карбоксипептидаза синтетическая активность

Селективное действие ионообменников явилось причиной возникновения новых направлений и в биологии. Здесь широко используются свойства доноров и акцепторов электронов. Груб-хофером и Шлейтом была получена синтетическая смола для разделения рацематов, в которую были введены оптически-активные группы следующим образом. Карбоксильная смола (амберлит ХЕ-64) была сначала переведена обработкой пири-динтионилхлоридом в хлорангидрид, который затем обработкой вторичным гидроксилом хинина был переведен в оптически-активный анионообменник. Первые фракции фильтрата, полученные при пропускании рацемического раствора молочной кислоты через колонку с таким обменником, содержали практически чистую 1-молочную кислоту. Названным авторам удалось далее посредством диазотирования аминосмолы, содержащей первичные ароматические аминогруппы, зафиксировать поглощение ионообменником ферментов, таких, как диастаза, пепсин, рибо-нуклеаза, карбоксипептидаза. Ферментная активность в процессе этой операции сохранилась. Интересны далее опыты Лауча и сотрудников , которые на этой основе построили искусственные модели ферментов. [c.433]

Взаимодействию фермента с субстратом предшествует сближение и ориентация субстрата по отношению к активному центру фермента. Затем образуются фермент-субстратные комплексы, реальное существование которых может быть зафиксировано различными способами. Наиболее наглядным и эффективным является метод рентгеноструктурного анализа. В качестве примера можно привести идентификацию фермент-субстратного комплекса карбоксипептидазы А и ее субстрата глицил-ь-тирозина. Метод дает возможность не только установить сам факт образования комплекса, но и определить типы связей. Более простым, но достаточно эффективным методом является спектральный анализ фермента и соответствующего фермент-субстратного комплекса. Таким образом, бьши, в частности, идентифицированы фермент-суб-стратные комплексы для ряда флавиновых ферментов. В последние годы широкое распространение получило применение синтетических субстратов, благодаря которым можно моделировать ряд стадий ферментативного процесса, в том числе и связанных с образованием фермент-субстратного комплекса. [c.69]

Описанные выше исследования проведены на довольно сложных смесях пластеин-активных гидролизатов. Впервые образование пластеинов из фракции гидролизата пластеинов, выделенной электрофорезом, описано Виртаненом [2378], выход пластеина составил 44%. Виланд и сотр. [2530] и Детерманн и сотр. [591, 592] выделили гомогенные пластеин-активные пептиды из пептона Витте, заложив тем самым основы для детального изучения пластеиновой реакции. Сведения, необходимые для развертывания синтетических исследований в этой области, получены после установления строения этих пептидов. Ферментативными методами (гидролизом аминопептидазой или карбоксипептидазой, а также частичным гидролизом химотрипсином) было показано, что пластеин-активные пептиды имеют следующее строение [c.394]

Соединения (2) иДЗ) удалось различить только с помощью хроматографии на тонком слое окиси алюминия в системе вгор-бутанол/3%-ный аммиак (100 44), а также путем электрофореза на носителе при pH 2,1 или 9,1. Разделение этих соединений в препаративном масштабе было достигнуто хроматографией на нейтральной окиси алюминия в системе метанол/2 н. водный аммиак (I I). Строение октапептида (3) установлено его расщеплением трипсином, в результате которого образовалась смесь гексапептида (4) и дипептида (5), а структура последнего в свою очередь доказана сравнением с синтетическим образцом H-Asp-p-Arg-OH. До сих пор не установлено, в какой степени процесс транспептидации сопровождается рацемизацией. А5р -р-Уа1 -Ангиотензин II оказался на 50% активнее УаР-ан-гиотензина II в тесте на повышение кровяного давления у крыс с удаленными почками (ср. [10876]). Гросс [868] высказал предположение, что повышенная активность и пролонгированное действие А8р -р-Уа1 -ангиотензина II объясняются его большей устойчивостью к инактивации, которая вызывается не только эндопептидазами и карбоксипептидазами, но и аминопептида-зами. Точно таким же образом можно объяснить более высокую [c.65]

Активность брадикинина в отношении изолированных подвздошной кишки морской свинки и матки крысы повышается в присутствии цистеина [1717]. Такое влияние цистеина приписывается ингибированию кининазы (карбоксипептидазы В), присутствующей в тканях [712, 1717]. Аналогично брадикининолити-ческая активность плазмы крысы ингибируется димеркаптопро-панолом, тиогликолевой кислотой, цистеином и этилендиаминтетрауксусной кислотой, что способствует повышению активности синтетического брадикинина в отношении изолированной подвздошной кишки морской свинки [6826, 712]. [c.114]

Нонапептиды, полученные двумя различными путями, не отличались друг от друга ни по аналитическим данным, ни до биологической активности. Кроме того, поведение синтетических соединений по 5тношению к протеолитнческим ферментам не отличалось от поведения природного брадикинина (ср. [667]). При инкубировании с химотрипсином легко происходило отщепление 1 моля аргинина, а последующий разрыв пептидной связи Phe -Ser , приводящий к образованию H-Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-OH и H-Ser-Pro-Phe-OH, протекал значительно медленнее. Карбоксипептидаза отщепляла только С-концевой остаток фенилаланина (Phe ) у октапептида, образовавшегося при инкубировании с химотрипсином. [c.122]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология