Гистидин содержание в белках

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

В области видимого спектра растворы важнейших аминокислот практически не поглощают, а в УФ-области поглощают растворы только тех аминокислот, которые содержат в молекуле бензоидные фрагменты или гетероциклические ядра ароматического характера - фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан. Относительно интенсивное поглощение при X = 260-290 нм характерно для тирозина и триптофана. Высокая мольная экстинк-ция тирозина при 280 нм используется для определения содержания белка в растворах. [c.455]

При анализе данных табл. 1.4 виден ряд закономерностей. На долю дикарбоновых аминокислот и их амидов в большинстве белков приходится до 25-27% всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50% всех аминокислот. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин, приходится не более 1,5-3,5%. В протаминах и гистонах отмечено высокое содержание основных аминокислот аргинина и лизина, соответственно 26,4 и 85,2% (см. Химия простых белков ). [c.40]

Лактальбумин и белки сыворотки молока (коровы) содержат больше лизина и, повидимому, меньше гистидина, чем каЗеин. Наиболее гомогенный из всех белков, выделенных до настоящего времени из молока, -лактоглобулин, был недавно очень тщательно проанализирован на содержание основных аминокислот. Он содержит значительно больше лизина, но меньше гистидина, чем казеин. [c.91]

Глобулины хлопкового семени содержат большое количество лизина и гистидина и очень богаты аргинином. К сожалению, содержание глобулинов в хлопковом семени составляет только 30% от общего количества белка хлопкового семени. [c.105]

Вирусы и аллергены. Химический состав этих биологически активных белков и полипептидов характеризуется относительно высоким содержанием аргинина и отсутствием гистидина. [c.105]

В белках семян растения большинство аминокислот находится в количестве 3—6% общего содержания аминокислот в белках. Однако некоторые аминокислоты в белках могут и не быть, а метионин, цистин, триптофан и гистидин почти всегда имеются в белках в количестве менее 3% общего содержания аминокислот. [c.218]

Основная масса азота большинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глютаминовую и аспарагиновую кислоты или а-аланин. Содержание этих трех аминокислот в белках достигает 25—30%. Кроме того, в процессах обмена в животных тканях указанные аминокислоты возникают из других аминокислот. Так, глютаминовая кислота образуется из пролина, оксипролина, орнитина и, возможно, из гистидина аланин образуется из триптофана, цистина и, вероятно, из серина. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, составляет также около 25—30% белковой молекулы. В результате около 50—60% белковой молекулы составляют аспарагиновая кислота, аланин, глютаминовая кислота и аминокислоты, связанные с ними прямым переходом в обмене. [c.354]

Глобины Г. отличаются от других белков сравнительно высоким содержанием гистидина (6—10%) и отсутствием или низким содержанием изолейцина. Глобины животных различных видов отличаются аминокислотным составом, последовательностью ами- [c.418]

Внешние условия влияют не только на количественный состав основных веш,еств зерна, но вызывают и суш,ественные качественные изменения, например изменяется аминокислотный состав белков. Белки гороха, выращенного в различных районах страны, отличаются по содержанию лизина, тирозина, гистидина, дикарбоновых аминокислот. [c.401]

Гидролиз пищевых продуктов. Чаще всего при определении аминокислотного состава пищевых продуктов используют кислотный гидролиз в 6 н. растворе НС1, проводимый в запаянных ампулах при температуре ПО—120°С в продолжение 22—24 ч [38, 48, 61]. Необходимо отметить, что гидролиз — наиболее несовершенная операция в аминокислотном анализе, так как в белках содержится несколько лабильных аминокислот (треонин, серин, цистин, метионин, гистидин, триптофан, тирозин), которые, по мнению многих авторов, заметно разрушаются даже при кратком кислотном гидролизе другие (валин, лейцин, изолейцин), наоборот, с трудом высвобождаются из полипептидных цепей при длительных сроках гидролиза (в течение 70—80 ч). Поэтому для определения истинных количеств аминокислот в белках при особо точных исследованиях гидролизуют несколько (3—4) проб белка при различных сроках (20—80 ч). Путем построения графиков зависимости количества аминокислот от длительности гидролиза находят истинное значение содержания лабильных аминокислот, экстраполируя кривую к начальному моменту гидролиза. [c.190]

Активность внеклеточной протеазы достигает значений, близких к пределу обнаружения, вследствие чего она изучалась при концентрациях дрожжевого осадка, в сто раз превышающих нормальные [52]. После завершения вторичного брожения протеоли-тическая активность прекращается, а через несколько месяцев она возобновляется и постепенно возрастает в течение двух лет, достигая максимального значения через шесть лет [31 ]. За первый месяц содержание белков уменьшается, а аминокислот — возрастает. В течение четырех месяцев созревания концентрация аминокислот (особенно аспарагиновой кислоты, гистидина и лизина) продолжает возрастать в течение первых 4 мес. созревания [4]. [c.193]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

Одной из нерешенных проблем биологии является механизм Т1ревраш,ения химической энергии в механическую работу. Самыми маленькими движуш,имися органами являются жгутики бактерий, и можно думать, что исследования данного объекта помогут хотя бы отчасти проникнуть в эту тайну. Жгутики прокариот построены из белка одного типа — флагеллина. Молекулы флагеллина совсем не содержат остатков цистеина и триптофана, а остатки фенилаланина,, пролина и гистидина присутствуют в них лишь в небольших количествах. Этот белок характеризуется высоким содержанием гидрофобных аминокислот и имеет один остаток необычной аминокислоты — е- -метиллизина. Субъединицы жгутиков образуют спиральную структуру (рис. 4-7), формируя в ней также 11 почти параллельных оси опирали рядов— надспиралей с шагом 2,3 мкм Д. Эта последняя особенность жгутиков очень важна для понимания механизма их-функционирования. Мутантные бактерии, жгутики которых имеют линейную структуру, неподвижны. [c.281]

Таким образом, для чисто химических или физико-химических исследований основным требованием является точность для широкого обзора в области пищевых белков самое первое, что нужно, это — получить возможно больше материала по присутствию и содержанию незаменимых аминокпслот. В нашей практике часто встречалось, что пищевой белок является хорошим источником больщинства незаменимых аминокислот, которые легко определить (именно цистин, метионин, аргинин, гистидин, лизин, тирозин и триптофан), и все же неполноценен в отношении других аминокислот, для выявления которых нет простых и точных способов определения. Если в таких случаях руководствоваться только анализами первой группы аЛтинокислот, то можно было бы впасть в серьезную ошибку при биологической оценке данного белка. Поэтому только полный анализ аминокислот, имеющих значение для питания, может дать правильную и полноценную картину исследуемых продуктов, даже если определение отдельных аминокислот будет произведено не абсолютными, а скорее сравнительными методами. [c.9]

Травы. Белки трав относительно богаты аргинином и содержат почти такое же количество лизина, как и белки кукурузы, зародыша пшеницы и соевые бобы. По мнению авторов, содержание гистидина в этих белках окажется более высоким, чем указано в таблицах, если определение проводить с помощью нитраниловой, а не дифлавиановой кислоты. [c.105]

Примечание. Как мы установили, описанньп выше метод позволяет получать удовлетворительные н сходящиеся результаты с большим числом белков, значительно различающихся по аминокислотному составу н по степени чистоты. Однако следует помнить, что для определения основных аминокислот нельзя установить постоянных правил. Часто оказывается необходимым изменять условия эксперимента вследствие специфических особенностей. Напрпмер, если содержание в белке одной или нескольких основных аминокислот невелико, то для анализа полезно применять больщие количества белка или комбинировать микро-метод Косселя со специфическими колориметрическими методами, вписанными ниже. Разработанное нами видоизменение метода Косселя позволяет двум работникам проводить 2 полных определения аргинина, гистидина и лизина в течение примерно 12 час. При этом единственной аппаратурой, которая встречается не [c.31]

Из этой таблицы слёдует, что данные по аргинину и лизину значительно понижаются в присутствии больших количеств углеводов. Так, при исследовании препаратов белка с содержанием 12% азота и выше мы вносим поправку на общие потери в 18 мг для аргинина и 14 мг для лизина. В белке с содержанием азота 1иже 12% мы пользовались поправкой в 28 мг для аргинина и 28 мг для лизина. В согласии с наблюдениями Тристрама [620] потери гистидина в такой степени не зависят от количества присутствующих во время гидролиза углеводов, а зависят от других факторов. Средняя потеря гистидина колеблется в пределах 9—14 мг. [c.36]

Химан [60 ] установил, что из 10 мл раствора в 5% H2SO4 при 0° осаждается 92 с аргинина, 92, i гистидина, 98% лизина и 11% пролина. Он отмечает, однако, что истинная поправка при каждом белково.м анализе значительно выше и варьирует в зависимости от содержания азота в растворе. Теорель [605], работавший с малыми количествами белка, нашел, что растворимость фосфовольфраматов аргинина и гистидина соответствует 11 и 13, . их содержания в белке. [c.37]

Тиреоглобулин. Имеющиеся в литературе данные о содержании основных аминокислот и в особенности гистидина в тиреогло-булине настолько отличаются друг от друга, что трудно высказать какие-либо предположения даже о приблизительном составе этих белков. [c.83]

Дрожжи. Белки дрожжей отличаются относительно высоким процентом лизина, поэтому их полезно использовать для улучшения питательной ценности хлеба и аналогичных продуктов. Препараты дрожжей, выращенных на альбуминах кукурузы (Steep v/ater proteins), отличаются от других, повидимому, более высоким содержанием гистидина и меньшим содержанием лизина. Это, вероятно, обусловливается тем, что в анализируемый препарат попадает некоторое количество альбумина кукурузы, содержащего больше гистидина и меньше лизина. Опыты показали, что микроорганизмы способны превращать биологически малоценный белок в препараты, имеющие большое питательное значение. [c.105]

Чибнэл, Рис И Вильямс [157А] еще раз подтвердили выводы более ранних исследователей (Осборн, Сёренсен и др.), что при определении азота по Кьельдалю в белках и белковых гидролизатах (особенно при большом содержании лизина и гистидина) озоление следует продолжать еще 8 час. после получения бесцветных растворов даже в том случае, если применялись катализаторы и малые количества вещества. Эго правило редко соблюдается. [c.353]

БСИ, детально исследованный группой ВИткопа, применяется для решения различных задач [68—72], а именно а) для расщепления соседней с остатком триптофана пептидной связи при определении первичной структуры белков б) для определения содержания триптофана в) для классификации различных состояний остатков триптофана. В соответствующих условиях [73] этот реагент лишь частично модифицирует остатки триптофана в белках. Например, при pH 5,5—6,0 под действием БСИ окисляются 4 из 8 остатков триптофана в а-химотрипсине, тогда как при pH 4,0—4,5 окисление идет почти по всем точкам [73]. Аналогичные результаты были получены при исследовании трипсина [62, 73]. В этих умеренных условиях НБС модифицирует в указанных белках некоторые остатки тирозина, но не действует на гистидин, метионин и остатки цистина [74, 75]. Из 6 остатков триптофана в лизоциме к БСИ наиболее чувствителен Тгр 62 [76]. Данные по частичной модификации триптофана получены при исследовании бактериальной а-амилазы [77] и дитохрома с лошади [28]. Степень модификации определяют по уменьшению величины поглощения при 280—282 нм [68, 69]. [c.355]

Изучены биохимические свойства многочисленных низкомолекулярных альбуминов, встречающихся в мышцах рыб [283, 284]. Хотя физиологическая функция этих белков молекулярного веса около 11 ООО неизвестна, они отличаются необычным аминокислотным составом — содержанием около 10% фенилаланина, 20% аланина и малым содержанием или отсутствием триптофана, тирозина, метионина, гистидина, цистеина и аргинина. Кроме того, они характеризуются высоким сродством к кальцию. Все это наводит на мысль, что альбумин карпа, возможно, аналогичен тро-понину А млекопитающих и мышц птиц [285] и, следовательно, может служить посредником участия кальция в мышечном сокращении [286]. [c.113]

Некоторые из этих аминов очень ядовиты, как например тирамин> образующийся из тирозина (стр. 300), или гистамин — из гистидина (стр. 346). Интересно, что некоторые декарбоксилазы отличаются резкой специфичностью действия и способны декарбоксили-ровать только одну какую-нибудь аминокислоту. Так, например, аспартикодекарбоксилаза, выделяемая My oba terium nsp декар-боксилирует только /-аспарагиновую кислоту. Эта особенность микробов может быть использована как для препаративного получения некоторых биологически важных аминов из гидролизатов соответствующих белков, так и для количественного определения аминокислот по измерению количества выделившегося СО2. Метод определения аминокислот с помощью препаратов специфических декарбоксилаз при наличии соответствующей аппаратуры очень прост, отнимает мало времени, а главное, позволяет определять процентное содержание отдельных аминокислот, без предварительного выделения их из сложной смеси. [c.248]

Укажем только на следующее для точного определения аминокислотного состава белка его нужно подвергнуть гидролизу (в вакуумированной запаянной ампуле с 6н. НС1 при температуре 110°) в течение 22 и 70 час [26]. При этом для глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина (с внесением поправки на 10%-е расщепление при хроматографии), фенилаланина, гистидина и лизина нужно использовать полученное при анализе содержание аминокислоты (в 22- или 70-часовом опыте). В то время как для аспарагиновой и глутаминовой кислоты, серина, треонина, пролина, тирозина и аргинина, которые частично разрушаются при гидролизе (по реакции 1-го порядка), их содержание рассчитывается путем экстраполяции на нулевое время по формуле [c.149]

Одновременно со снижением содержания азота при повышенных концентрациях НАМ наблюдается изменение аминокислотного состава белка. Количественное содержание лизина, гистидина, аланина, валина, метионина, изолейцина, тирозина и феналалани-на не изменялось под влиянием химических мутагенов. Содержание аспарагиновой и глутаминовой кислот достоверно снижалось во все годы исследований (таблица). Поскольку аспарагиновая и глутаминовая кислоты являются предшественниками других аминокислот, то снижение их содержания существенно сказывалось на синтезе белка. Содержание треонина, серина, пролина [c.84]

Среди индивидуальных органических соединений определены органические кислоты (муравьиная, уксусная, фумаровая, щавелевая, молочная, бензойная и др.), жиры, белки, аминокислоты (глицин, аланин, гистидин, аргинин, фенилаланин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и др.), углеводы (полисахариды, в частности, полиуроновые кислоты и их производные — полисахара), полифенолы, альдегиды, сложные эфиры, воска, смолы, лигнин и др. Многие из них растворимы в воде и могут образовывать комплексные соединения с ионами металлов. Способность гумусовых веществ к образованию внутрикомплексных соединений (хела-тов) с рядом катионов объясняется наличием в структуре гумуса гидрофильных групп. Наивысшей склонностью к образованию же-лезо-гумусовых комплексов типа хелатов обладают фульвокислоты и близкие к ним по природе гуминовые кислоты иэ. сильноподзолистой почвы, характеризующиеся высоким содержанием гидрофильных групп. [c.25]

В настоящее время в результате применения новых методов исследования установлено, что в состав белковых молекул входят следующие аминокислоты глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистин, цистеин, метионин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин, оксилизин, фенилаланин, тирозин, пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. Ввиду того что количество азота этих аминокислот составляет в некоторых исследованных белках более 99 % общего содержания азота, нет оснований предполагать наличие в этих белках заметных количеств каких-нибудь других еще не известных соединений. Эти данные, однако, нельзя обобщать и переносить на другие белки. Об этом свидетельствует хотя бы нахождение таких соединений, как аминоэтанол — в гидролизате грамицидина (см. гл. XV) — и диодтирозин и дибромтирозин — в гидролизате кораллов [59] и спонгина [60]. [c.30]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология