Белки полиморфизм

Примеры полиморфизма белков. [c.34]

В данной главе невозможно исчерпывающим образом рассмотреть биохимический полиморфизм и наследование растительных белков, поскольку сведения многочисленны. Покажем [c.36]

Для соблюдения логической последовательности различные события, ведущие к -полиморфизму, будут рассмотрены в соответствии со схемой синтеза белков. [c.41]

Заключение. Выше был дан обзор большинства известных причин полиморфизма ферментов и белков. [c.46]

Чтобы закончить с этой методической частью, следует добавить, что существуют и другие обычные, традиционные методы анализа множественных форм ферментов или белков и особенно всевозможные технические приемы хроматографии, иммунохимии или методы, основанные на биохимических свойствах ферментов (кинетика, сродство к субстрату, наличие кофакторов, стабильность при заданных pH или температуре). Однако очевидно, что благодаря весьма неплохой разрешающей способности, возможности одновременно анализировать много образцов (иногда в ничтожно малых количествах) и характеризовать молекулы с одинаковой активностью, электрофорез (и его основные разновидности — в градиенте акриламида и электрофокусирование) остается предпочтительным методом для изучения биохимического полиморфизма в том смысле, как он определяется. [c.41]

Наконец сейчас достигнут новый уровень в развитии знаний по этому вопросу — он касается всех технических приемов и методов генной инженерии. Этот уровень прямо ориентируется на сам наследственный материал — нуклеиновые кислоты и особенно ДНК. В данной части главы после определения понятия биохимического полиморфизма будут рассмотрены различные причины появления множественных форм белков, а также ограничения основной методики, применяемой для демонстрации этого полиморфизма. [c.37]

Биохимический полиморфизм, видимо, намного значительнее, чем предполагалось несколько лет назад. В первой части подчеркивались технические трудности при электрофоретическом определении изменчивости, которые, по существу, являются отражением степени выявленной генетической изменчивости. Реальная оценка этого разнообразия возможна при сопоставлении данных электрофореза с данными о первичных структурах белков. [c.61]

Полиморфизм белков при патологии. Рассмотрим на примере множественных форм гемоглобинов. Они возникают в результате точечных мутаций, передаваемых по наследству. При этом чаще всего происходит замена кислой аминокислоты на основную или нейтральную [c.35]

В процессе созревания информационных РНК, которое становится все полнее изученным у эукариотов, могут происходить нарушения, приводящие к значительному полиморфизму у белков. [c.42]

Полиморфизм, наблюдаемый в полимерах, может быть разделен на две больших категории. К первой относятся полимеры, цепи которых способны в кристаллическом состоянии приобретать существенно отличные упорядоченные конформации. В результате различаются периодичности цепей и соответственно размеры элементарных ячеек. К этой категории полимеров относятся гранс-полиуглеводороды, а также а- и 3-структуры, наблюдаемые у полипептидов и фибриллярных белков. [c.146]

Изоферменты групп 1 и 2 (табл. 12.4) встречаются у всех особей данного вида, но изоферменты группы 3 (возникшие в результате аллельных вариаций) имеются только у определенных особей. У человека наиболее изученным примером генетического полиморфизма белка является полиморфизм гемоглобина, для которого описано более 150 вариантов [3023]. Подобные варианты, по-видимому, имеются у большинства других белков, в том числе и у ферментов, и если последние различаются по своим свойствам, то их рассматривают как изоферменты. Известен по крайней мере 21 вариант глюкозо-6-фосфат — дегидрогеназы (КФ 1.1.1.49) человека [1790]. Индивидуумы, гетерозиготные по данному гену, синтезируют обычный и видоизмененный белки, и если рассматриваемый фермент является димером или более сложным олигомером, могут образовывать- [c.114]

Полиморфизм белков — это существование одного и того же белка в нескольких молекулярных формах, отличающихся по первичной структуре, физико-химическим свойствам и проявлениям биологической активности. Причинами полиморфизма белков являются рекомбинации и мутации генов. Изобелки — это множественные молекулярные формы белка, обнаруживаемые в пределах организмов одного биологического вида как результат наличия более чем одного структурного гена в генофонде вида. Множественные гены могут быть представлены как множественные аллели или как множественные генные локусы. [c.34]

Полиморфизм белков в филогенезе — существование гомологичных белков у разных видов. У этих белков консервативными (неизменяемыми) остаются участки первичной структуры, отвечающие за их функцию. Для замещения утраченных белков в организме человека используют гомологичные белки животных, в первичной структуре которых имеются минимальные различия (инсулин быка, свиньи, кашалота). [c.34]

Тканевой полиморфизм белков. Один и тот же фермент в разных клетках катализирует одну и ту же реакцию, но имеет отличия [c.34]

Структура комплекса HLA-DRl-пептид. Антигены главного комплекса гистосовместимости (МНС или у человека HLA) являются трансмембранными гликопротеинами. Они связывают пептиды внутри клетки, в цитоплазматическом пространстве, и доставляют их во внеклеточное пространство, где они становятся доступны Т-клеткам, участвующим в механизме функционирования иммунной системы, идентификации чужеродного антигена и для ответа на его появление [320, 321]. Взаимодействие Т-клеточного рецептора антигена с ассоциированным на МНС (HLA) пептидом стимулирует в Т-клетке экспрессию белков главного центра гистосовместимости. Индивидуальный организм имеет небольшой набор разновидностей таких белков. Между тем факты свидетельствуют о том, что каждый из них обладает способностью связывать огромное количество патогенных пептидов и сигнализировать о необходимости ответных действий. Кажущееся противоречие разрешается благодаря широкому полиморфизму молекул белков МНС, т.е. лабильности их трехмерных структур или, иными словами, возможности принимать отдельными, преимущественно поверхностными, участками белковой глобулы большое число самых разнообразных конформационных состояний. [c.77]

Скорость накопления мутационных изменений является характерной особенностью каждого белка, вероятно зависящей (по крайней мере частично) от его чувствительности к изменениям. В пределах вида белок эволюционирует в результате мутационных замен, которые удаляются или закрепляются в популяции. Присутствие в популяции двух (или более) аллельных вариантов называют полиморфизмом. Такая ситуация (полиморфизм) может быть стабильной в двух случаях 1) если ни один из вариантов не имеет преимущества перед другим, 2) если преимущества какого-либо варианта уравновешиваются его недостатками. Полиморфизм может быть и временным-как, по-видимому, в том случае, когда один вариант вытесняется другим. При тщательном изучении пула генов того или иного вида мы обнаруживаем только уцелевшие варианты. [c.275]

При изучении системы трансферрин — кональбумин у домашней птицы было показано, что железосвязывающие белки могут синтезироваться во многих тканях и что ген трансферрина может определять синтез различных форм белка в разных тканях. У цыплят описана гетерогенная популяция железосвязывающих белков, подобная той, которая наблюдается при сравнении белков сыворотки крови и СМЖ у человека [60]. Трансферрин сыворотки курицы и кональбумин яичного белка сходны по иммунологическим свойствам и аминокислотному составу. Оба белка образуют аналогичные продукты после обработки трипсином и химотрипсином, и тот и другой содержат аланин в качестве N-концевой аминокислоты. Генетически обусловленный полиморфизм трансферрина сыворотки цыпленка отражается в соответствующем полиморфизме кональбумина яичного белка [69]. Генетические вариации трансферрина сыворотки птиц были описаны Мюллером и сотр. [70]. Вильямс [60] показал, что обработка нейраминидазой не оказывает влияния на электрофоретическую подвижность кональбумина в крахмальном геле. Однако тот же фермент уменьшает подвижность двух компонентов трансферрина сыворотки цыпленка, образуя компоненты, соответствующие по подвижности компонентам кональбумина. Это позволило автору предположить, что трансферрин и кональбумин отличаются только по содержанию сиаловой кислоты в углеводных простетических группах. Основываясь на данных, полученных в опытах по включению меченых аминокислот в кональбумин в срезах яйцеводов, тот же автор [60] постулировал, что ген трансферрина у птиц определяет синтез как трансферрина (в печени), так и кональбумина (в яйцеводах). [c.126]

Согласно неоклассической теории, отбор либо имеет место, и тогда он является направляющим, либо он отсутствует, и тогда аллели селективно нейтральны. Предполагается, что полиморфизм по белкам в большинстве случаев относится к последнему типу. Известно, например, что в молекуле белка лишь относительно небольшая часть имеет существенное значение для его функции, а остальная служит наполнителем . Замещения аминокислот в этом наполнителе не влияют на функцию белка, но изменяют заряд молекулы. [c.75]

Одной из общих особенностей двухмерных кристаллов различных мембранных белков является их полиморфизм, т.е. одновременное существование нескольких кристаллических форм. Изменение условий [c.192]

Электронофафически можно проводить фазовый анализ в-ва (в этом случае совокупность значений и сравнивают с имеющимися банками данных), можно изучать фазовые переходы в образцах и устанавливать геом. соотношения между возникающими фазами, исследовать полиморфизм и политипию. Методом Э. исследованы структуры ионных кристаллов, кристаллогвдратов, оксидов, карбвдов и нитридов металлов, полупроводниковых соединений, орг. в-в, полимеров, белков, разл. минералов (в частности, слоистых силикатов) и др. Э. часто комбинируют с электронной микроскопией высокого разрешения, позволяющей получать прямое изображение атомной решетки кристалла. [c.451]

С начала текуш,его столетия генетики анализируют наиболее видимое проявление индивидума — фенотип. Однако эти исследования ограничиваются тем, что анализируемые различия по большей части передают комплексные морфологические и физиологические характеристики.. Биохимическая генетика — наука, в полной мере развивающаяся с 1960-х годов, дает теперь возможность проводить селекцию не только на фенотип, но и на непосредственные продукты генов — белки. Действительно, если гипотеза Бидла, Татума и Горовица один ген... один фермент сейчас не совсем точна, все равно верно то, что белки и ферменты кодируются дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК), и это позволяет самым непосредственным образом связать один из фенотипов с определенным генотипом. Именно таким образом корреляции между различиями на уровне генотипа и ферментными вариациями станут очевидными. Около 25 лет тому назад единственные примеры ферментного полиморфизма, которые можно было привести, относились только к микроорганизмам в то время еще полагали, что этот полиморфизм является исключением. При современных знаниях можно констатировать, что биохимический полиморфизм представляет общее явление, свойственное и животным, и растениям. [c.37]

Обычно для изучения генетического детерминизма используют фракции альбуминов и глобулинов, которые в основном представлены ферментами, и проламиновую фракцию, представляющую часть запасных белков, вследствие их значительного биохимического полиморфизма, с одной стороны, и их роли в определении качества — с другой. Глютелиновую фракцию изучают всего лищь несколько лет, так как работы, в которых удалось добиться полной растворимости, были проведены совсем недавно. [c.52]

Можно также задать вопрос, каковы смысл и значение этого биохимического полиморфизма. Некоторые авторы полагают, что это результат случайных явлений мутации, происходящие случайно, приводят к образованию селективно нейтральных аллелей, а изменение их частоты может быть следствием генетического происхождения (школа Кимуры). По мнению других авторов, имеются различия в селективном преимуществе различных кодирующих аллелей для белков, или ферментов (преимущество гетерозигот). [c.62]

При электрофорезе в крахмальном геле фракция альбуминов у некоторых людей иногда делится на две (альбумин А и альбумин В), т.е. у таких людей имеется два независимых генетических локуса, контролирующих синтез альбуминов. Добавочная фракция (альбумин В) отличается от обычного сывороточного альбумина тем, что молекулы этого белка содержат два остатка дикарбоновых аминокислот или более, замещающих в полипептидной цепи обычного альбумина остатки тирозина или цистеина. Существуют и другие редкие варианты альбумина (альбумин Ридинг, альбумин Джент, альбумин Маки). Наследование полиморфизма альбуминов происходит по аутосомному кодоминантному типу и наблюдается в нескольких поколениях. [c.570]

Полимеры могут кристаллизоваться в различных структурных модификациях и, следовательно, им присущ кристаллический полиморфизм, по аналогии с низкомолекулярными веществами. Например, углеводородные т/ анс-полимеры, гуттаперча и полибутадиен, обладают различными кристаллографическими структурами, соответствующими полиморфизму мономерных транс-углеводородов. На основании стереохимических исследо-дований Банн [97] предсказал возможности существования четырех различных кристаллических модификаций гуттаперчи (гране- ,4-полиизопрена). Три таких полиморфных формы наблюдались и описаны [97, 98]. Две из них образуются при простом охлаждении до соответствующих температур, тогда как третья возникает только при растяжении. Полиморфизм свойственен не только простым полимерам, но белкам [99] и синтетическим полипептидам [100]. [c.146]

У этой группы белков особенно хорошо выражена регуляция связывания кислорода, отвечающая физиологическим потребностям организма. Например, связывание кислорода гемоглобином млекопитающих регулируется pH и органическими фосфатами и обнаруживает кооперативные свойства (разд.7.5 и 7.6). Полиморфизм или неоднородность, т. е. наличие нескольких весьма близких между собой белков, среди гемоглобйнов и миоглобинов встречается очень часто и представляет собой скорее правило, чем исключение (примеры этого можно найти в работах 31, 241 ]). Потребности организма, по-видимому, лучше удовлетворяются при наличии нескольких белков с весьма близкими свойствами, что позволяет адаптироваться к различным случайностям. Относительная и абсолютная концентрация этих близких по свойствам белков может меняться в зависимости от возраста (см., например, работу [241] и разд. 7.2) или в ответ на изменение среды. Так, концентрация гемоглобина в крови может повышаться на 20% у людей, живущих высоко над уровнем моря у ракообразных Daphnia концентрация гемоглобина может изменяться в 10 раз в зависимости от концентрации кислорода в воде [82]. [c.143]

Молекулярный полиморфизм. В чистом виде молекулярный полиморфизм можно встретить только у таких сложных биологических полимеров, как белки. В синтетических полимерных системах молекулярный полиморфизм всегда сопутствует полидисперспости более того, в случае сополимеров, особенно блок- или привитых, он возникает как следствие композиционной неоднородности. [c.102]

Первичная структура белков, характеристика, значение. Наследственные и приобретенные протеинопатии. Полиморфизм белков. [c.94]

Жидковристаллическое состояние весьма распространено в живой природе. Возможно, что оно является необходимым условием функционирования всех без исключения живых систем. Причина этого состоит в том, что процессы метаболизма требуют наличия векторных потоков как нейтральных, так и заряженных частиц. Строгая направленность потоков молекул и зарядов, которая приводит к появлению электрических полей, необходимость разделения разноименных зарядов в ходе различных реакций — все это может быть реализовано только при помощи упорядоченных структур. Однако в живых организмах, в отличие от устройств, создаваемых человеком, необходимые структурные элементы не могут быть построены из любого мыслимого мате)риала. Самым необходимым свойствам такого материала должна быть его способность к самосборке [1]. Кроме того, материал должен сочетать в себе достаточно устойчивую упорядоченность с возможностью полиморфизма, т. е. со способностью структуры к изменению при изменении некоторых параметров окружающей среды. Обе эти особенности присущи жидкокристалличеокому состоянию. Наглядным примером такой структуры являются сократительные белки мышечной ткани [2]. Известно также, что синтез оптичеоки активных димеров [c.249]

Полиморфизм белков в онтогенезе — существование гомологичных белков в разные отрезки жизненного цикла организма. У плода имеется гемоглобин Р (фетальный гемоглобин, 0 2 имеет большое сродство к кислороду). После рождения он заменяется на гемоглобин А, (а2Р2>. [c.34]

Методы выделения бежов, определение количества. Полиморфизм белков [c.47]

Хотя это никак не проявляется в фенотипе, но дикий тип сам по себе может быть полиморфным. Может иметь место существование измененных вариантов аллеля дикого типа, различающихся по таким изменениям в последовательности ДНК, которые на нарущают функции белка и поэтому не обнаруживаются в виде фенотипических вариантов. С точки зрения генотипа популяция мух может иметь значительный полиморфизм. Может существовать много вариантов с различной последовательностью ДНК в уу-локусе. Некоторые из них заметны, поскольку они приводят к изменению фенотипа другие скрыты, так как они не имеют видимого проявления. [c.47]

Белки МНС класса I и класса II имеют различные организации Доменов при сходном характере пространственных структур. Молекулы обоих классов обладают двумя, сближенными с мембраной, иммуноглобулиноподобными доменами и удаленным от мембраны пептидсвя-зывающим центром, образованным (3-структурой из восьми тяжей и двумя а-спиральными областями [316,317]. Полиморфизм форми- [c.77]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология