Хинон-связывающие белки

И. Е. Ковалев и О. Ю. Полевая [1985] на большом материале показали, что белковые молекулы, обладая реакционноспособными группами, связываются с различными антигенами, в качестве которых могут быть белки, нуклеиновые кислоты, их фрагменты и различные низкомолекулярные соединения, в том числе фенолы. Последние, превращаясь в хиноны, ковалентно связываются с другими белками за счет активированной двой- [c.106]

Основные черты последней структуры таковы. Она содержит 11 а-спиральных гидрофобных участков (по 22-31 аминокислот), организованных в близкие к параллельные тяжи, имеющие в хроматофорах трансмембранную направленность. В дополнение к трансмембранным а-спиралям белок РЦ содержит и более короткие а-спиральные участки, которые образуют, в частности, карманы вокруг мест локализации молекул хинонов. В целом структура белка РЦ образует жесткий каркас, с которым связаны две симметричные цепи молекул пигментов с общим для обеих цепей димером Бхл Р Р-Бхл-Бфф-<Э. Локализация пигментов на рис. XXVH.17, Б зачернена. Кружком показано положение иона Fe . Структура белка РЦ достаточно плотно прикрывает место связывания Qa, но в области связывания Qb в этих структурах имеется полость, через которую Qb может диффундировать в пул мембранных хинонов, связывая электрон-транспортную цепь РЦ с другими мембранными переносчиками электрона. Несмотря на наличие в структуре бактериальных РЦ двух ветвей L и М) переносчиков, образующих две электронные тропы, индуцируемый светом транспорт электрона идет преимущественно только по одной из них — по цепи L. Это связано, по-видимому, в первую очередь с асимметрией белкового окружения и особенно распределения ароматических аминокислот, играющих роль электронных мостиков (ХП1, 7) в двух цепях. Определенное значение здесь, вероятно, принадлежит и водородным связям, формируемым кофакторами электронного переноса с белковым окружением, которые играют роль в стабилизации электрона при туннелировании (ХП1, 6). Показана неэквивалентность водородных связей и ароматических остатков для двух ветвей. Так, образованная ветвь L отличается от ветви М наличием водородных связей между пирольным кольцом Бфф и Глю 104, а также присутствием остатков тирозина в белковом окружении кофакторов переноса. Ниже мы увидим, что белковая среда в соответствии с современной концепцией электронно-конформационных взаимодействий (гл. ХП1) играет решающую роль в регуляции электронного переноса в РЦ. Роль неактивной цепи пока не совсем ясна. Возможно, что компоненты этой цепи обеспечивают перенос и диссипацию триплетного состояния молекулы бактериохлорофилла Р на молекулу входящего в структуру РЦ специфического каротиноида. [c.313]

Функция растворителя никогда не ограничивается только переводом белков в растворимое состояние. В частности, он предназначается и для других целей. Например, в случае использования богатых полифенолами видов сырья нередко в среду добавляют антиоксидант для предотвращения их окисления в хиноны, способные связываться с белками и вызывать тем самым нежелательные окраски изолята. Так, например, многими исследователями использовались различные формы двуокиси серы, в частности в применении к подсолнечнику [41] и картофельной мезге [162], [c.432]

В основе образования конъюгатов лежит следующий принцип. Окисление фенолов и ароматических аминов, катализируемое пероксидазой, протекает по свободнорадикальному механизму с образованием хинонов [Саундерс, 1978]. При этом как промежуточные свободные радикалы, так и хиноны обладают высокой реакционной способностью. Первые могут ковалентно связываться с цистеином, тирозином и гистидином белков, вторые активно реагируют со свободными амино- и тиольнымн [c.28]

Затем фенолы, способные превращаться в хиноны, могут ковалентно связываться с белком через SH-группы и свободные аминогруппы. Если хинон имеет вторую реакционноспособную группу, то моясет происходить, образование поперечных сшивок между молекулами белка. Реакции такого [c.355]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология