Кофермент, действие по принципу

Некоторые ферменты требуют присутствия коферментов. Например, витамин В является коферментом при окислении молекул пищи ( см. табл. IV.9 в гл. IV). Принцип действия некоторых коферментов показан на рис. VII.2. [c.444]

Отмечая общие принципы токсического действия, необходимо указать на определённую специфику их развития при поражении жизненно важных органов. Так, при повреждении мембран гепатоцитов образуется избыточное количество свободных радикалов, обладающих высокой реакционной способностью и инициирующих цепную реакцию с образованием перекисей и гидроперекисей. Взаимодействуя с рецепторами мембран, ЛС способны изменить структуру мембран, что может привести к нарушению целостности клетки. Важное патогенетическое значение имеют накопление в организме пировиноградной, молочной, низкомолекулярных жирных кислот, развивающийся дефицит кофермента А (КоА), нарушение электролитного и кислотно-щелочного состояния (КЩС), снижение активности Ыа К -АТФазы, повыше-ние трансмембранной проницаемости. [c.42]

Из таких обобщений можно сделать вывод, что сборка ацильных и малонильных звеньев осуществляется в ферментной системе, действующей по принципу все или ничего , которая захватывает исходные производные кофермента А и не освобождает их до тех пор, пока не образуется стабильный поликетид. Все промежуточные соединения, по-видимому, связаны с ферментами в течение всего процесса в нем должно в определенном порядке участвовать большое число ферментов, включая катализаторы сборки и других реакций, осуществляющихся параллельно [см. выше, пункт (г)], а также макромолекулярные носители промежуточных соединений. Таковы общие принципы, относящиеся к биосинтезу любых природных поликетидов. Изучение механизмов биосинтеза [c.417]

Промежуточные продукты брожения и ферменты были выделены и исследованы по следующей метрдике бесклеточное брожение осуществляли при помощи ферментного сока и, применяя специфические яды, останавливали на определенных стадиях яды парализовали действие отдельных ферментов, оставляя нетронутыми другие. Из комплекса зимазы выделяли и исследовали коферменты. Добавление ядов (бисульфит натрия, фтористый натрий и соли монойодуксусной кислоты) привело к накоплению продуктов промежуточного обмена, которые были изолированы и идентифицированы. Был применен также принцип улавливания, т. е. химическое связывание промежуточных продуктов брожения. Наконец, для наиболее тонкого изучения деталей химизма использовали изотопы (радиоактивный фосфор с атомным весом 32), позволяющие распознавать их в составе новообразующихся соединений. [c.535]

Аналитические исследования ферментов теперь действительно привели к выводу, что коферменты дегидраз в принципе действуют как модели дегидраз. Через пять лет после опубликования автором своих первых опытов с моделями дегидразы Варбург и Кристиан открыли желтый дыхательный фермент. Тем самым они дали аналитическое подтверждение теории, согласно которой природные дегидразы являются главновалентными катализаторами. Как известно, коферменты всех желтых (ферментов содержат лактофлавинфосфорную кислоту. Последняя присоединяет главной валентностью водород субстрата и обратно отдает его акцептору, точно так же как изатин в модельных опытах. То же самое относится к кодегидразам, действие которых обусловлено содержанием амида никотиновой кислоты. Амид никотиновой кислоты присоединяет водород суб- [c.132]

Всего в списке известных в настоящее время окспдоредуктаз с приведенными выше коферментами насчитывается около 250 ферментов. Мы, естественно, должны ограничиться лишь несколькими примерами, разъясняющими принципы их действия. [c.709]

Кристаллическая структура растворимого (цитоплазматического) фермента установлена с разрешением 2,5 А [45]. Карта электронной плотности еще не соотнесена с аминокислотной последовательностью, но, как указывалось в гл. 1, укладка полипептидной цепи фермента в принципе аналогична укладке цепи лактатдегидрогеназы, хотя малатдегидрогеназа является всего лишь димером с мол. весом 70 ООО. Вероятно, механизм действия обоих ферментов одинаков, поскольку малатдегидрогеназа также содержит важный для катализа остаток гистидина, который может модифицироваться диэтилпирокарбонатом [46]. Два моля NADH (или NAD+) связываются с одинаковым сродством [47]. Кажущаяся отрицательная кооперативность при связывании кофермента, обнаруженная для одного из препаратов фермента, может быть обусловлена тем, что на самом деле в препарате присутствовали две формы [48, 49]. [c.356]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология