Превращения аргинина

Фиг. 12. Сводная схема превращений аргинина, орнитина и цитруллина.

После введения глутамина и других аминокислот в организм млекопитающих большая часть введенного азота выводится в виде мочевины. В ранних исследованиях Кребса и Гензелейта было показано, что образование мочевины тесно связано с циклическими превращениями аргинина, орнитина и цитруллина (стр. 338) из этих исследований вытекало, что для превращения орнитина в цитруллин и цитруллина в аргинин необходим аммиак (или донатор аммиака). В настоящее время известно, что непосредственным источником одного из атомов азота амидиновой группы аргинина служит аминогруппа аспарагиновой кислоты. Источником атома азота, необходимого для превращения орнитина в цитруллин, служит карбамилфосфат, [c.175]

К диаминомонокарбоновым кислотам относятся лизин, оксилизин, аргинин и орнитин. Первые три аминокислоты входят в состав белков орнитин — продукт превращения аргинина и в состав белков не входит. [c.24]

Превращение аргинина в орнитин и гистидина [c.112]

Несмотря на утверждение о том, что для аргинина хроматографические пики получаются после трифторацетилирования при комнатной температуре [56], обычно необходимо проводить ацилирование трифторуксусным ангидридом при 100—150 °С [25, 29, 115] или же в присутствии безводного карбоната натрия [30] и диметилформамида [150]. Методику [39] считают неудовлетворительной, поскольку в известной степени происходит превращение аргинина в орнитин. После ацилирования дихлоргидрата метилового эфира аргинина при комнатной температуре трифторуксусным ангидридом в этилацетате элементный анализ дал приблизительную эмпирическую формулу С1зН1з05К4р9, при этом чувствительность анализа не позволяет отличить три-ТФА-соединение (V) от ди-ТФА-трифторуксусной соли ГVI) [84]. [c.111]

Вполне очевидно, что для смесей, содержащих различные неизвестные аминокислоты, желательно иметь стандартные условия этерификации и ацилирования. До сих пор оказывалось невозможным ацетилировать аргинин и гистидин в тех же условиях, что и другие аминокислоты. Для решения этой проблемы мы избрали превращение аргинина в орнитин и гистидина в аспарагиновую кислоту. Обе эти реакции специфичны, что позволяет использовать их для сложных смесей аминокислот [c.112]

Превращение аргинина в мочевину и орнитин контролировалось по образованию мочевины после активирования аргиназы сульфатом марганца при pH 7,8. Для активации аргиназы ( Worthington Bio hemi al ) 1 мг фермента инкубировали при 37 °С в течение 4 ч с 0,5 мл 0,1 М ацетата аммония при pH 7,8 и 0,5 мл 0,5 М MnS04. Перед употреблением раствор активированного фермента разбавляли в отношении 1 10 дистиллированной водой (pH которой доводили аммиаком до значения 9,5) и прибавляли 0,2 мл полученного раствора к 1 мкмолю хлоргидрата аргинина в 0,5 мл ацетата аммония с той же величиной pH [23]. Приведенные в табл. 2 экспериментальные данные свидетельствуют о количественном ферментативном расщеплении даже в присутствии большого избытка других аминокислот. [c.113]

Превращение аргинина в мочевину и орнитин установлено много лет назад, механизмы же превращения орнитина в цит- [c.338]

Блокирование функциональных групп. Подобную роль выполняет, например, марганец аргиназы, катализируя превращение аргинина в мочевину и орнитин. [c.35]

В конце этого краткого обзора следует отметить, что растворы аминокислот и пептидов перед хроматографированием часто бывает необходимо обессоливать. Такое обеосоливание в течение многих лет осуществляли в электролизерах с циркулирующим ртутным катодам [372]. Этот весьма остроумный, метод все же не является -вполне совершенным. В частности, применение его приводит к превращению аргинина в орнитин [3816]. Другой простой метод состоит в поглощении минеральных ионов с помощью ионообменных смол [381в]. [c.156]

Общим результатом этих реакций является образование мочевины СОа + 2HN3-> 0= (NHa)a + HgO, причем орнитин играет роль катализатора, регенерирующегося при завершении реакции. Против этого цикла выдвигался ряд возражений, которые были устранены с помощы меченых атомов. Превращение аргинина в орнитин было доказано тем, что кормление крыс аргинином с дейтерием в а-положении давало появление дейтерия в орнитине, выделенном из тканей. Превращение аргинина в мочевину у собаки было доказано тем, что при введении меченого N 4" тяжелый азот переходит в амидиновую группу выделенного аргинина, причем в последнем его содержание эквивалентно содержанию в мочег вине. Наконец, было показано, что меченые карбонаты НС ОГ или НС О дают появление меченого углерода в мочевине Таким образом, основные звенья орнитинового цикла были подтверждены опытами на животных. [c.318]

Общим результатом этих реакций является образование мочевины - Og + 2NH3 О = (NH2)2 + Н2О, причем орнитин играет роль катализатора, регенерирующегося при завершении реакции. Против этого цикла выдвигался ряд возражений, которые были устранены при помощи меченых атомов. Превращение аргинина в орнитин было доказано тем, что кормление крыс аргинином с дейтерием в а-положении давало появление дейтерия в орнитине, выделенном из тканей. [c.495]

Перенесение амидиновой группы от аргинина — процесс необратимый, тем не менее из орнитина в организме образуется аргинин. Происходит это в результате превращения его в цитруллин, а затем цитруллина в аргинин. Превращение аргинина может начаться (установлено для печени индюка) с процесса его окислительного дезалшнирования. В этом случае из аргинина получается а-кето-б-гуапидинвалерьяновая кислота. [c.375]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология