы и таким образом изменять ее свойства. Иногда применяют методы более лабильного связывания, например через тиолсложноэфир- [c.231]

Н) и одну из циклических аминокислот — фенил-аланин. К группе ионогенных аминокислот относятся аргинин, лизин, гистидин, боковые цепи которых несут положительный заряд, и аспарагиновая и глутаминовая, несущие отрицательный. Аргинин и лизин являются диамино-монокарбоновыми кислотами, а аспарагиновая и глутаминовая — моноамино-дикарбоновыми. В последних, соответственно, V и б-СООН-группы могут быть амидирова-ны и в белке частично содержатся остатки амидов — аспарагина и глутамина. Далее идет группа аминокислот, обладающих полярностью, но неионогенных. Сюда относятся оксиаминокисло-ты — серии и треонин циклические — тирозин, содержащий фенольную гидроксильную группу, триптофан и уже названный фенил-аланин. Группа серосодержащих аминокислот включает цистеин, цистин и метионин, а иминокислот — пролин и окси-пролин. [c.23]

Пролин дает монокарбоксиметилпроизводное глутаминовая кислота и фенилаланин частично образуют монопроизводное следы монопроизводного образует аспарагиновая кислота. Гуанидиновая группа не реагирует ход реакции с серином, треонином, цистином и триптофаном не вполне ясен. Лизин образует тетрапроизводное. Из такого пептида, как Ала-Лиз-Ала, может быть выделено е-дикар-боксиметилпроизводное лизина. Тирозин образует два производных, у обоих из них фенольные гидроксильные группы карбокси-метилированы. Цистеин и гистидин также образуют производные по своим специфическим функциональным группам. [c.178]

Лучше изучен аминокислотный состав боковых цепей недеградированного белка. Потенциометрическим титрованием обнаружено присутствие 51 потенциально отрицательно заряженных групп (карбоксильные и фосфатные остатки) 5 групп, титрующихся в участке расположения имидазольной группы 22 остатка лизина и 14 гуанидиновых групп, что находится в хорошем соответствии с аналитическими данными [19]. Была исследована ионизация остатков тирозина измерением поглощения в ультрафиолетовой области при различных величинах pH. Тирозиновые остатки инсулина ионизируются при величине pH немного выше 10, в то время как тирозиновые остатки нативного яичного альбумина не ионизируются при pH 12. При pH около 12,5 происходят быстрые и необратимые изменения фенольные группы ионизируются и остаются в ионизированном состоянии даже тогда, когда pH повторно сдвигается в область ниже 12. При этом белок денатурируется. Более того, яичный альбумин, который денатурируют другими методами, содержит остатки тирозина в ионизированном состоянии при pH ниже 12 [20]. Причина этого явления, наблюдаемого как для альбумина, так и для некоторых других белков [21], пока не ясна. Водородные связи фенольных гидроксильных групп с другими группами внутри молекулы могут быть необходимы для поддержания четвертичной структуры нативного белка [22]. С другой стороны, непосредственное окружение фенольных групп внутри молекулы может быть сильно изменено денатурацией [20]. Некоторые из боковых групп нативного белка недоступны для действия химических реагентов. Как можно было ожидать, остатки тирозина легко реагируют с кетонами только после денатурирования белка [23]. Из общего числа е-аминогрупп альбумина, равного 20, только три группы реагируют с 1-фтор-2,4-динитробензолом в условиях, когда белок не денатурирован [24]. [c.10]

Трудность изучения процесса лигнификации в том, что лигнин не является индивидуальным соединением строго определенного состава. По своей химической природе он представляет собой трехмерный полимер, в состав которого входят соединения различной фенольной природы. Синтез лигнина идет через шикимовую кислоту, а также включает соединения С6—СЗ-ряда, к которому относятся оксикоричные спирты я-кумаровый, конифериловый и синаповый. Из числа оксибензойных кислот ванилиновая и особенно сиреневая кислоты в виде эфиров также включаются в лигнин [Кретович, 1986]. В этом случае для соединений лигнина характерна сложноэфирная связь, образуемая за счет фенольной гидроксильной группы одной молекулы фенолкарбоновой кислоты и карбоксильной группы другой. Так, некоторые фенольные соединения, например п-кумаровая и феруловая кислоты, могут быть связаны эфирными связями с лигнинами [S albert et al., 1985], а их превраш<-ния идут с участием фермента пероксидазы, встроенного в клеточную стенку. Предшественниками синтеза лигнина у травянистых растений являются фенилаланин и тирозин. Этот краткий перечень молекул, участвующих в образовании лигнина, в том числе полифенолоксндаза, лакказа и пероксидаза, которые катализируют образование этого сложного полимерного соединения клеточных [c.33]

Gly—Tyr позволяет локализовать активный центр, который находится в неглубокой впадине , проходящей около атома ццнка и ведущей в гидрофобный карман . Ориентация ингибитора в активном центре показана на рис. 9.14. Наиболее впечатляющим является вытеснение из активного центра при связывании субстрата по крайней мере пяти молекул воды, в том числе молекулы, связанной ранее с атомом цинка. Карбоксилатная группа субстрата связывается с гуанидиновой группой Arg-145, а фенольная гидроксильная группа Gly—Туг находится в гидрофобном кармане. Атом цпнка связан с боковыми цепями His-69, GJiu-72 и His-196. Четвертое координационное положение цинка (в отсутствие ингибитора) занято водой ориентация трех лигандов и воды вокруг атома цинка близка к тетраэдрической. В присутствии ингибитора в субстратсвязывающем участке обнаруживается ряд структурных изменений это указывает на вероятность реализации эффекта вынужденного контакта. Arg-145 сдвигается на - 2 А и вступает во взаимодействие с а-карбоксильной группой ингибитора, карбоксилатная группа Glu-270 смещается на - 2 А, в направлении пептида, а Туг-248 перемещается на 12 А, в результате его гидроксидная группа оказывается около -NH-группы атакуемой связи. Перемещение тирозина, по-видимому, закрывает зону активного центра, и она становится недоступной для растворителя это обстоятельство позволяет предполагать, что увеличение скорости ферментативной реакции может отчасти быть связано с эффектом десольватации (разд. 9.2.4). Кислород пептидной группы ингибитора приближен к атому цинка. Эти данные привели к [c.319]

Примечания, (а) — терминальные аминогруппы, аминогруппы остатков лизина, гуанидиновые группы остатков аргинина (б) — имидазольные группы остатков гистидина, индольные группы остатков триптофана (в) — терминальные карбоксильные группы, карбоксильные группы остатков глутаминовой и аспарагиновой кислот (г) — фенольные группы остатков тирозина, гидроксильные группы остатков серина (д) — меркаптогруппы остатков цистеина (е) — альде-1идные группы у1Леводов. [c.238]

К числу важнейших функциональных групп белков, находя щихся обычно на боковых цепях аминокислот, относятся следую щие сульфгидрильные группы остатков цистеина и дисульфид ные группы а-аминные группы, находящиеся на концах цепей и близкие им по многим свойствам е-аминогруппы лизина карбоксильные группы аспарагиновой и глютаминовой кислот гидроксильные группы алифатических оксикислот (серина треонина) и фенольные оксигруппы тирозина наконец, индоль ные кольца триптофана, имидазольные кольца гистидина и гуани диновые радикалы аргинина. [c.25]

Карбоксильные группы различных органических кислот, аминокислот и белков гораздо слабее и характеризуются величинами рК, лежащими в пределах от 1,5 до 5. Еще более слабыми кислотными группировками являются сульфгидрильные (рК около 8—10) группы, гидроксильные группы (рК около 10) в нуклеози-дах и фенольные в тирозине. К сильноосновным группам относится в первую очередь гуанидиновая группировка в аргинине с рК 12,5 (сам гуанидин имеет рК около 14). Средней степенью основности рК от 8,0 до 10 обладают различные аминогруппы. Особое место занимает имидазольная группировка гистидина. Имея рК 6,0, т. е. близко к нейтральному pH физиологических жидкостей, эта группа играет большую роль, обеспечивая буферные свойства раствора белковых молекул. Аминные группы нуклеотидов являются крайне слабыми основаниями и имеют рК, как правило, ниже 5. Все эти группы испытывают влияние со стороны соседних ионизированных или просто полярных групп той же молекулы, внутренних связей в молекулах, о чем говорилось выше, и т. д. [1, 2, 10, 13]. Поэтому большое значение имеют экспериментальные методы определения рК групп и их количества в различных соединениях и изучение изменения рК в процессе конформационной перестройки одной и той же молекулы. Рассмотрим основные методы титрования различных групп. [c.25]

Структурные масс-спектрометрические исследования показали, что образуются изопропиловые эфиры, а к а-аминогруппе присоединяется только одна изопропильная группа. Для лизина наблюдалось образование диизопроннлпроизводного только по а-аминогруппе. Образование таких производных отмечено и для тирозина по фенольной, и цистеина — по сульфидной группе. По гидроксильной группе оксипролина диизопропилпроизводпое не образуется. [c.31]

Из них с активными красителями способны реагировать гидроксильная группа серина и треонина, SH-rpynna цистеина, фенольная группа тирозина, ННг-группа лизина, гуанидиновая группа аргинина и NH-rpynna гистидина, см. также [80—83]. 100 кг шерсти содержат 108 экв спиртовой ОН-группы, 3 экв SH-группы, 26 экв фенольной ОН-группы, 16,3 экв ЫНа-группы и 5,3 экв NH-группы, способных вступать в реакцию с активными красителями. Из-за плотной кристаллической структуры натуральных белковых волокон краситель способен взаимодействовать только с аморфной зоной белка (то же наблюдается и при кра- [c.252]

Одним из возможных путей инактивации является окисление фенольного кольца, подобное окислению тирозина и других одноатомных фенолов под действием энзима тирозиназы В этих случаях в процессе реакции происходит введение второй гидроксильной группы в орто-положение.к первой, затем окисление до ортохинона и последующее его разложение, характер которого неизвестен. Установлено, что тирозиназа инактивирует эстрон и эстрадиол . Исследовано также влияние других известных оксидаз на фенолы . Тирозиназа грибов не оказывает никакого действия, тогда как тирозиназа картофеля и лакказа грибов очень активны. При взаимодействии с первым энзимом расходуется три или четыре атома кислорода при взаимодействии со вторым энзимом поглощается только один атом кислорода. Фенолазы подобным же образом инактивируют стильбэстрол. [c.464]

Фотодинамическое действие реализуется не через разрывы пептидных связей, а прежде всего через окисление остатков таких аминокислот, как гистидин, триптофан, тирозин, метионин, цистеин, причем наиболее легко окисляется гистидин и триптофан. Варьируя красители и характеристики среды, можно достичь более или менее избирательной деструкции определенных аминокислот. Например, гистидин разрушается при pH 6 (азот ими-дазола ионизирован), тирозин — при рН>10 (ионизирована гидроксильная группа фенольного кольца). Как правило, экспонированные иа поверхности белковой глобулы аминокислоты разрушаются более эффективно, чем расположенные в ее сердцевине. При измерении методом флеш-фотолиза переходных спектров поглощения тирозина и триптофана Гросвейнером было показано, что, как и УФ-облучение, видимый свет в присутствии эозина (фотодинамический эффект) приводит к образованию одних и тех же лабильных промежуточных продуктов — аланин-феноксильных и 3-индольных свободных радикалов соответственно. Конечными стабильными продуктами фотоокисления триптофана являются кинуренины и меланины, цистина — цистеиновая кислота гистидин и тирозин дают большой набор продуктов. [c.346]

Связывание глицилтирозина сопровождается структурной перестройкой активного центра (рис. 7.27). В сущности, только присоединив субстрат, каталитические группы фермента принимают правильную ориентацию-положепт, впервые постулированное Кошландом (КозЫапс ) в его модели индуцированного соответствия. Гуанидиниевая группа аргинина-145, а также карбоксильная группа глутамата-270 перемещаются на 2 А. Связывание карбонильной группы субстрата с ионом цинка вытесняет из связи с цинком молекулу воды. По крайней мере еще четыре молекулы воды вытесняются из неполярного кармана на ферменте при связывании с ними тирозиновой боковой цепи в молекуле субстрата. Самое большое изменение конформации-это перемещение фенольного гидроксила тирозина-248 на 12 А, т. е. на расстояние, составляющее около 1 /4 диаметра молекулы. Такое перемещение осуществляется в первую очередь, путем свободного вращения относительно одинарной связи —С—С— и состоит в том, что гидроксильная группа тирозина-248, [c.148]

Было показано, что при взаимодействии белков с концентрированной серной кислотой в этой реакции участвуют гидроксильные и сульфгид-рильные группы полимера в результате образуются сульфоэфиры (сульфаты) и соответственно тиосульфаты белка [72]. Реакцию обычно проводят, смешивая белок с концентрированной серной кислотой при температуре ниже 0°, после чего реакционную смесь нагревают до комнатной температуры процесс сульфатирования протекает сравнительно быстро. Результаты анализа продукта на общее содержание серы, сульфатную серу, общий и аминный азот, а также другие методы функционального анализа, как и данные, полученные на модельных соединениях, указывают на осуществление сравнительно избирательной реакции сульфатирования гидроксильных и су льфгидрильных групп белка. Так, например, известно, что серная кислота реагирует со спиртами, образуя кислые алкилсульфаты [73] было показано также, что она реагирует с цистенном [72], в результате чего получается З-цистеинилсульфат. Сульфирование бензольного цикла тирозина конкурирует с сульфатированием его фенольного гидроксила, причем первая реакция становится доминирующей при проведении опытов в более жестких условиях. Количество сульфатной серы, вводимой в разные белки и синтетические полипептиды, хорошо согласуется, как видно из данных табл. 1-13, с содержанием в исходных материалах оксиаминокислот. [c.345]

Смотреть страницы где упоминается термин Тирозин фенольные гидроксильные групп: [c.351] [c.560] [c.75] [c.421] [c.351] [c.274] [c.290] [c.161] [c.503] [c.187] [c.320] [c.256] [c.353] [c.119] [c.228] [c.57] [c.315] [c.485] [c.331]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология