Полиморфизм электрофоретической подвижности у человека

При изучении системы трансферрин — кональбумин у домашней птицы было показано, что железосвязывающие белки могут синтезироваться во многих тканях и что ген трансферрина может определять синтез различных форм белка в разных тканях. У цыплят описана гетерогенная популяция железосвязывающих белков, подобная той, которая наблюдается при сравнении белков сыворотки крови и СМЖ у человека [60]. Трансферрин сыворотки курицы и кональбумин яичного белка сходны по иммунологическим свойствам и аминокислотному составу. Оба белка образуют аналогичные продукты после обработки трипсином и химотрипсином, и тот и другой содержат аланин в качестве N-концевой аминокислоты. Генетически обусловленный полиморфизм трансферрина сыворотки цыпленка отражается в соответствующем полиморфизме кональбумина яичного белка [69]. Генетические вариации трансферрина сыворотки птиц были описаны Мюллером и сотр. [70]. Вильямс [60] показал, что обработка нейраминидазой не оказывает влияния на электрофоретическую подвижность кональбумина в крахмальном геле. Однако тот же фермент уменьшает подвижность двух компонентов трансферрина сыворотки цыпленка, образуя компоненты, соответствующие по подвижности компонентам кональбумина. Это позволило автору предположить, что трансферрин и кональбумин отличаются только по содержанию сиаловой кислоты в углеводных простетических группах. Основываясь на данных, полученных в опытах по включению меченых аминокислот в кональбумин в срезах яйцеводов, тот же автор [60] постулировал, что ген трансферрина у птиц определяет синтез как трансферрина (в печени), так и кональбумина (в яйцеводах). [c.126]

Изучение генетически детерминированных структурных вариаций многих белков плазмы крови и других жидкостей тела имеет очень важное значение с точки зрения биологии и медицины. Такие вариации могут влиять на физико-химические свойства белков и приводить к их аномальной подвижности в соответствующих электрофоретических системах. Для некоторых белков характерна множественность форм, которые встречаются в фенотипах со сравнимой частотой, тогда как другие белки существуют преимущественно в одной обычной форме, и среди них лишь изредка обнаруживаются измененные аномальные варианты. Такие редкие варианты в определенных случаях могут быть сопряжены с патологией. В настоящем разделе рассматривается полиморфизм белков, выявляемый электрофоретическими методами. Особое внимание будет уделено белкам человека. Для знакомства с генетическими аспектами этой проблемы можно рекомендовать ряд обзоров (см., например, [433, 517]). [c.336]

Изучение кинетики ферментов и измерение стабильности все чаще и чаще показывает, что при полиморфизме замещения аминокислот вызывают функциональные различия. Табл. 52 отражает современное состояние изучения полиморфизма по электрофоретической подвижности у человека. Из 23 ферментов у 15 обнаружены аллоферменты с различной активностью, обусловленной либо изменениями кинетики, либо различной устойчивостью. Остальные 8 в основном еще не исследованы. Преобладающее число данных указывает на то, что замещения, обнаруживаемые в виде аллоферментных полиморфизмов, действительно приводят к функциональным различиям у ферментов. Даже те происходящие в процессе эволюции замещения, которые сначала рассматривались как нейтральные (например, замещения у цитохрома с), могут вызвать функциональное различие, поскольку они, как известно, изменяют способность молекулы связывать ионы (Барлоу и Марголиаш, 1966). [c.269]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология