Белки взаимодействие между молекулам

Соединения водорода кислотного или потенциально кислотного характера, например вода Н2О, два атома водорода которой являются акцепторами электронов, с подходящими донорами электронов образуют водородные связи А — Н...В. Последние длиннее ковалентных, но несколько короче ван-дер-ваальсовских связей между молекулами А — Н и В. По своей природе они близки до-норно-акцепторным связям, усиленным электростатическим взаимодействием А —Н+...В , -де В может быть О, Ы, Р, а также С1, 5 и некоторые другие элементы. Очень важной особенностью водородной связи является то, что она всегда служит продолжением по прямой линии связи А — Н. Это обусловлено тем, что неподеленные электроны атома В находятся на вытянутых гибридных орбиталях зр, 5р2, зр , донорно-акцепторное взаимодействие устанавливается при условии копланарности связи А — Ни орбитальной оси неподеленных электронов В. Таким образом, водородная связь — это строго направленная связь. Энергия водородной связи невелика, обычно всего 3—7 ккал/моль. Но в твердых веществах, а также в растворах одновременно образуется множество водородных связен. Вот почему водородные связи прочно соединяют молекулы и вообще отдельные части структуры твердого вещества. Правда, даже при небольшом нагревании эти непрочные связи распадаются, что мы наблюдаем, например, при таянии льда или свертывании белка при нагревании. [c.89]

Денатурация может происходить а) при повышении температуры б) при изменении pH среды в) в присутствии окислителей или восстановителей, которые разрушают дисульфидные связи г) при внесении детергентов, нарушающих гидрофобные взаимодействия между молекулами воды и белка д) при добавлении сильных акцепторов водородных связей, например, мочевины, и е) при физических воздействиях (например, под действием ультразвука). [c.412]

Электростатические силы играют очень важную роль во взаимодействиях между молекулами и часто являются причиной изменения их конформации например, притяжение между группами —СОО и —ЫНз весьма существенно для взаимодействий между молекулами белка. С карбоксильными группами белков и углеводов в растворе часто взаимодействуют ионы кальция, что иногда приводит к переходу растворов этих веществ в гелеобразное состояние (примером может служить агароза, гл. 2, разд. В.5). Катион Са , обладающий двойным зарядом, может играть роль мостика , соединяющего две карбоксильные или иные полярные группы. [c.245]

Добавка ПАВ ведет, прежде всего, к увеличению эффективности разделения белков. При этом взаимодействия между молекулами различных ПАВ и пробами могут быть очень различными. С одной стороны, можно конечно обсуждать, вопрос адсорбции детергентов на биомолекулах. Следствием этого является улучшение растворимости и увеличение гидрофильного характера пробы. Наряду с этим, большую роль играет также адсорбция ПАВ на стенках капилляров. Это приводит как к увеличению [c.67]

Конечно, указанные выше взаимодействия между молекулами возможны и внутри молекул, если они содержат соответствующие функциональные группы и фрагменты. Особенно это относится к высокомолекулярным соединениям. Водородные связи, взаимодействия диполь-диполь , диполь -индуцированный диполь и дисперсионные силы в значительной мере определяют пространственную форму сложных биологически важных соединений, в частности белков и углеводов (подробнее об этом см. в гл. 27). [c.70]

Взаимодействия между молекулами одного белка, молекулами различных белков и белками и небольшими ионами характеризуются различными константами скорости. Поскольку измерение скорости диффузии, ультрацентрифугирование и электрофорез требуют для получения желаемой информации сравнительно много времени (порядка нескольких часов), такое взаимодействие в той или иной мере, в зависимости от соотношения различных констант скорости, может сказаться на результатах экс-перимента. [c.220]

Повышение физико-механических свойств пленок адгезива при введении белковых веществ в латекс указывает на межмолекулярное взаимодействие между молекулами белка . [c.72]

Вторичная структура белковой молекулы - это конформация участков полипептидной цепи. Линейный полимер, первичная структура которого включает много шарнирных фупп и взаимодействие между боковыми радикалами в котором не очень велико, образует статистический клубок. Он не обладает определенной трехмерной структурой или формой, так как она постоянно изменяется под действием микроброуновского движения. Однако вследствие взаимодействия боковых заместителей аминокислотных звеньев макромолекулы белка способны свертываться в более плотный, чем статистический, клубок, в результате чего возникает компактная глобулярная структура белковой макромолекулы. [c.344]

Для растворов белков вопрос осложняется электростатическим взаимодействием между молекулами и их влиянием на молекулы воды. Вязкость белковых растворов поэтому зависит от pH. Повышение кислотности вызывает увеличение объема молекул сывороточного альбумина и у-глобулина человека, в то время, как инсулин, Р-лактоглобулин, трипсин, химотрипсин рибонуклеаза, яичный альбумин и другие белки не изменяют при этом своих размеров (Ж. Янг и Ж. Фостер). Таким образом, путем измерения одной вязкости нельзя определить молекулярный вес белков. Однако, комбинируя измерение вязкости с другими методами, можно определять размеры и форму белковых молекул. Так, Полсон показал, что величина D Ai[t)] является величиной постоянной для белковых молекул. Здесь D — коэффициент диффузии. [c.173]

В зависимости от интенсивности взаимодействия коллоидных частиц с водой различают гидрофильные системы и гидрофобные системы. В гидрофильных системах коллоидные частицы очень сильно и в большом количестве связывают молекулы воды, образуя гидратные оболочки. Гидрофильные или близкие к ним системы образуют гидроокись железа, гидроокись алюминия, кремниевая и оловянная кислоты, белки. В гидрофобных системах проявляется слабое взаимодействие между молекулами воды и частицами коллоида. К их числу относятся гидрозоли металлов, сульфидов и других неорганических веществ. [c.62]

Эти авторы пишут Рассмотрим другой тип электростатического взаимодействия между молекулами белка — взаимодействие, которое возникает из-за флуктуаций зарядов и их распределений, связанных с флуктуациями числа и конфигураций протонных связей с молекулами. Белки как амфолиты содержат большое количество нейтральных и отрицательно заряженных основных групп, таких, например, как —NH2 и СОО , к которым присоединяются протоны. Число основных мест в общем превышает среднее число протонов, связанных с молекулами (исключение составляют сильно кислые растворы). Поэтому существует много возможных протонных конфигураций, мало отличающихся по свободной энергии от других форм, возникающих в процессе флуктуации. Флуктуации числа и конфигурации подвижных протонов наводят в молекулах флуктуации зарядов и электрических мультипольных моментов. В предыдущих исследованиях [242] мы показали, что для объяснения инкремента диэлектрической проницаемости многих белков вполне достаточно флуктуации дипольного момента, возникающей за счет конфигурационных флуктуаций протонов, без постулирования существования постоянных дипольных моментов . (См. также [243, 244].) [c.303]

Из сказанного выше вытекает, что в настоящее время еще невозможно сформулировать какую-либо зависимость между растворимостью белков и их составом или порядком распределения аминокислот в их молекуле. Растворимость вещества в растворителе почти всегда зависит от силы взаимодействия между молекулами растворителя и растворяемого вещества, а также от энергии кристаллической решетки твердой фазы, т. е. от сил, действующих между молекулами растворяемого вещества. Если интенсивность притяжения между молекулами растворяемого вещества и растворителя превышает взаимное притяжение молекул растворяемого вещества, то должно произойти растворение. Так как диаметр молекул глобулярного белка очень велик, то взаимодействовать друг с другом способны только те группы, которые расположены на поверхности молекулы. В связи с этим можно заключить, что растворимость белков будет зависеть главным образом от природы тех групп, которые образуют поверхность крупных частиц, а также частично от распределения ионных и неполярных групп между поверхностью и внутренней частью белковой молекулы [8, 26, 38, 40]. К сожалению, наши знания о таком расположении полярных и неполярных групп очень ограниченны. Некоторые сведения о распределении полярных групп можно получить, определяя прирост диэлектрической постоянной при растворении белков (см. гл. VII). [c.114]

В естественных условиях гистоны прочно связаны с ДНК и вьщеляются из биологических объектов в составе сложных белков — нуклеопротеинов (см. ниже). Взаимодействие между молекулами гистона и ДНК имеет электростатическую природу, так как гистоны обладают большим положительным зарядом, а цепь ДНК — отрицательным. [c.85]

Денситометрия. Для обнаружения белков в геле часто используют краситель кумасси, однако при высоких концентрациях белка наблюдаются отклонения от закона Бэра. Зависимость оптической плотности от концентрации линейна при концентрациях белка 1—50 мкг влияют тип белка, размеры геля и длина электрофоретического пробега зоны. Денситометрия окрашенных зон невозможна, если зоны сильно отличаются по содержанию белка. Способность связывать молекулы красителя сильно варьирует у различных белков. Полагают, что связывание красителя основано на электростатическом взаимодействии между молекулой красителя и основными группами белка (т. е. основные белки окрашиваются более интенсивно по сравнению с кислыми), однако, вполне возможно, имеет место и гидрофобное взаимодействие. Вследствие этого необходимо определять связывающую способность каждого исследуемого белка. [c.62]

Спектры ЯМР дают информацию о структуре биополимеров, взаимодействиях между молекулами и молекулярном движении. Метод ЯМР позволяет установить расположение отдельных атомов в небольших молекулах с молекулярной массой до 500, а иногда и до 1000 Д. Использование ЯМР-спектроскопии позволяет также получать информацию о подвижности белков и липидов в мембранных системах. [c.124]

Осаждение солями. Вирусы, подобно белкам, осаждаются из водных растворов при определенной концентрации нейтральных солей, которые уменьшают взаимодействие между молекулами воды и полярными группами поверхностной оболочки вируса. При этом вирус агрегируется и выпадает в осадок. Для этого применяют сернокислые [c.45]

Явление поворота поляризации света называется оптической активностью вещества. Это явление, чрезвычайно чувствительное к любым изменениям строения вещества и взаимодействия между молекулами, дает ценную информацию о том, как устроены молекулы, как видоизменяется их архитектура в результате химических реакций, полимеризации. Оптическая активность применяется в различных оптических приборах (модуляторах, затворах и т. п.) и в качестве очень точного метода определения показателей преломления разных лучей в данной среде. Такой метод в 10000 раз точнее других известных способов измерения. Исключительно важна оптическая активность биологических молекул и, в частности, белков, которые состоят из аминокислот, обладающих левыми винтами. Эта избранность спирального строения биомолекул до сих пор представляет неразрешимую загадку, над которой ломают голову ученые. Все сказанное только подчеркивает ценность холестерических жидких кристаллов, оптическая активность которых огромна, для многих областей науки, техники и жизни. [c.126]

Рентгеноструктурный анализ миоглобина тюленя показал, что третичная структура этого белка очень близка таковой миоглобина кита. В противоположность этому кристаллические решетки этих миоглобин ов весьма различны, а следовательно, и взаимодействия между молекулами в этих двух кристаллах неодинаковы. Таким образом, маловероятно, чтобы значительные искажения структуры были бы обусловлены кристаллической решеткой. [c.61]

На языке термодинамики это означает, что для молекулы белка существует лишь одно состояние (или ограниченное число состояний), когда свободная энергия как функция пространственного строения (и, следовательно, как функция нековалентных взаимодействий между аминокислотными остатками полипептидной цепи обнаруживает минимум. [c.12]

По своему существу аффинная хроматография — это особый тип адсорбционной хроматографии. В отличие от того, что было описано в гл. 6, адсорбция здесь осуществляется за счет биоспецифп-ческого взаимодействия между молекулами, закрепленными на матрице, т. е. связанными в неподвижной фазе, и комплементарными к ним молекулами, подлежащими очистке или фракционированию, поступающими, а затем элюируемыми с подвижной фазой. Биоспеци-фическое взаимодействие отличается исключительной избирательностью, а зачастую и очень высокой степенью сродства между партнерами. Оно лежит в основе множества строго детерминированных процессов, протекающих в организме. В качестве примеров можно назвать взаимодействия между ферментами и их субстратами, кофакторами или ингибиторами, между гормонами и их рецепторами, между антигенами и специфическими для них антителами, между нуклеиновыми кислотами и специфическими белками, связывающимися с ними в процессе осуществления своих функций (полимераза.мп, нуклеазами, гистонами, регуляторными белками), а также между самими нуклеиновыми кислотами-матрицами и продуктами их транскрипции. Наконец, многие малые молекулы (витамины, жирные кнслоты и др.) специфически связываются со специальными транспортными белками. [c.339]

Аффтная хроматография может рассматриваться как пятый принцип разделения а ЖХ. Этот аид разделения основан на специфических взаимодействиях между молекулами отделяемого вещества и молекулами, закрепленными на неподвижной фазе. Например, антитела, иммобилизованные на неподвижной фазе, специфически аэаимодействуют с определенным белком из пробы. [c.264]

Новый период в развитии наших знаний об обмене белков и связанных с ними веществ в живых организмах начался в последние 15 лет, после того как в биохимических исследованиях стали щироко применять новейшие физические, химические и физико-химические методы. Метод меченых атомов, электронная микроскопия, дифференциальное центрифугирование, хромаго-фия, электрофорез и многие другие методы позволили биохимикам перейти от изучения процессов обмена в отдельных органах и тканях организма к исследованию этих процессов в клетке и даже взаимодействию между молекулами, получить многие новые данные об обмене веществ и преж де всего обмене белков и связанных с ними нуклеиновых кислотах. [c.286]

Было бы, конечно, заманчиво сделать заключение, что конфигурация цепи в свернутых белках также характеризуется структурой, в которой все водородные связи участвуют в образовании внутренних циклов в самой цепи. Такая интерпретация была предметом оживленной дискуссии. Рассмотрим свойства белков, которые отличают их от большинства изученных до настоящего времени синтетических полипептидов. Прежде всего отметим, что белки большей частью представляют собой продукты, водорастворимые или абсорбирующие воду. На этом основании мы вправе ожидать известного взаимодействия между молекулой воды и амидной группой. [c.312]

Были точно представлены все атомы белка, кроме атомов водорода, связанных с углеродными атомами. Положения атомов водорода, принадлежащих полярным группам, рассчитывали по координатам тяжелых атомов [5] и с учетом стандартных ограничений геометрического характера [14]. Энергию несвязывающих взаимодействий между молекулами воды и белка представляли суммой электростатического вклада и вклада по 6— 12-схеме Леннарда-Джонса, обусловленных притяжением и отталкиванием между тремя атомами молекулы воды и всеми атомами белка на расстоянии до 6 А от кислородного центра воды. Для 6—12-потенциалов были использованы эмпирические параметры [15—17], при этом парциальные атомные заряды получали расчетом по методу молекулярных орбиталей [18]. Для взаимодействий с участием водородных связей были использованы модифицированные параметры 6—12-схемы [18]. [c.203]

А. Принцип моделирования. Предыдущее описание взаимо действий белок — растворитель с помощью энергетической карты пространства растворителя вблизи молекулы белка является лишь первым, грубым приближением к полному решению проблемы. Так как форма и главные особенности пространства растворителя вблизи поверхности белка на этих картах ясно обозначены, то легко видеть, что включение в вычисления сильных и строго направленных взаимодействий между молекулами воды приведет к тому, что пространство, занятое растворителем,, будет охарактеризовано различным образом, особенно в отношении структуры гидратных оболочек за его пределами. Вследствие того что большая часть растворителя находится в разупо-рядоченном состоянии, необходимо статистическое описание, а именно следует рассмотреть большое число различных конфигураций системы белка и растворителя, каждая из которых дает свой вклад в усредненные свойства системы пропорционально значению больцмановского фактора. [c.208]

В. Применение метода к кристаллу ИТПЖБ. Система, подлежащая моделированию, состоит из атомов белка одной молекулы ИТПЖБ [5] и 140 молекул воды. Требуемое число молекул воды можно рассчитать и из объема кристалла, для которого энергия взаимодействия белок — вода равна нулю или отрицательна (пространство растворителя) [9], и из объема элементарной ячейки и плотности белка и воды. Взаимодействия вода — белок рассчитывались, как описано выше, а взаимодействия белок — белок — по методу, изложенному в работе [23]. Расчет взаимодействий между молекулами воды вели, используя модель 5Т2, введенную Раманом и Стиллинджером [11] при моделировании жидкой воды методом молекулярной динамики. [c.211]

Введение поверхностно-активных веществ изменяет как потенциал, так и давление пленки. Если вводимые молекулы присоединяются к пленке полярными группами и не проникают сквозь пленку, то изменяется потенциал пленки, а не ее давление. Например, галловая кислота, таннин и некоторые красители адсорбируются под монослоем белка, не проникая в него. Если, однако, кроме притяжения полярных групп, существует сильное притяжение между гидрофобными группами введенного вещества и гидрофобными группами молекул пленки, то введенные молекулы проникают в пленку. Такое проникновение можно легко обнаружить по заметному возрастанию поверхностного давления, которое превышает возможное давление любого из отдельных индивидуальных компонентов. Если взаимодействие между молекулами двух компонентов в смешанной пленке слабо, то боковое сжатие будет выталкивать один вид молекул из пленки. Например, стабильная и твердая холестерол-глиадиновая пленка внезапно сжижается при давлениях свыше 20 дин, проявляя все свойства пленки холестерола. Это вытеснение глиадина из пленки имеет обратимый характер. Интересно, что вещества, гемолизирующие эритроциты, проникают в белковые пленки. [c.259]

Растворимость белка зависит от отношения числа неполярных гидрофобных групп к числу полярных гидрофильных групп в молекуле, от их взаимного расположения и от результирующего дипольного момента. Заряженные полярные группы электростатически взаимодействуют друг с другом как внутри одной и той же молекулы, так и межмолекулярно, однако в воде эти силы благодаря высокой диэлектрической постоянной убывают и возникает повышающее растворимость взаимодействие между полярными группами и молекулами воды. Альбумины и псевдоглобулины очень легко растворимы в воде, так как в этом случае взаимодействие между белком и растворителем сильнее, чем взаимодействие между соседними молекулами белка. Эвгло-булины в воде нерастворимы, поскольку здесь более сильным является взаимодействие между молекулами белка. Добавление к воде такого растворителя как этиловый спирт снижает диэлектрическую постоянную и вместе с тем приводит к замене части молекул воды. Благодаря этому белки, очень хорошо растворимые в воде, в водно-спиртовых смесях растворяются гораздо хуже. Например, растворимость яичного альбумина или карбо-ксигемоглобина лошади [193] в 25%-ном этиловом спирте при —5° составляет всего лишь небольшую долю их растворимости в воде. (При таких концентрациях этилового спирта денатурацию предотвращают хранением раствора при возможно более низкой температуре.) [c.42]

Интерес к аминокислотам и пептидам обусловлен тесной внутренней связью этих веществ с белками и той Байтной ролью, которую они играют как основные компоненты почти всех биологических систем. Этот интерес усилился за последние годы, так как стало яснее, что удовлетворительное понимание химических и физических явлений в биологических системах основано на знании структурной химии белковых молекул. Исследователи многих специальных областей биологии, химии и физики принимают во все возрастающей мере участие в разре-щении вопроса о полной химической и физической картине строения белковой молекулы, в смысле идентификации и установления числа атомов, входящих в состав белка, и деталей их соединения друг с другом. В этом смысле до сих пор структура ни одной белковой молекулы еще не известна. Доказательства из различных источников привели к общепринятой картине молекулы белка, как состоящей из длинных полипептидных цепей, способных принимать более или менее вытянутые конфигурации или свернутых определенным, но до сих пор еще не установленным образом, в зависимости от химической структуры молекул и от действующих на них внешних и внутренних сил. Те же данные привели к ряду теорий и гипотез, рассматривающих силы взаимодействия между молекулами белка, от которых зависят характерные свойства как кристаллических, так и фибриллярных белков [4—6, 14, 17, 25]. Подробное обсуждение этих идей и их значения для будущего развития химии белков выходило за пределы данной статьи, в которой мы ограничимся обсуждением лишь тех результатов, которые дает [c.298]

Большинство генетических процессов зависит от взаимодействия между молекулами белков, которые одновременно связываются с близлежащими сайтами ДНК. В простейшем случае два сайт-специфических белка, участки связывания которых частично или полностью перекрываются, конкурируют друг с другом за место на спирали ДНК (рис. 9-15, А). Например, белок-репрессор может подавлять транскрипцию гена, блокируя связывание активирующего белка с ДНК. Однако белки могут и помогать друх другу более прочно удерживаться на ДНК. Такое кооперативное связывание может происходить как между двумя различными молекулами белка (рис, 9-15, Б), так и между двумя копиями молекул одного типа. В последнем случае белки, как правило, связываются по типу все или ничего и образуют на ДНК кластеры При повышении концентрации этих белков, их связывание с ДНК резко возрастает (рис. 9-15, В). В качестве примера кооперативно связывающихся белков такого типа можно привести спираль-дестабилизируюгций белок, белок гее А (гл. 5) и гистон Н1. [c.106]

Для адсорбции следует выбрать такой стартовый буфер, который обеспечил бы максимальное связывание, например, белка с лигандом и минимальное взаимодействие между молекулами белка. Таким образом, необходимо учитывать pH и присутствие в реакционной смеси специфических ионов или каких-либо веществ, а буфер должен иметь высокую ионную силу, например содержать 0,5 М Na l. Пробу вводят в стартовый буфер, и при необходимости ион, содержащийся в пробе, замещают ионом буфера с помощью диализа, мембранного фильтрования или гель-фильтрации. [c.220]

С. Причиной локальной деконденсации хроматина вокруг активных генов может быть разрушение белками-регуляторами взаимодействия между молекулами гистона Н1. [c.129]

Неполярные взаимодействия (рис. VII.9,в) - относительно слабые взаимодействия между неполярными группами R. Они часто имеют место внутри шарообразных глобулярных белков. Но несмотря на их слабость, они помогают сохранять структуру молекулы, предотврашая попадание внутрь молекул воды. [c.455]

Из всего изложенного следует, что даже столь грубая оценка величины АОвнутр позволяет прийти к выводу, что силы взаимодействия между поверхностным слоем ферментной глобулы и органическими молекулами или ионами вполне могут перекрыть (особенно при многоточечном взаимодействии фермент—лиганд) энтропийные потери, обусловленные необходимым сближением комплексующих агентов (ДСсближ)- Эксперимент подтверждает это представление, поскольку комплексообразование низкомолекулярных лигандов с белками характеризуется весьма высокими значениями констант ассоциации порядка 10 —10 л/моль [30] (см. гл. VH), что соответствует величине АОассоц. равной примерно — (3 — 7) ккал/моль или — —(12,6—29,4) кДж/моль. [c.29]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология