Эритроциты, мембранные белки

Около одной трети белка в мембране эритроцитов приходится на долю дву.х гидрофобных белков, получивших название спектрин (или тектин). Их мол. вес составляет 220 000—250 000 и вместе с более низкомолекулярным белком (мол. вес 43 ООО) они образуют палочковидные структуры, имеющие размер 3x200 нм. В эритроците содержится около 2,2-10 таких палочек, и если их расположить рядом друг с другом, то они полностью покроют внутреннюю поверхность эритроцита (130 мкм ). Поскольку после обработки различными химическими реагентами [28а], модифицирующими аминокислотные остатки белков, находящихся на внешней поверхности мембран (например, иодирова- [c.352]

При электрофорезе белков плазматических мембран в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия (гл. 2, разд. 3.6) получают от 1 до 6 четко выраженных полос и, как минимум, еще 35 менее интенсивных полос, соответствующих мол. весам в интервале от 10 000 до 360 000 [28]. Однако некоторые очень важные мембранные белки, апример (Na+-f К+)-зависимая АТРаза (разд. Б.2.в), присутствуют в столь незначительных количествах (в одном эритроците их содержится всего несколько сотен молекул [3, За]), что эти белки не удается идентифицировать на электрофореграмме. Митохондриальные мембраны могут иметь еще более сложный состав, чем плазматические, тогда как состав миелина несколько проще. [c.352]

Распределение фосфолипидов разного вида между внешним и внутренним слоем подчинено определенным закономерностям, характерным для каждой ткани. В частности, ФС уникален потому, что он всегда находится на внутренней поверхности мембраны эритроцита. При добавлении экзогенного меченого ФС к эритроцитам он немедленно переносится на внутреннюю поверхность мембраны, так как мембранные белки поддерживают асимметричное распределение зарядов на двух поверхностях плазматической мембраны. Если же эндогенный ФС появляется на внешней поверхности из-за локального разрушения мембраны, то эритроцит оказывается непригодным для гомеостаза и удаляется из кровотока ретикуло-эндотелиальной системой ( onnor, S hroit, 1988). [c.111]

О белке полосы 3 известно (в отличие от гликофорина), что он играет важную роль в функционировании клетки. Этот белок называется полосой 3, поскольку при электрофорезе в ПААГ в присутствии ДСН он занимает соответствующее положепие относительно других белков (см. рис. 6-24). Как и гликофорин, полоса 3 является трансмембранным белком. Однако в отличие от него этот белок имеет глобулярную конформацию, а его полипептидная цепь (длиной около 930 аминокислотных остатков) пересекает бислой по крайней мере 10 раз. Каждый эритроцит содержит около 10 молекул белка полосы 3, которые, по-видимому, образуют в мембране димеры и, возможно, тетрамеры. [c.368]

Увеличение степени повреждения при возрастании времени экспозиции при 0°С связано во многом с наличием в эритроци-тарной мембране жесткой белковой решетки, которая включает спектрпн, актомиозиноподобные и интегральные белки, стабилизированные Mg-+. Свойства этой решетки существенно зависят от структурного состояния спектрина, сокращение которого под влиянием способствует замыканию макроскопиче- [c.44]

Соотношение белка полосы 3 и анкерина в нативном эритроците составляет 10 1, а связываться они могут эквимолярно, т. е. места прикрепления цитоскелета к мембране клетки не являются постоянными, а могут изменяться. [c.58]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология