РНК-полимераза, взаимодействие с димерами

Между блоком Прибнова и окружающими последовательностями существует вполне четкое разграничение. Если частота встречаемости оснований указывает на их важное значение для взаимодействий с РНК-полимеразой, то мы вправе ожидать, что высококонсервативный димер ТА в начале блока Прибнова и полностью консервативный Т в конце являются наиболее важными основаниями. Прочие основания в блоке Прибнова, обладающие промежуточной степенью консервативности, вероятно, также вовлечены в процесс взаимодействия с ферментом. Следующие несколько позиций, находящихся против хода транскрипции, имеют склонность быть обогащенными А Т-парами, которые, возможно, способствуют взаимодействию, но не являются абсолютно необходимыми. [c.144]

Рис. 16.12. Взаимодействия между димерами репрессора и РНК-полимеразой контролируют использование трех промоторов в правой контролирующей области фага лямбда.

Мы предполагаем, что при взаимодействии димеры, связанные с 0 1 и 0 2, наклоняются друг к другу. Это может происходить благодаря гибкости пептидного мостика, соединяющего амино- и карбокси-концевые домены. Димер, связанный с ( к2, изображен на рис. 1.16 наклоненным вправо он контактирует с димером на 0 1 и не может одновременно контактировать с димером, сидящим на 0 3. Поэтому участок ОдЗ заполняется независимо. Однако репрессор на 0, 1 способен взаимодействовать с полимеразой, связанной с так [c.31]

Рис. 1.12. Репрессор, связанный с Оц2. В лизогенной клетке репрессор никогда не связывается с 0 2, пока он не свяжется с OrI. Если же он все-таки свяжется с Or2, то включится промотор и выключится Pg, так что будет транскрибироваться только ген с1, но не ген его. Подобно тому как белок-белковые взаимодействия удерживают вместе два мономера репрессора в составе димера, взаимодействие между амино-концевым доменом репрессора и полимеразой помогает ферменту связаться с промотором и начать с него

Предполагаемый принцип действия репрессора в качестве позитивного регулятора иллюстрирует рис. 1.12 репрессор, находящийся на 0 2, контактирует с РНК-полимеразой. связанной с Димер репрессора, связанный с 0 2, увеличивает сродство полимеразы к промотору, поскольку она удерживается здесь не только благодаря контактам с ДНК, но также за счет белок-белковых взаимодействий с репрессором. [c.29]

Связывание димеров репрессора с тремя операторными участками определяется двумя факторами. Первый из них-сродство димера к каждому из трех участков по отдельности, второй - взаимодействие между димерами репрессора, связанными с соседними участками. Подобно тому как репрессор, связанный с 0 2, способствует связыванию полимеразы с промотором репрессоры могут взаимодействовать друг с другом, облегчая связывание. [c.31]

На рис. 4.27 указаны фосфатные группы, которые предположительно контактируют с полимеразой, связанной с с Х-репрессором, связанным с Or 2 и Or 1. Когда эти белки исследуют по отдельности, и с Х-репрессором, связанным с Or 2, и с полимеразой контактирует один фосфат. Следовательно, этот фосфат расположен скорее всего вблизи от участка взаимодействия между двумя указанными белками. Если мы поместим димер репрессора на Or 2, то обнаружим, что измененные аминокислотные остатки всех рс-мутантов Х-репрессора расположены на том участке поверхности, кото- [c.124]

Для удаления ошибок репликации, неизбежных в процессе матричного синтеза таких огромных биополимеров, какими являются ДНК, существует специальная система ферментов репарации. Например, сопутствующие репликации одноцепочечные разрывы восстанавливаются при помощи ДНК-поли-меразы I и ДНК-лигазы. ДНК-полимераза I, будучи 3 -5 -экзонуклеазой, проверяет правильность присоединения нуклеотидов вновь образованной нити ДНК к нуклеотидам матрицы и гидролизует концевой нуклеотид, если его основание не комплементарно основанию матричной цепи. ДНК-полимераза Ш, также обладающая нуклеазной активностью, будет добавлять нуклеотиды только в том случае, если предыдущее основание дочерней цепи комплементарно связано с соответствующим основанием матричной цепи. Таким образом, осуществляется репарация неправильного спаривания нуклеотидов и контролируется корректность синтеза ДНК. Наиболее полно изучены повреждения, возникающие в клетках под действием ультрафиолетового облучения. Оно вызывает, в частности, взаимодействие двух соседних пиримидиновых оснований, чаще всего тиминов. При этом образуется тиминовый димер, блокирующий действие ДНК-полимеразы ПГ. [c.453]

Взаимосвязь иного типа существует между оператором Ок и промотором используемым при транскрипции гена с1. Сайт связывания РНК-полимеразы расположен рядом с оператором Ок 2. Это делает понятным, каким образом репрессор аутогенно регулирует свой собственный синтез. Если два димера связаны с операторами 0к1-0к2, димер, находящийся в операторе Ок2, взаимодействует с РНК-полимеразой, вероятно, посредством взаимодействий белок—белок. В отличие от взаимодействия между репрессорами этот эффект обеспечивается аминоконцевым доменом, который может стимулировать использование промотора Рм, даже находясь в состоянии независимого фрагмента. Эти и другие взаимодействия в Ок/Рк иллюстрированы на рис. 16.12. [c.216]

В лизогенной бактерии, содержащей фаг X в состоянии профага, Х-репрессор связывается преимущественно с OrI, и при этом за счет кооперативных взаимодействий способствует связыванию другой димерной молекулы репрессора с участком Or2 (рис. 41.8). Из трех участков оператора наименьщим сродством к репрессору характеризуется участок Or3. Связывание репрессора с OrI приводит к двум основным эффектам. Во-первых, РНК-полимераза не может связаться с правонанравленным промотором, и, следовательно, сго-ген не экспрессируется. Во-вторых, как сказано выше, репрессорный димер, связавшись с 0 1, усиливает связывание другого ди- [c.115]

Почему репрессор, сидяпщй на 0 2, помогает полимеразе связаться с но не помогает другой молекуле репрессора связаться с 0 3 Ответ на этот вопрос дает рис. 1.16 и более подробно-рис. 1.17. Во взаимодействии соседних димеров репрессора друг с другом участвуют карбокси-концевые домены. Когда димер репрессора, сидяпщй на участке 0 2, взаимодействует с другим димером на 0 1, он уже не способен взаимодействовать с димером на 0 3. [c.31]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология