Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Аргинин превращение в орнитин

Рис. 19-16. Три аминокислоты, способные, как установил Кребс, стимулировать превращение аммиака в мочевину в срезах печени. Орнитин и цитруллин можно, очевидно, считать предшественниками аргинина. Группы, образовавшиеся из аммиака, выделены красным. Рис. 19-16. Три аминокислоты, способные, как установил Кребс, стимулировать <a href="/info/628781">превращение аммиака</a> в мочевину в <a href="/info/103812">срезах печени</a>. Орнитин и цитруллин можно, очевидно, считать предшественниками аргинина. Группы, образовавшиеся из аммиака, выделены красным.

Фиг. 12. Сводная схема превращений аргинина, орнитина и цитруллина. Фиг. 12. <a href="/info/626677">Сводная схема превращений</a> аргинина, орнитина и цитруллина.
    Превращение аргинина в орнитин и гистидина [c.112]

    Вполне очевидно, что для смесей, содержащих различные неизвестные аминокислоты, желательно иметь стандартные условия этерификации и ацилирования. До сих пор оказывалось невозможным ацетилировать аргинин и гистидин в тех же условиях, что и другие аминокислоты. Для решения этой проблемы мы избрали превращение аргинина в орнитин и гистидина в аспарагиновую кислоту. Обе эти реакции специфичны, что позволяет использовать их для сложных смесей аминокислот [c.112]

    Фермент аргиназа, расщепляющий аминокислоту аргинин на орнитин и мочевину, действует лишь на Ь-аргинин, а Ь-аргинин превращению не подвергается. [c.50]

    Превращение орнитина в цитруллин и аргинин [c.188]

    Указанные факты приобретают особенное значение в связи с тем, что азот выводится из организма главным образом в виде мочевины. Между тем эксперимент показал, что в превращении орнитина в аргинин важную роль играют глютаминовая и аспарагиновая кислоты (стр. 342). [c.354]

    Превращение аргинина в мочевину и орнитин установлено много лет назад, механизмы же превращения орнитина в цит- [c.338]

    Этот метод не приспособлен еще для количественного анализа, но, вероятно, степень превращения аминокислот, выраженная в процентах, в N-ацетил-н-амиловые производные имеет величину одного порядка для большинства аминокислот, поскольку сигнал детектора для производных, приготовленных стандартным методом, почти одинаков. Кроме того, величина сигнала составляет примерно 85% величины сигнала, полученного для растворов чистых производных. К сожалению, гистидин и аргинин этерифицируются при указанных условиях с плохим выходом, а ацетилирование не протекает гладко. Следовательно, вероятно, необходима усовершенствованная методика анализа этих аминокислот. Лучшие результаты получены при уменьшении продолжительности нагрева во время этерификации до 5 мин и при кипячении с обратным холодильником с уксусным ангидридом в течение 10 мин. Полученные производные обладают большими удерживаемыми объемами на второй колонке, чем лизин (см. фиг. 196). Вероятно, перед этерификацией имеет смысл превращать аргинин в орнитин, поскольку это производное имеет время удерживания на первой колонке всего лишь 33 мин. При указанных условиях производные триптофана не элюируются. [c.534]


    К диаминомонокарбоновым кислотам относятся лизин, оксилизин, аргинин и орнитин. Первые три аминокислоты входят в состав белков орнитин — продукт превращения аргинина и в состав белков не входит. [c.24]

    Образование аминокислот в растительных организмах может происходить в результате ферментативного превращения одной аминокислоты в другую. Гистидин под действием ги-стидин-аммиаклиазы и других ферментов дает глютаминовую кислоту и аммиак. Аргинин под влиянием аргиназы превращается в орнитин и мочевину (см. стр. 199). Эта реакция доказана для проростков пшеницы, вики и других растений. Опыты с мечеными атомами показали возможность превращения фенилаланина в тирозин, гомоцистеина в метионин и т. п. [c.282]

    Орнитин снова вступает в этот цикл превращений и через цитруллин и аргинин вновь образует мочевину. По данным Кребса, из всех исследованных органов только печень обладает способностью синтезировать мочевину при помощи вышеуказанного механизма орнитинового цикла. Процесс этот происходит только в аэробных условиях и требует сохранения клеточной структуры печеночной ткани, так как процесс синтеза мочевины сопряжен с одновременно протекающими реакциями, поставляющими энергию для синтеза. Это понятно, так как образование мочевины из аммиака и углекислоты является эндотермической реакцией, т. е. сопровождается поглощением энергии. Энергия, необходимая для синтеза мочевины, и доставляется в аэробных условиях сохранившими структуру клетками печени, окисляющими для этих целей подходящие субстраты (например, пировиноградную или молочную кислоту). [c.341]

    Подобные реакции также связаны с гидролизом в молекулах азотистых веществ и осуществляются чаще всего гнилостными бактериями. Так, аргинин может быть превращен в путресцин, орнитин — в б-аминовалериановую кислоту, гуанидин — в мочевину и аргинин — в цитруллин. Известен также ряд реакций гидролиза смещанных типов. [c.110]

    Аргинин тоже подвергается обратному превращению в глутамат и а-кетоглутарат. Начальной стадией служит отщепление гуанидиниевой группы с образованием орнитина. Это может осуществляться действием аргиназы с образованием мочевины (рис. 14-4). Другой, аргиииит дигидролазиый путь инициируется особой гидролазой, расщепляющей аргинин на цитруллин и аммиак. Затем в результате фосфоролиза цитруллина образуется карбамоилфосфат. Расщепление последнего с образованием СО2 и аммиака [катализируемое карбаматкиназой урав нение (14-16)] может быть использовано для образования АТР у микроорганизмов, живущих на аргинине. [c.104]

    Указывают, что биохимические процессы не идут в гомогенных водных растворах, так как активный энзим нельзя отделить от всей коллоидальной молекулы протеина, и что окисляющийся субстрат должен сперва адсорбироваться на поверхности коллоида и подойти совершенно точно, как ключ к замку, к специфическим простетическим группам. В таком случае оказывается возможным аккумулирование теплоты реакции, выделяющейся в отдельных стадиях реакции, на каталитически активных центрах в достаточном количестве, обеспечивающем протек(ание эндотермических изменений, которые являются отдельными составляющими суммарного экзотермического процесса. Так, например, по данным Кребса , биохимический синтез мочевины, включающий превращение орнитина в аргинин, обязательно увеличивает энергию примерно на 14 ккал на г-молекулу. Этот эндотермический процесс может итти только вместе с экзотермическим окислением. Поскольку синтез аргинина ускоряется в присутствии таких веществ, как глюкоза, фруктоза, молочная кислота и пировиноградная кислота, предполагается, что одновременное окисление этих веществ дает энергию для синтеза мочевины. Существенную роль в регулировании изменений энергии при ступенчатом окислении сахаров могут играть реакции фосфорилирования и дефосфорилирования На стр. 297 было указано, что фосфорилирование может сопровождать де-карбоксилирование. При последующем гидролизе смешанного ацилфосфорного ангидрида может освобождаться не менее [c.301]

    Более новые исследования показывают, что в превращениях орнитина в цитрулин и цитрулина в аргинин участвует но одной молекуле аденозинтрифосфорной кислоты. Следовательно, синтез мочевины в организме животного является процессом, протекающим с поглощением энергии. [c.404]

    Несмотря на утверждение о том, что для аргинина хроматографические пики получаются после трифторацетилирования при комнатной температуре [56], обычно необходимо проводить ацилирование трифторуксусным ангидридом при 100—150 °С [25, 29, 115] или же в присутствии безводного карбоната натрия [30] и диметилформамида [150]. Методику [39] считают неудовлетворительной, поскольку в известной степени происходит превращение аргинина в орнитин. После ацилирования дихлоргидрата метилового эфира аргинина при комнатной температуре трифторуксусным ангидридом в этилацетате элементный анализ дал приблизительную эмпирическую формулу С1зН1з05К4р9, при этом чувствительность анализа не позволяет отличить три-ТФА-соединение (V) от ди-ТФА-трифторуксусной соли ГVI) [84]. [c.111]


    После введения глутамина и других аминокислот в организм млекопитающих большая часть введенного азота выводится в виде мочевины. В ранних исследованиях Кребса и Гензелейта было показано, что образование мочевины тесно связано с циклическими превращениями аргинина, орнитина и цитруллина (стр. 338) из этих исследований вытекало, что для превращения орнитина в цитруллин и цитруллина в аргинин необходим аммиак (или донатор аммиака). В настоящее время известно, что непосредственным источником одного из атомов азота амидиновой группы аргинина служит аминогруппа аспарагиновой кислоты. Источником атома азота, необходимого для превращения орнитина в цитруллин, служит карбамилфосфат, [c.175]

    Взаимоотношения между пролином, глутаминовой кислотой и орнитином в. тканях млекопитающих сходны с теми, которые обнаружены у микроорганизмов. Первые указания на эти взаимоотношения были получены в исследованиях по биохимии питания (стр. 123) прямые доказательства дали опыты с применением изотопов. Так, например, у крыс после скармливания им меченой глутаминовой кислоты изотопная метка содержится в пролине и аргинине [355, 356]. При скармливании N -пролина изотоп был обнаружен в глутаминовой кислоте, аргинине и -орнитине [357]. Установлено также превращение орнитина, меченного дейтерием, в пролин и глутаминовую кислоту [358]. В опытах со срезами печени и почек было показано превращение пролина в глутаминовую кислоту [359, 360]. [c.346]

    После скармливания крысам N -глицина в а- и 3-аминогруппах орнитина находили эквивалентные концентрации изотопа [369]. Эти результаты можно объяснить либо перемещением а-аминогруппы орнитина в З-положение, либо тем, что источником образования обеих аминогрупп служит один и тот же азотистый предшественник. Стеттен [370] скармливала крысам в течение 9 дней DL-орнитин, меченный N в а- или 5-положении. В а-аминогруппы аргинина тканевых белков переходило очень мало изотопного азота из 3-аминогруппы орнитина. В образовании пролина эта группа участвовала в гораздо меньщей степени, чем а-аминогруппа, тогда как большая часть аминогрупп глутаминовой кислоты образовалась за счет 3-аминогруппы орнитина. Возможно, что на этих результатах отразилось в известной мере использование в опытах рацемических препаратов-орнитина. Однако появление в моче значительных количеств D-орнитина показывает, что большая часть D-орнитина не подвергалась превращениям в организме. Полученные данные согласуются с возможностью первоначального превращения орнитина в у-полуальдегид глутаминовой кислоты с переходом 3-аминогруппы в подвижный метаболический фонд азота, который, по-видимому, находится в равновесии с глутаминовой кислотой. Это объяснение согласуется с тем, что а-аминогруппа орнитина оказалась преимущественным предшественником азота пролина. [c.347]

    Общим результатом этих реакций является образование мочевины СОа + 2HN3-> 0= (NHa)a + HgO, причем орнитин играет роль катализатора, регенерирующегося при завершении реакции. Против этого цикла выдвигался ряд возражений, которые были устранены с помощы меченых атомов. Превращение аргинина в орнитин было доказано тем, что кормление крыс аргинином с дейтерием в а-положении давало появление дейтерия в орнитине, выделенном из тканей. Превращение аргинина в мочевину у собаки было доказано тем, что при введении меченого N 4" тяжелый азот переходит в амидиновую группу выделенного аргинина, причем в последнем его содержание эквивалентно содержанию в мочег вине. Наконец, было показано, что меченые карбонаты НС ОГ или НС О дают появление меченого углерода в мочевине Таким образом, основные звенья орнитинового цикла были подтверждены опытами на животных. [c.318]

    Общим результатом этих реакций является образование мочевины - Og + 2NH3 О = (NH2)2 + Н2О, причем орнитин играет роль катализатора, регенерирующегося при завершении реакции. Против этого цикла выдвигался ряд возражений, которые были устранены при помощи меченых атомов. Превращение аргинина в орнитин было доказано тем, что кормление крыс аргинином с дейтерием в а-положении давало появление дейтерия в орнитине, выделенном из тканей. [c.495]

    Превращение орнитина в аргинин было окончательно доказано при помощи дейтерия и После того как мышам давали с пищей орнитин с дейтерием в а-положении, последний появлялся в аргинине из тканей [1427]. Орнитин с N H2 в а- или а-положеиии вводился в пищу крысам, после чего появлялся в тех же положениях в аргинине [1427]. Это показывает, что основная цепочка орнитина Ат(СН2)зЫН2— входит в аргинин, не разрушаясь. Амидиновая группа аргинина происходит из аммония или аминокислот пищи. При кормлении крыс меченым или разными -аминокислотами (глицином, лизином, лейцином, аргинином и др.) в аргинине, тканей оказывается в NHj-rpynne. Соизмеримые количества появляются в мочевине из мочи, что подтверждает ее образование из аргинина [1400, 1428). В дальнейшем почти весь меченый азот аргинина выводится с мочевиной. В опытах со срезами печени было подтверждено, что углерод из бикарбоната НСО или H Юg переходит в карбонил мочевины [1430]. Таким образом, были подтверждены основные звенья орнитинового цикла и внесены в него дополнительные данные. [c.495]

    В конце этого краткого обзора следует отметить, что растворы аминокислот и пептидов перед хроматографированием часто бывает необходимо обессоливать. Такое обеосоливание в течение многих лет осуществляли в электролизерах с циркулирующим ртутным катодам [372]. Этот весьма остроумный, метод все же не является -вполне совершенным. В частности, применение его приводит к превращению аргинина в орнитин [3816]. Другой простой метод состоит в поглощении минеральных ионов с помощью ионообменных смол [381в]. [c.156]

    Перенесение амидиновой группы от аргинина — процесс необратимый, тем не менее из орнитина в организме образуется аргинин. Происходит это в результате превращения его в цитруллин, а затем цитруллина в аргинин. Превращение аргинина может начаться (установлено для печени индюка) с процесса его окислительного дезалшнирования. В этом случае из аргинина получается а-кето-б-гуапидинвалерьяновая кислота. [c.375]

    Мутация в гене агдЕ блокирует цепь превращений перед стадией биосинтеза орнитина. Этот блок можно обойти, добавив к среде орни-тин (из которого клетка сама может синтезировать цитруллин, а затем и аргинин), цитруллин или аргинин. Мутацию в гене агдр, блокирующую стадию превращения орнитина в цитруллин, с помощью добавки орнитина подавить не удается. Однако такой мутант способен расти как на аргинине, так и на цитруллине. В то же время мутант по гену агдН [c.14]

    В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

    Продолжая далее обсуждение цикла мочевины, следует отметить, что константа равновесия реакции, катализируемой орнитинтраискар-бамоилазой (реакция г, рис. 14-4), настолько высока, что орнитин полностью превращается в цитруллин. Превращение цитруллина в арги-ниносукцннат и последующий распад на фумарат и аргинин — процессы исключительно сложные.  [c.97]

    А-остаток аденозина, РР-пирофосфорная к-та Отщепление аргинина с образованием фумаровой к-ты (IV) катализируется аргининосукцинат-лиазой. Ключевое звено цепи превращений в О. ц.- гидролиз аргинина (V) на орнитин и мочевину, к-рая выводится из организма через почки. Р-ция катализируется аргиназой, к-рая активна в присут. Со " или Мп . Т. обр., благодаря О. ц. организм освобождается от токсичных для него продуктов - КН/ и СО2 ( отходов обмена в-в). [c.409]

    Другой подход к получению пептидов аргинина состоит в использовании производных орнитина, содержащих в боковом радикале защитные группы, с последующим превращением на конечных стадиях синтеза орнитиновой боковой группировки в аргини-новую схема (27) . Таким путем можно избежать осложнений при синтезе, связанных с наличием в молекуле гуанидиновой функции. [c.386]

    Превращение аргинина в мочевину и орнитин контролировалось по образованию мочевины после активирования аргиназы сульфатом марганца при pH 7,8. Для активации аргиназы ( Worthington Bio hemi al ) 1 мг фермента инкубировали при 37 °С в течение 4 ч с 0,5 мл 0,1 М ацетата аммония при pH 7,8 и 0,5 мл 0,5 М MnS04. Перед употреблением раствор активированного фермента разбавляли в отношении 1 10 дистиллированной водой (pH которой доводили аммиаком до значения 9,5) и прибавляли 0,2 мл полученного раствора к 1 мкмолю хлоргидрата аргинина в 0,5 мл ацетата аммония с той же величиной pH [23]. Приведенные в табл. 2 экспериментальные данные свидетельствуют о количественном ферментативном расщеплении даже в присутствии большого избытка других аминокислот. [c.113]

    Следует отметить, что орнитин может образоваться не только в результате расщепления аргинина, но и из глутаминовой кислоты. При превращении глутаминовой кислоты в орнитин в 262 [c.262]

    Путь превращения глутамата в аргинин представлен на фиг. 127. Роль ключевого промежуточного продукта в этом превращении играет орнитин — аминокислота, не встречающаяся в белках, но теснейшим образом связанная с синтезом мочевины (см. стр. 459). Орнитин может образоваться 1) из у-семиальдегида глутаминовой кислоты путем трансаминирования или [c.435]


Смотреть страницы где упоминается термин Аргинин превращение в орнитин: [c.1138]    [c.149]    [c.349]    [c.369]    [c.40]    [c.1138]    [c.149]    [c.14]    [c.381]    [c.181]    [c.548]    [c.590]    [c.342]    [c.458]   
Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.112 , c.113 , c.132 , c.191 , c.217 , c.218 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.156 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Аргинин

Орнитин



© 2024 chem21.info Реклама на сайте