Белки характерные реакции

Под воздействием впечатляющих достижений органической химии в химии белка постепенно начинает утверждаться представление о том, что познание свойств белковых молекул и их роли в процессах жизнедеятельности неизбежно должно пройти через установление вначале химического типа веществ этого класса, а затем структурных формул конкретных белков. Положение о том, что знание химической формулы молекулы является необходимым и достаточным условием для понимания ее характерных реакций, стало в химии белка конца XIX в. таким же общепринятым, как и в органической химии. Оно уже не нуждалось в особых доказательствах и воспринималось буквально так, что по известной химической формуле всегда можно предсказать характер химического поведения соединения. [c.61]

Белки относятся к высокомолекулярным соединениям. Молекулярная масса их 20 000 и даже 15 000 000 у. е. Они растворяются в воде, образуя коллоидные растворы (вследствие огромных размеров молекул). Белки устойчивы лишь в определенных условиях. При повышении температуры происходит необратимая коагуляция белков, а под действием электролитов — обратимая. Первая характерная для белков реакция ксантопротеиновая—реакция с азотной кислотой. Под действием азотной кислоты белок свертывается, образуя сгусток оранжевого цвета. Вторая характерная реакция на белки — это биуретовая реакция — фиолетовое окрашивание белка при взаимодействии его с гидроксидом меди. [c.371]

Для белков характерны некоторые цветные реакции. Часть этих реакций обусловлена присутствием тех или иных атомных группировок, общих для молекул различных белков, и поэтому такие реакции являются общими цветными реакциями на белки. К таким реакциям относятся биуретовая (реакция на полипеп-тидную структуру) и нингидриновая (реакция на а-аминокислоты). [c.156]

Характерная для пептидов и белков биуретовая реакция заключается в образовании комплекса Си с пептидной группой [c.455]

Химические свойства. 1. Для белков характерны реакции, в результате которых выпадает осадок. В одних случаях полученный осадок при избытке воды вновь растворяется, а в других — происходит необратимое свертывание белков, т. е. денатурация, в результате чего их молекулы подвергаются необратимым химическим изменениям. Так, например, этанол осаждает белки по-разному. Если на белок яйца кратковременно подействовать его разбавленным раствором, то полученный осадок можно растворить в воде. Но если на белок подействовать неразбавленным спиртом, то происходит денатурация. [c.20]

Для всех белков характерны некоторые общие свойства осаждение из растворов и цветные реакции. [c.295]

Для белков характерны цветные реакции, при помощи которых проводят качественный химический анализ белков [c.450]

Для белков характерны цветные реакции, часто обусловленные превращением аминокислот, входящих в их состав (биуретовая реакция, ксантопротеиновая реакция, реакция Миллона и т. д.), и реакция осаждения, обусловленная кислотно-основными свойствами. [c.276]

Известны характерные реакции на белки, с помощью которых их обнаруживают. К ним относятся [c.422]

АТФ синтезируется в митохондриях клетки, которые образно нг зывают кочегарками клеток . Белки дают ряд характерных реакци которые используются для их распознавания. [c.36]

Совершенно очевидно, что азотистые соединения имеют биогенное происхождение. Весьма вероятно, что порфириновые группировки создавались еще живыми организмами и перешли в нефть в качестве унаследованного продукта. С другой стороны, источником азотистых соединений могли быть белковые йещества, потому что белки содержат до 15—19% азота. Так как белки характерны главным образом для животных организмов, именно эти последние рассматривались как исходный материал нефти. В результате распада белков образуются различные аминокислоты с одной или двумя карбоксильными группами, если распад белков происходил в анаэробных условиях. В случае аэробного разложения белков азот выделяется в виде аммиака. Анаэробное разложение белков дает кроме аминокислот некоторые циклические соединения, содержащие пироллоповые или пирролидоновые циклы. Если исходный материал нефти содержал полисахариды, возможна реакция их альдегидной группы с аминогруппой аминокислот, При этом образуются темные продукты конденсации. Этой реакции приписывается большая роль при образовании углей из смешанного целлюлозно-лигнинового материала. Продукты конденсации аминокислот с целлю лозным материалом, так называемые меланоидины, возможно, могли бы дать циклические азотистые соединения, по своему строению достаточно далекие от исходных форм. Однако все эти предположения требуют еще прямых доказательств. [c.166]

Для изучения свойств и характерных реакций белков удобно применять в опытах свежеприготовленные растворы различных белков из легко доступных природных продуктов. [c.348]

Денатурация белков. Общеизвестно, что нри нагревании в водном растворе нри определенной критической температуре белки резко переходят в нерастворимую форму. Это превращение, называемое денатурацией, представляет собой одну из наиболее характерных реакций белков. Хорошо известным примером денатурации является свертывание яичного белка при нагревании. [c.439]

Цветные реакции белков. Для белков характерны некоторые цветные реакции, связанные с наличием в их молекуле определенных группировок и аминокислотных остатков. [c.266]

Еще в начале прошлого века было установлено, что из всех тканей как животного, так и растительного происхождения можно извлечь некоторое количество веществ, чрезвычайно напоминающих по многим своим свойствам белок куриного яйца. Так, например, мышечная плазма, т. е. жидкость, которая получается при отжимании под прессом измельченной мышечной ткани, подобно яичному белку, свертывается при нагревании выше 70° и дает такие же реакции, как и белок куриного яйца. Совершенно так же ведет себя и сыворотка крови — жидкость, которая остается после отделения от свернувшейся крови сгустка фибрина и форменных элементов. Вещества, дающие характерные реакции на белок, могут быть легко получены также и из тканей растительного происхождения. Стало очевидным, что во всех этих случаях речь идет о весьма близких к яичному белку соединениях, которые и были объединены общим названием б е л к и, или белковые вещества. Этот термин удержался в науке наряду с другим названием — [c.8]

Полипептиды и белки дают биуретовую реакцию (стр. 700). Для белков характерна фиолетовая окраска образующихся медных комплексов, для пептонов— красная. Полипептиды дают окраски от синей до фиолетовой (стр. 686). [c.706]

Ряд характерных реакций белков обусловлен нахождением феноламинокислот (тирозин—стр. 503) и аминокислот, включающих гетероциклические системы триптофан (стр. 586), пролин (стр. 587) и др. [c.395]

Исследование ферментов является по необходимости изучением свойств белков. Все известные общие свойства, присущие белкам, характерны и для ферментов. Но молекулы ферментов обладают еще и особыми, присущими только им свойствами, благодаря которым они могут катализировать специфические реакции. [c.99]

Характерные реакции на белки. [c.223]

Причина затвердевания мышц после смерти остается еще невыяснеп-ной. Предполагают, что мышцы окоченевают в результате расщепления, в них аденозинтрифосфорной кислоты без последующего ее синтеза. Мышечные волокна сохраняют свою эластичность только в присутствии достаточного количества в мышцах аденозинтрифосфорной кислоты. По мере уменьшения содержания в мышцах аденозинтрифосфорной кислоты теряются эластические свойства мышечных волокон, и под влиянием кислой реакции, которая вызывается накоплением молочной кислоты, наступают изменения физико-химического состояния белков, характерные для окоченения мышц. [c.556]

Физические и химические свойства ферментов обусловлены их белковой природой. Они термолабильны, не диализуются сквозь полупроницаемые перепонки, способны высаливаться и дают характерные для белка качественные реакции. [c.133]

Для белков характерны цветные реакции. [c.215]

Наиболее хорошо изучены свойства водных растворов белков. При растворении белков в воде происходит ионизация ионогенных групп. Характерные реакции диссоциации [c.207]

Для белков характерны цветные реакции, по которым распознают наличие тех или иных связей, присутствие определенных аминокислот и другие элементы структуры белковой макромолекулы. [c.435]

Для белков характерны некоторые цветные реакции. Так, при действии на белок концентрированной азотной кислоты появляется характерное >келтое окрашивание. Эту реакцию называют ксантопротеиновой (ксантос — желтый, протеин— б ок). Она указывает на присутствие в белке бензольной группировки. Азотная кислота, действуя на содержащиеся в белке остатки ароматических аминокислот, превращает их в нитросоединения желюго цвета. Попадание на кожу капель концентрированной азотной кислоты вызывает пожелтение кожи. Это — результат ксантопротеиновой реакции с белками кожи. Желтое окрашивание белка, возникшее при действии азотной кислоты, переходит в оранжевое при прибавлении водного раствора аммиака или едкой щелочи. [c.256]

Природа такого изменения непонятна. Такие воздействия, как разрезание хроматина под действием сил сдвига, могут уничтожить характерную реакцию на нуклеазу микрококков даже при сохранении нуклеосомной структуры. Таким образом, мы не можем сказать, исчезает ли лестница из-за того, что присутствие РНК-полимеразы (или других белков) затемняет картину, поскольку при этом нарушается высокая упорядоченность структуры, или оттого, что нуклеосомы видоизменяются или даже совсем исчезают. [c.380]

СО—обладающего характерным максимумом поглощения при 555 нм. Интенсивность окраски определяется в данном случае лишь количеством пептидных связей. Биуретовая реакция пригодна для определения белка в концентрации 0,25— 25 мг/мл, причем выход окраски стандартизуют по чистому белку. Биуретовую реакцию можно проводить в пробирках и в проточной системе. 0,1—4 мл раствора белка (1—5 мг белка) разбавляют до 5 мл раствором А (0,85%-ный хлорид натрия), прибавляют 5 мл раствора Б и полученную смесь нагревают на водяной бане при 32 °С в течение 30 мин. Количество белка определяют путем измерения оптической плотности при 555 нм. Раствор Б готовят следующим образом к раствору виннокислого калия—натрия (45 г) прибавляют при перемешивании 15 г сульфата меди uS04 5НгО, 5 г иодида калия и разбавляют до 1 л 0,2 М гидроокисью натрия (не содержащей углекислого натрия). Раствор гидроокиси натрия готовят путем нагревания до 90 °С 50%-ного едкого натра в течение 24 ч и после отделения от выпавшего углекислого натрия разбавляют прокипяченной водой. [c.456]

Раствор белка коагулирует, если к нему прибавить метафосфад в присутствии уксусной кислоты. Это единственная характерная реакция, присущая всем мета- и полиметафосфатам и отличающая их от орто-д пирофосфат в. )п [c.229]

Однако катализаторы, способные проводить ресинтез белков из 2-аминокислот или дикетопиперазинов вне организма, до сих пор не открыты. В этом направлении проводились работы, из которых интерес представляют исследования А. Я. Данилевского [59]. Он действием протеолитических ферментов вне клеток получил своеобразные продукты ресинтеза—не растворимые в воде пластеины, которые не дают, однако, ни одной из характерных реакций на белки и природа которых до сих пор не установлена. Интерес в этом отношении представляют работы С. Е. Бреслера [60] с сотрудниками, которые осуществили обратный синтез белков, применив высокие давления порядка 5000—6000 ат. Эту стадию процесса С. Е. Бреслер назвал ресинтезом белков. Ему впервые удалось установить, что схематическая реакция [c.507]

Физико-химические свойства ферментов обусловлены их белковой природой. Ферменты не диализируют сквозь полупроницаемые мембраны, способны высаливаться и дают характерные для белка цветные реакции и реакции осаждения. При выделении ферментов методами высаливания, фракцио-нировйния ацетоном и колоночной хроматографии они не теряют каталитических свойств, что позволяет выделять активные ферментные препараты для практических целей (пепсин, трипсин, амилаза, липаза и др.). [c.99]

Простейшим способом расщепления сложной белковой молекулы на ее структурные элементы является кипячение белка с достаточно концентрированными кислотами или щелочами. Так, например, если богатые белком веогества (яйцо, кусок мышцы, кожи и т. и.) нагревать в течение 10— 12 г с 5—10-кратным количеством 25% серной или 30% соляной кислоты, то, в конце концов, получается темная жидкость, содержащая продукты гидролиза белка, не дающие уже характерных реакций на белки. Темный цвет гидролизата белков зависит от вторично образующихся при такой обработке плохо растворимых веществ,- называемых гуминами. Гумины могут быть. в Toii или иной мере отделены от гидролизата путем фильтро-ван1 я, адсорбции на животном угле и т. д. В полученном слабо окрашенном фильтрате находятся конечные продукты гидролиза белка — аминокислоты./ Эти соединения могут быть легко выделены из гидролизата в свободной форме или в виде солей, очищены и получены в кристаллическом состоянии. Огромное количество работ по изучению продуктов полного гидролиза разнообразных белков показало, что в состав молекул простых белков входят только аминокислоты. [c.24]

Для всех аминокислот характерны реакции, в которых принимают участие аминогруппы или карбоксильные группы или и те и другие одновременно. Что же касается аминокислот, содержащих реакционноспособные боковые цепи, то эти аминокислоты могут, кроме того, принимать участие и в реакциях, специфических для этих боковых цепей. Такие специфические реакции представляют интерес главныхм образом по двум причинам. Во-первых, реакции, приводящие к образованию окрашенных продуктов, широко применяются для идентификации и иолуколичественного определения белков и индивидуальных аминокислот. (Рассматривать их здесь подробно мы не будем ограничимся только сведениями, приведенными в табл. 10.) Во-вторых, реакции, характерные для боковых цепей аминокислот, часто используются в работах по химической модификации белков. [c.47]

Биурет (NH2 ON ONH2) и аналогичные соединения, содержащие пептидную связь, дают сине-фиолетовое окрашивание при действии сульфата меди в щелочном растворе (биуретовая реакция). Для белков характерна весьма интенсивная биуретовая реакция, что указывает на присутствие большого числа пептидных связей. [c.50]

Это вещество интересно тем, что в щелочной среде с солями меди ( USO4) дает сиреневое окращивание — цветную реакцию, аналогичную той, что характерна для белков (биуретовая реакция см). [c.313]

Чтобы объяснить восстановление нитратов в аммиак, Лев привлекает каталитическую способность активного белка . Сначала он констатирует, что кислотность растительного сока недостаточна для того, чтобы выделить азотную кислоту из нитратов, и что альдегиды не восстанавливают нитратов при обычных условиях. Чтобы восстановление имело место, необходимо участие посторонней энергии, которая нарушила бы химическое равновесие, расшатала бы атомы и сделала бы их способными вступать в новые соединения в других сочетаниях. Эта энергия доставляется активным белком . Для доказательства по аналогии этой гипотезы Лев обрабатывал в течение 6 часов при 60° 0.5 г азотнокислого калия в 100 см воды пятью граммами глюкозы в присутствии 50 г свежеприготовленной платиновой черни. По истечении этого времени жидкость была отфильтрована и упарена она давала характерную реакцию на аммиак. Для объяснения этих данных он допускает, что содержащая много энергии платиновая чернь вызывает вблизи себя интенснвные колебания атомов, благодаря чему происходит обмен атомов между азотнокислым калием и глюкозой — азотнокислый калий отдает кислород и калий глюкозе и получает в обмен атомы водорода в достаточном количестве для образования аммиака. Восстановление нитратов в живой клетке происходит согласно аналогичному механизму, с активным бе.чком в качестве источника энергии. [c.200]

В структуре любого углевод-белкового комплекса представлены две части углеводная и белковая. Удельный вес каждой из них зависит от характера углевод-белкового комплекса. Так, в пол-исахарид-бел ковых комплексах больший удельный вес приходится на углеводную часть и соединение проявляет свойства, присущие углеводам. Напротив, в гликопротеинах выше вклад белковой части и для них характерны реакции, свойственные белкам. Химическое строение как углеводных, так и белковых компонентов комплексов и способы соединения компонентов в молекуле комплекса весьма разнообразны. [c.9]

Химический метод заключается в определении конечных групп при помощи разных характерных реакций. Этот метод был успешно применен к исследованию целлюлозы по альдегидным группам, к полиэфирам по карбоксильным группам, полиэфирам по гидроксильным группам, к полиамидам по карбоксильным и аминогруппам, фенолформальде-гидным смолам по содержанию углерода и водорода, к полистиролу, полученному в присутствии перекиси бромбензоила, по содержанию брома, к белкам и др. Во всех перечисленных случаях определяется число молей в навеске полимера и, следовательно, средний числовой молекулярный вес Жч. [c.23]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология