Флуоресцирующие группы

У флуоресцирующих групп, находящихся внутри белковой молекулы или соединенных с белком в виде комплексов фермент — кофермент или фермент — субстрат, также обнаруживается поляризация флуоресценции. Степень поляризации флуоресценции таких комплексов и влияние на нее различных факторов дают информацию о механизме действия фермента. Все это представляет ценность для анализа не только собственно ферментов, но и вообще всех белков. [c.85]

Если две различные молекулы расположены достаточно близко, они могут влиять на флуоресценцию друг друга. Одна из них, например, может поглощать излучение флуоресценции другой, свидетельствуя о довольно эффективной миграции энергии от одной молекулы к другой при облучении молекулярного комплекса. Такое взаимодействие может происходить между ароматическими аминокислотами, в ферментах и флуоресцирующих коферментах. Следовательно, можно определять и расстояние между этими молекулами. Кроме того, излучаемый отдельными молекулами данного вещества поток энергии определенным образом ориентирован по отношению к излучающей молекуле. Поэтому флуоресценция твердых тел сильно поляризована. В жидких невязких растворителях поляризация флуоресценции небольших молекул обычно мала, так как вследствие броуновского движения молекулы быстро меняют свое положение. Однако у больших молекул, таких, как белки, даже в жидких растворителях наблюдается менее интенсивное броуновское движение за время жизни возбужденного состояния они мало меняют свое положение, и поэтому их флуоресценция сильно поляризована. У флуоресцирующих групп, находящихся внутри белковой молекулы или соединенных с белком в виде комплексов фермент — кофермент или фермент — субстрат, также обнаруживается поляризация флуоресценции. Степень поляризации флуоресценции таких комплексов и влияние на нее различных факторов дают информацию о механизме действия фермента. Все это представляет ценность для анализа не только собственно ферментов, но и вообще всех белков. [c.178]

Наше главное заключение состоит в том, что большой интерес представляют эксперименты по измерению количества прямых контактов между цепями и отталкивающей стенкой это можно сделать, например, в том случае, если поверхность стенки содержит флуоресцирующие группы, тогда как цепи играют роль оптических ловушек. [c.96]

Защитные группы должны удовлетворять разнообразным требованиям. В частности, защитная группа должна обеспечивать высокую растворимость модифицированного белка, нести хромофорную или флуоресцирующую группу или превращать модифицированный цистеин в потенциальный субстрат трипсина, наконец реакция модификации должна быть по возможности [c.86]

СВОЙСТВА ТИПИЧНЫХ ФЛУОРЕСЦИРУЮЩИХ ГРУПП [c.93]

Широко используется в аналитических целях введение флуоресцирующих групп в различные мономеры и биополимеры. Например, остатки цитозина и аденина в составе нуклеиновых кислот и нуклеотидов могут быть превращены в интенсивно флуоресцирующие этенопроизводные обработкой хлор- и бромацетальдегидом по реакции, которая в случае аденина может быть записана в виде [c.252]

Брехбулер и Магат [29] исследовали поляризацию флуоресценции полистирола, молекулы которого имели на концах флуоресцирующую группу 1,2-диметил-5,б-бензакридипа. Вышеописанным методом они нашли объем концевых групп цепи полистирола, которые участвуют в броупов-ском вращении и на которых закреплены флуоресцирующие молекулы. Объем оказался равным (490 100) см (в грамм-молекулярном выражении). Из этого объема около 250 см приходится на долю самой флуоресцирующей молекулы 1,2-диметил-5,6-бепзакридина. Остаток составляет примерно удвоенный объем элементарной ячейки цепи полистирола ) (и=115 сж ). Авторы приходят к выводу, что в растворе испытывают броуновское вращение только концы полистирольных цепей и во вращении участвуют не более одного-двух элементов цепи макромолекулы полистирола. [c.338]

Когда флуоресцирующая группа, жестко присоединенная к молекуле глобулярного белка, возбуждается поляризованным светом, флуоресценция под прямым углом к плоскости поляризации падающего пучка будет поляризована до такой степени, которая зависит от расстояния, пройденного вращающейся молекулой за время жизни в возбужденном состоянии Те. При исследовании вращательной диффузии молекул глобулярных белков этот принцип впервые был использован Вебером [722]. Обзор работ в этой области был дан Вебером [723], а также Штейнером и Эдельхохом I486]. Если степень поляризации выразить через Р = (/ц — + [c.251]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология