Аргинин выделение

Большое число нарушений в системах переноса было отмечено не только у бактерий. У человека описан целый ряд заболеваний, связанных с дефектами мембранного транспорта [48]. При некоторых таких заболеваниях нарушаются реабсорбция веществ в почечных канальцах и процесс всасывания в тонком кишечнике. Например, при цистинурии наблюдается образование камней из цистина в почках и мочевом пузыре. Такие больные выделяют за сутки до 1 г цистина при норме приблизительно 0,05 г. Известны также случа.и выделения больших количеств лизина, аргинина и орнитина. Существование подобных наследственных заболеваний свидетельствует о том, что и у человека клетки, подобно бактериальным, обладают способностью концентрировать различные аминокислоты (см. также гл. 14, разд. Б.З) и другие вещества. В клетках почечных канальцев вещества поглощаются на одной стороне клетки (на рис. 1-3 это нижняя часть клетки) и выделяются в кровоток с другой ее стороны. Еще одно хорошо изученное, но очень редко встречающееся нарушение абсорбционных процессов у человека приводит к развитию почечной гликозурии. В этот процесс также вовлечены проксимальные почечные канальцы. Такая аутосомная доминантная мутация может быть неправильно диагностирована как сахарный диабет. В действительности же люди с подобным дефектом чувствуют себя, как правило, хорошо, и это состояние не считают болезнью. [c.360]

ГИСТ0НЫ (от греч. Mstos-ткань), группа сильноосновных простых белков (р/ 9,5-12,0), содержащихся в ядрах клеток животных и растений. Различают пять осн. групп Г., каждую из к-рых составляют белки с близкими св-вами, выделенные из разных организмов. Группы Н2А, Н2В, НЗ и Н4 имеют мол, м. от 1 до 14 тыс. (т. наз. низко молекулярные Г.), группа Н1 -ок. 22 тыс. Для первичной структуры Г. характерно высокое содержание остатков лизина и аргинина, а также отсутствие триптофана. Г. одной и той же группы, полученные из разл. источников, имеют очень сходную первичную структуру. Так, Г. из тимуса быка и проростков гороха, относящиеся к группе Н4, отличаются расположением только двух аминокислотных остатков. Во вторичной структуре преобладают а-спирали Р-стоуктура появляется только при необратимой агрегации Г. Третичную структуру образует глобула (80-100 аминокислотных остатков), содержащая гл. обр. гидрофобные и кислые аминокислотные остатки N-концевая (10-25 остатков), а в ряде случаев и С-концевая часть (5-10 остатков) не структурированы, подвижны и обогащены аргинином и особенно лизином. Группа Н1 отличается от др. групп значительно более длинным (ок. 100 остатков) подвижным N-концом. [c.574]

Заряд белков обусловлен в первую очередь остатками аспартата и глутамата, имеющими при нейтральном и щелочных значениях pH отрицательный заряд, и остатками лизина и аргинина, имеющими при слабоосновных и тем более при нейтральном и кислых pH положительный заряд. По мере повышения pH заряд белков проходит от положительных к отрицательным значениям и в изоэлектрической точке (см. 3.1) оказывается равным нулю. Вблизи этой области белок оказывается лишенным ионной атмосферы и его молекулы могут беспрепятственно сближаться до радиуса действия ван-дер-ваальсова притяжения. В ряде случаев это приводит к выпадению белка в осадок. Такой способ выделения белков из раствора называют изоэлектрическим осаждением. [c.234]

Гуанидиновая группировка обладает значительно более сильными основными свойствами, чем аминная, а потому аргинин является более сильным основанием, чем, например, лизин и орнитин. Аргинин встречается почти во всех белках и, помимо этого, вместе с орнитином принимает участие в образовании мочевины в организме. Аргинин легко может быть выделен иа продуктов гидролиза белков (например, желатина). [c.793]

Глутаминовая кислота, например, кристаллизуется прямо из концентрированного гидролизата, насыщенного хлористым водородом, цистин и тирозин отделяют благодаря их плохой растворимости в воде. Селективное отделение ароматических аминокислот удается выполнить с помощью адсорбции на активированном угле. Полученную при гидролизе смесь аминокислот лучше всего разделить хроматографически. Выделению отдельных компонентов предшествует обычно разделение на кислые, основные и нейтральные группы аминокислот, при этом большое значение имеют электрофорез и специфические иоиообменники. Раннее распространенные методы разделения, такие, как фракционная перегонка эфиров (по Фишеру), экстракция моноаминокарбоновых кислот н-бутиловым или амиловым спиртом (по Дакину), осаждение гексоновых оснований лизина, аргинина и гистидина фосфорновольфрамовой кислотой или флавиановой кислотой, теперь имеют только второстепенное значение. [c.39]

Цистинурия—довояьно распространенное наследственное заболевание. Метаболический дефект выражается в выделении с мочой в 50 раз больше нормы количества 4 аминокислот цистина, лизина, аргинина и орнитина. Уровень цистина в крови обычно не выше нормальных величин. Люди, страдающие цистинурией, вполне здоровы, за исключением тенденции к образованию в организме камней. Эта врожденная аномалия обмена обусловлена полным блокированием реабсорбции цистина и частичным нарушением всасывания трех других аминокислот в почках нарушений в промежуточном обмене этих аминокислот при этом не выявлено. [c.467]

Аргинин был выделен а) в виде серебряного производного" при pH равно. Ю б) в виде динитронафтосульфоцата с последующим расщеплением 33%-иой серной [сислотой совместным действием горячей разбавленной серной кислоты и бутилового спирта , холодной [c.63]

Как будет видно в дальнейшем, для выделения гистидина и аргинина были подобраны более подходящие соли. В остальном метод Косселя видоизменялся только в деталях. [c.13]

Аспарагиновая игслота треонин + серин + глутаминовая кислота аланин глицин пролин-f валин цистин- - метионин-]- лейцин - -изолейцин I гистидин I лизин (д6]) Все аминокислоты, кроме основных I (дбз) лизин I (дба) гистидин (Фi) аргинин. Выделение и определение [c.270]

Из маточно[ о раствора при долгом стоянии на холоду может выделиться вторая фракция кристаллического осадка повиди-.чому, он состоит главным образом из натриевой соли динитронафтол-сульфокислоты при дальнейшей обработке он не дает аргинина. Фильтрат, полученный при работе по второму методу, может быть использован для выделения других аминокислот, отличаясь тем самым от маточника, получаемо[ о [ю первому методу. [c.63]

При эгом они основывались на специфическом действии ферментов. В пептидах, образовавшихся в результате трипсинного гидролиза, С-концевыми аминокислотами являются аргинин и лизин. Пептиды, выделенные из гидролизата рибонуклеазы химотрипсином, содержат основном в качестве концевых С-аминокислот остатки тирозина и фенилаланина. [c.524]

Такая модификация ограничивает действие трипсина расщеплением по остаткам аргинина, что приводит к большим фрагментам, чем те, которые образуются после действия фермента на не-модифицированный белок. Малеильную группировку можно удалить при pH 2—3 при комнатной температуре для того, чтобы выделенные в результате первого расщепления фрагменты можно было гидролизовать на более мелкие с помощью того же фермента. Такая процедура помогает при определении порядка связи пептидов в исходном белке. Альтернативно, е-аминогруппу лизиновых остатков можно модифицировать S-этилтрифторацетатом, что приводит к Л -трифторацетильным производным схема (28) . После расщепления по остаткам аргинина Л -трифторацетильную группу можно удалить обработкой водным пиперидином при 0°С. [c.275]

Грегори [697] выделил из человеческой мочи вместе с урогастроном полипептид, являющийся антагонистом гастрина. Оба выделенных ингибитора состоят из 53 или 52 аминокислотных остатков, имеют три внутренних дисульфидных мостика и отличаются лишь С-концевым аргинином. [c.275]

Вазопрессин отличается от окситоцина двумя аминокислотами он содержит в положении 3 от N-конца фенилаланин вместо изолейцина и в положении 8—аргинин вместо лейцина. Указанная последовательность 9 аминокислот характерна для вазопрессина человека, обезьяны, лошади, крупного рогатого скота, овцы и собаки. В молекуле вазопрессина из гипофиза свиньи вместо аргинина в положении 8 содержится лизин, отсюда название лизин-вазопрессин . У всех позвоночных, за исключением млекопитающих, идентифицирован, кроме того, вазотоцин. Этот гормон, состоящий из кольца с S—S мостиком окситоцина и боковой цепью вазопрессина, был синтезирован химически В. дю Виньо задолго до выделения природного гормона. Высказано предположение, что эволю-ционно все нейрогипофизарные гормоны произошли от одного общего предшественника, а именно аргинин-вазотоцина, из которого путем одиночных мутаций триплетов генов образовались модифицированные гормоны. [c.257]

При восстановлении последних получают диметиламинокислоты, которые также можно использовать для маскировки аминогруппы в пепти дах и в белках. Бензилиденовое производное аргинина, труднорастворимое в воде, используется для выделения аргинина из гидролизата белков. [c.466]

Характерным для аргинина является также образование труднорастворимых солей, например, серебряных, с фосфорновольфрамовой и с флавиановой <2,4-динитро-1-нафтол-7-сульфо-кислота) кислотами. Флавиа-новую кислоту используют для выделения аргинина из гидролизатов. [c.474]

Вазопрессин. Вазопрессин содержит одну аминокислоту основного характера, которая в вазопрессине быка (XII) представляет собой аргинин, а в гормоне свиньи — лизин. Трипсин в обоих случаях вызывает выделение глициламида [83]. Некоторый интерес представляет тот факт, что в вазо- [c.187]

Орнитин получается из /-аргинина кипячением его с обратным холодильником в течение 1 часа в присутствии насыщенного раствора гидроокиси бария с последующей обработкой смеси хлористой медью и бензальдегидом, как это описано Турба [4] в методике выделения лизина. При этом осаждается бензилиденорнитиномедный комплекс. См. также работу Бранда и Занберга 5]. [c.299]

Из табл. 6 видно, что в казеине особенно много глутаминовой кислоты количество двухосновных кислот в сумме составляет 17 0 по отношению к весу всего казеина или 24,5% по отношению к выделенным аминокислотам. Карбоксильные группы в белковой молекуле компенсируются аминогруппами. Двухосновные кислоты, имея одну аминогруппу и две карбоксильные, сохраняют характер карбоновой кислоты. По Дэкину двухосновные кислоты находятся в молекуле протеина по концам уепи и когда их много и они превышают своим содержанием диаминокислоты—протеин носит ясно выраженный кислотный характер. В казеине на 24,5% двухосновных кислот приходится 17,2% диаминокислот, аргинина и лизина. Вводя поправку на разницу молекулярных весов, которые у диаминокислот выше, нежели у дикарбоновых аминокислот, получаем, что количество вторых карбоксильных групп вдвое больше, нежели количество-вторых аминогрупп в диаминокислотах. Это соотношение между основными и кислотными группами, а также размещение карбоксилов по концам цепи определяют кислотный характер казеина. [c.62]

II необходимость точного определения их полной структуры хорошо иллюстрируется на примере выделенного из задней доли гипофиза гормона вазопрессина, обладающего аптидиуретической активностью [46]. По структуре он идентичен окситоцину, за исключением того, что в нем вместо изолейцина присутствует фенилаланин. Вазопрессин быка, кроме того, имеет в своем составе вместо лейцина аргинин, а вазопрессин свиньи — вместо лейцина лизин [8, 127]. [c.409]

Протамины и гистоны. Данная группа белков отличается рядом характерных физико-химических свойств, своеобразием аминокислотного состава и представлена в основном белками с небольшой молекулярной массой. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. Так, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Высоким содержанием аргинина отличается другой хорошо изученный белок—клу-пеин, выделенный из молок сельди из 30 аминокислот в нем на долю аргинина приходится 21 остаток. Расшифрована первичная структура клу-пеина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка их водных растворов находится в щелочной среде. По современным представлениям, протамины скорее всего являются пептидами, а не белками, поскольку их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков. [c.73]

При щелочном гидролизе тоже протекают вторичные процессы кератины выделяют сероводород, что указывает на изменения цистина, аргинин превращается в орнитин с выделением мочевины, некоторые аминокислоты разрушаются с выделеним аммиака. [c.18]

Примечание. В опыте 1 для выделения продукта реакции смесь нейтрализовали, упаривали досуха, остаток растирали со сшфтом. В осадке смесь А/аС и гидрохлорида аргинина. Фильтрат упаривали и растирали с ацетоном в осадке колхицидиларгинин, в маточном растворе - колхицин. [c.250]

Полярные сегменты коллагеновой цепи содержат преимущественно остатки аспарагиновой кислоты, глутаминовой кислоты, лизина и аргинина. Часть глутаминовой кислоты, по-видимому, присоединена через у-карбоксильную группу, так как в результате представленных ниже реакций был выделен моноальдегид янтарной кислоты (8). Нативный коллаген не содержит доступных для определения Ы -концевых групп. [c.297]

Глобулины растений также гетерогенны и состоят из двух фракций с константами седиментации 11S и 7S. Одним из представителей llS-глобулиновявляется глицинии. Этот белок, выделенный из сои, имеет молекулярную массу порядка 300—400 kDa и характеризуется повышенным содержанием аргинина, аспарагина и глютамина. Он состоит из 12 субъединиц, каждая из которых содержит 6 различных полипептидных цепей. [c.48]

S) Выделение ДФН-аминокислот из продуктов полного гидролиза. Гидролизат разбавляют так, чтобы он стал 1 н. по соляной кислоте. 5 раз экстрагируют свободным от перекисей эфиром [160, 161] и в присутствии гистидина 5 раз этилацетатом экстракты трижды промывают 0,1 н. соляной кислотой. Затем объединяют, с одной стороны, все экстракты (фракция А растворимые в эфире ДНФ-аминокислоты н динитрофенол) и, с другой стороны, водную фазу с промывными водами (фракция Б свободные аминокислоты и растворимые в кислоте динитрофенилпроизводные, такие, как ДНФ-аргинин, ДНФ-цистеиновая кислота, моно-ДНФ-производные цистеина, цистина, гистидина, лизина, орнитина и тирозина если экстракцию проводили только эфиром, то в этой фракции можно обнаружить также часть дп-ДНФ-гистидина). [c.415]

История вопроса. В 1898 г. Коссель [378] сообщил о выделении основных аминокислот из протаминов и об их разделении. Гистидин осаждался из нейтрального илп слабощелочного гидролизата сулемой и выделялся в виде хлоргидрата. Аргинин осаждался из сильно щелочного раствора гидроокисью бария в присутствии избытка ионов серебра (AgaSOi + AgNOs) и выделялся в виде азотнокислой соли. После удаления гистидина и аргинина лизин осаждался фосфорновольфрамовой кислотой из подкисленного серной кислотой маточного раствора. Лизин выделялся в виде пикрата. [c.13]

Коссель и Кучер признают, что этот метод выделения позволяет получать. чини.чальные результаты. Однако авторы ппдчер-, кивают значение этого метода для сравнительных целей, особенно при соблюдении всех условий осаждения (объемы фильтратов" при получении серебряной соли аргинина и фосфорновольфра-мовокислого лизина). [c.16]

J) Осаждение аргинина и гистидина. Установив, что раствор содержит избыток серебра, добавляют насыщенный горячий раствор Ba(OH)a до щелочной реакции по фенолфталеину. Серебряные солп отделяют и промывают один раз разбавленным раствором Ва(0Н)2. Фильтрат и промывные воды сохраняют для выделения лизина. Осадок разлагают H2SO4 и H2S, получившийся фильтрат концентрируют до 2 л. [c.19]

Смотреть страницы где упоминается термин Аргинин выделение : [c.381] [c.654] [c.669] [c.99] [c.189] [c.10] [c.191] [c.298] [c.300] [c.522] [c.440] [c.448] [c.36] [c.201] [c.111] [c.169] [c.251] [c.402] [c.14] [c.15] [c.15]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология