Подвздошная кишка

Объяснить на молекулярном уровне действие катехинаминов на клетку нелегко. Вещества, вызывающие в низких концентрациях (10 —10" г мл) сокращение или расслабление гладкой мышцы, могут также специфически тормозить действие низких концентраций как природных, так и синтетических лекарственных препаратов. Так, спазмогенное действие ацетилхолина или гистамина на препарат подвздошной кишки морской свинки или на другие ткани специфически угнетается предварительной обработкой ткани соответственно атропином или антигистаминным лекарственным препаратом типа мепирамина. Интенсивно изучалась зависимость активности антагонистов ацетилхолина, гистамина и 5-ОТ от строения, а в последние годы были обнаружены специфические антагонисты адреналина и норадреналина. [c.361]

Добавление токсина в концентрации от 20 до 50 нг/мл в раствор, где находился препарат подвздошной кишки, вызывало немедленное и продолжительное ее сокращение, которое дости- [c.125]

При добавлении 200 нг/мл токсина интенсивность реакции подвздошной кишки на присутствие 10 нг/мл ацетилхолина менялась в зависимости от времени инкубации (рис. 53). [c.126]

Токсин вводился как внутривенно, так и подкожно. При подкожной инъекции изменения наблюдались в слизистой подвздошной кишки. После введения токсина в организм животного через определенные интервалы времени поврежденные участки кожи вырезались, фиксировались 10%-ным формалином, а затем одновременно с контролем подвергались микроскопическому анализу. [c.199]

Реакция на оболочку слизистой подвздошной кишки у мышей обнаруживалась значительно быстрее, чем у крыс. Более замедленными темпами проходило и заживление пораженных токсином участков вместо 5 дней — 2 недели. [c.200]

Более сложно происходит всасывание жирных кислот с длинной углеродной цепью и моноглицеридов. Этот процесс осуществляется при участии желчи и главным образом желчных кислот, входящих в ее состав. В желчи соли желчных кислот, фосфолипиды и холестерин содержатся в соотношении 12,5 2,5 1,0. Жирные кислоты с длинной цепью и моноглицериды в просвете кишечника образуют с этими соединениями устойчивые в водной среде мицеллы. Структура мицелл такова, что их гидрофобное ядро (жирные кислоты, моноглицериды и др.) оказывается окруженным снаружи гидрофильной оболочкой из желчных кислот и фосфолипидов. Мицеллы примерно в 100 раз меньше самых мелких эмульгированных жировых капель. В составе мицелл высшие жирные кислоты и моноглицериды переносятся от места гидролиза жиров к всасывающей поверхности кишечного эпителия. Относительно механизма всасывания жировых мицелл единого мнения нет. Одни исследователи считают, что в результате так называемой мицеллярной диффузии, а возможно, и пиноцитоза мицеллы целиком проникают в эпителиальные клетки ворсинок, где происходит распад жировых мицелл. При этом желчные кислоты сразу поступают в ток крови и через систему воротной вены попадают сначала в печень, а оттуда вновь в желчь. Другие исследователи допускают возможность перехода в клетки ворсинок только липидного компонента жировых мицелл. Соли желчных кислот, выполнив свою физиологическую роль, остаются в просвете кишечника позже основная масса их всасывается в кровь (в подвздошной кишке), попадает в печень и затем выделяется с желчью. Таким образом, все исследователи признают, что происходит постоянная циркуляция желчных кислот между печенью и кишечником. Этот процесс получил название печеночно-кишечной (гепатоэнтеральной) циркуляции. [c.367]

Рис. 54. Влияние освещения на сократимость подвздошной кишки морской свинки в присутствии примнезина и ацетилхолина (по Bergmann et al., 1964)

Для энкефалинов выполняются некоторые, но не все, основные критерии для медиаторов с помощью флуоресцентных антител опиатные пептиды были определены гистохимически среди других тканей в дорсальном спинном мозге, т. е. в области, ответственной за проведение болевых сигналов. Они найдены в малых промежуточных нейронах, но не на главных нервных путях, где роль медиатора выполняет другой нейропептид — вещество Р (см. ниже). Это позволяет предположить, что опиатные пептиды могут ингибировать пресинаптическое высвобождение вещества Р (гл. 9). Высокие концентрации энкефалинов присутствуют также еще в одной области — в той части лимбической системы, которая, как известно, участвует в регуляции эмоций. Здесь выполняются и другие критерии для медиатора высвобождение при электростимуляции и имитация электростимуляции вводимым извне пептидом. В качестве тест-систем, которые ингибируются эндогенными и экзогенными опиатами, использовались при этом сокращения подвздошной кишки морской свинки или семявыводящего протока мыши. [c.233]

Гастрин был открыт в 1905 г. в слизистой желудка свиньи. Как установлено в настоящее время, он секретируется клетками многих отделов желудочно-кишечного тракта и его секреция стимулируется приемом пищи. Главное биологическое действие гастрина связано с секрецией желудком соляной кислоты кроме того, он влияет на сократимость желудка, ингибирует адсорбцию воды и электролитов подвздошной кишкой, стимулирует выделение ферментов. [c.274]

Поступление, распределение и выведение из организма. Специфического биологического значения К. как микроэлемента не установлено. Поступление К. в организм человека происходит двумя путями на производстве и с пищей. Пищевые цепочки поступления К. формируются в районах повышенного загрязнения К. почвы и водоемов. В производственных условиях при нарушении правил личной гигиены возможно попадание К. о грязных рук на пищевые продукты. Для ингалированного К. ретенция составляет 10—50 % и зависит от размеров частичек пыли. Поглощенный с пищей и водой К. всасывается на 4— 10 % в двенадцатиперстной и подвздошной кишке. Курение создает дополнительную нагрузку на организм 2—4 мкг К. при выкуривании одной пачки сигарет. Содержание К. в суточном [c.166]

Что касается клетчатки, то в пищеварительных соках человека и мле копитающих животных отсутствует фермент целлюлаза, вызывающий гидролиз клетчатки. Последняя, таким образом, не должна была бы изме няться на всем протяжении желудочно-кишечного тракта. Но в кишечнике в нижней части подвздошной кишки, особенно же в толстой кишке у чело века, а у жвачных животных и в особой части желудка, называемой рубцом всегда имеется огромное количество разнообразных микроорганиз MOB. Последние способны разрушать (сбраживать) клетчатку и исполь зовать ее в качестве питательного вещества. Кроме микроорганизмов целлюлаза встречается и у некоторых растений, а также насекомых (на пример, древесные жучки, термиты и др.), способных разрушать клетчатку Клетчатка, подвергаясь воздействию микробов, превращается в различные продукты, в частности в органические кислоты. Таким образом, некоторое количество клетчатки обычно подвергается гидролизу и дальнейшим превращениям в кишечном канале за счет ферментов микроорганизмов. [c.243]

Рис. 53. Влияние времени инкубации на реакцию подвздошной кишки морской свинки к ацетилхолину в присутствии токсина (по Bergmann et al., 1964)

В то время как микрофлора желудочно-кишечного тракта здоровых свиней состоит в основном из молочнокислых бактерий, во время стресса они исчезают и заменяются гемолитическими Е. соИ [532, 533]. Ранее Кенворти и Крэбб [534] наблюдали, что в начале гастроэнтерита гемолитические Е. соИ появляются в тонкой и подвздошной кишках молодых свиней. Увеличение численности Е. соИ в этот период обнаружено также в работе Чопра и сотр. [535]. Они установили, что у здоровых свиней в желудочно-кишечном тракте существует естественный баланс между молочнокислыми и колиподобными бактериями, а при диаррее этот баланс нарушается. [c.271]

Так, Бергман с соавторами (Bergmann et al., 1964) при изучении действия токсина из Prymnesium parvum на подвздошную кишку морской свинки получили неочищенный препарат токсина следующим путем. Клетки 21-дневной культуры водоросли отделяли центрифугированием на обычной центрифуге в течение 10 мин. при 3400 об/мин. Полученный осадок [c.109]

Как ВИДНО из рис. 53, после первой минуты действия токсина наблюдалось очень незначительное подавление сокращения подвздошной кишки, индуцированное ацетилхолином. Однако в дальнейшем подавляющее действие примнезина увеличивалось с прогрессирующей скоростью и достигало максимума через 5 мин. после начала инкубации. Подобный антагонизм наблюдался также между токсином и другими мышечными стимуляторами, а именно гистамином (10 нг/мл), 5-гидрокситриптамином (0,4 мкг/мл), никотином (0,8 мкг/мл), брадикинином (Юнг/мл) и атропином. Однако этот антагонизм снимался при 60-минутной экспозиции на свету, а действие самого токсина — после 4-часо-вого освещения (рис. 54). [c.126]

Стимулирование гладкой мускулатуры. Действие неочищенных препаратов ангиотензина на гладкую мускулатуру впервые наблюдал Лудуена [1473]. Ангиотензин обладает способностью сокращать матку кролика, крысы, морской свинки, собаки и кошки, кишечник собаки, кошки, крысы и морской свинки, а также мочевой и желчный пузыри различных животных, причем наиболее чувствительны к действию этого гормона матка крысы и подвздошная кишка морской свинки. Согласно [c.43]

Атропин понижает активность ангиотензина II на 30—40% при испытаниях на подвздошной кишке морской свинки точно такой же эффект вызывают большие дозы морфина и хлористого тетраэтиламмония [1219, 1864]. Это свидетельствует о том, что ангиотензин II действует преимущественно на ганглий ауэрба-хова сплетения, выделяя ацетилхолин, но, кроме того, и непосредственно на мускулатуру кишечника [1220]. О прямом действии ангиотензина II на гладкую мускулатуру говорит тот факт, что активность этого гормона по отношению к мышцам матки не изменяется в присутствии атропина, морфина или хлористого тетраэтиламмония. Способность ангиотензина II стимулировать деятельность гладкой мускулатуры in vivo незначительна по сравнению с его действием на кровяное давление и другие органы. Действительно, даже большие дозы ангиотензина II не стимулируют в сколько-нибудь значительной степени гладкую мускулатуру животных или человека. [c.44]

Активность ангиотензина I и Asp (ЫНг-р) -ангиотензина I составляет примерно 5—10% активности соответствующих октапептидов [872, 2039], причем Asp (КНг-р) -ангиотензин I относительно менее активен. Эти данные хорошо согласуются с результатами, полученными Карлини и сотр. [461], а также Бампусом и сотр. [439, 445] (ср. [547]) на изолированной матке крысы в этих условиях ангиотензин I был в 20—50 раз менее активен, чем ангиотензин II. При испытаниях на изолированной подвздошной кишке морской свинки активность ангиотензина I оказалась равной приблизительно 60% активности ангиотензина II [461]. Согласно данным Карлини и Хаггинса [460], ангиотензин II в концентрации 5- 10- г/жл вызывает резкое сокращение матки крысы, в то время как в десять раз большая доза ангиотензина I неэффективна. Декапептид оказался неактивным [c.44]

Активность синтетического УаР-ангйотензина I в молярном отношении составляла 110% активности Asp(NH2-p) -VaP-aH-гиотензина II (препарат фирмы Циба ) при испытаниях на повышение кровяного давления у крыс и 120% —при испытаниях на изолированной подвздошной кишке морской свинки. [c.60]

Перейра [1709а] высказывал сомнение по поводу идентичности природного и синтетического брадикинина на том основании, что гистаминаза на изолированной подвздошной кишке морской свинки блокирует спазмогенное действие природного гормона, но не влияет на такого рода активность синтетического соединения. В связи с этим следует упомянуть и другое наблюдение Перейры, касающееся наличия спазмогенной активности природного брадикинина при испытаниях на продолговатых мышцах голотурий и спазмолитической активности у синтетического брадикинина в том же тесте (ср. [1710]). [c.113]

Активность брадикинина в отношении изолированных подвздошной кишки морской свинки и матки крысы повышается в присутствии цистеина [1717]. Такое влияние цистеина приписывается ингибированию кининазы (карбоксипептидазы В), присутствующей в тканях [712, 1717]. Аналогично брадикининолити-ческая активность плазмы крысы ингибируется димеркаптопро-панолом, тиогликолевой кислотой, цистеином и этилендиаминтетрауксусной кислотой, что способствует повышению активности синтетического брадикинина в отношении изолированной подвздошной кишки морской свинки [6826, 712]. [c.114]

С одной стороны, при испытаниях на изолированных подвздошной кишке мбрской свинки и матке крысы активность Каллидина существенно ниже активности брадикинина. Напротив, Б отношении повышения кровяного давления у кроликов и крыс каллидин соответственно в два и три раза активнее брадикинина [1055]. Согласно данным Уэбстера и Пайерса [2437], каллидин в два раза активнее брадикинина при испытаниях на повышение кровяного давления у собак и не отличается по ак- [c.117]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология