Белок человека

Таблица 10.1. Некоторые белки человека, полученные генноинженерными методами

Хотя, по-видимому, кональбумин и сывороточный трансферрин домашних птиц идентичны по своему аминокислотному составу, иммунохимической реакционной способности и структуре пептидов, в их углеводных компонентах замечены отчетливые различия. В гликопептиде яичного белка не обнаружено ни сиаловой кислоты, ни галактозы. В отличие от сывороточного белка человека в белках птиц углевод, по-видимому, должен находиться в одной цепи [37]. [c.336]

Применение изотопов в биологических исследованиях позволило обнаружить быстрое и непрерывное превращение и обновление веществ в живых организмах. Эритроциты крови у человека полностью заменяются за 3—4 месяца, обновление жиров в организме белой мыши на 50% происходит за семь суток. Весь запас белка человека обновляется наполовину за 3—4 месяца. В зеленом листе растения меченые сахара и аминокислоты появляются через 1 мин после того, как его помещают на свету в камеру с углекислотой, содержащей углерод Изотопы помогли рас- [c.146]

Зерновые культуры, занимающие второе место в белковом балансе (см. табл. 1.4), заслуживают некоторых комментариев, даже несмотря на то, что их фактическая ценность довольно близка к потенциальной. В самом деле, слишком часто зерновым приписывают роль единственного поставщика энергетических веществ. При этом забывают, что зерновые культуры покрывают половину мировой потребности в белке человека и животных. Вот почему всякое повышение содержания белков в зерновых культурах и любое увеличение доли в них лизина (лимитирующая аминокислота) немаловажны. [c.26]

Несомненный интерес представляет также сравнение строения белков, выделенных из далеко отстоящих видов, например млекопитающих и пресмыкающихся. Определение структуры цитохрома с из сердечной мышцы гремучей змеи показало, что он состоит из 104 аминокислотных остатков, имеет N-концевой ацетилированный глицин, гем, присоединенный к остатку цистеина в положениях 14 и 17, и отличается от белка человека только 14 аминокислотными остатками 11 из них приходятся на 24 остатка с С-конца это может свидетельствовать о несущественной роли значительного отрезка полипептидной цепи у С-конца в определении функциональных свойств молекулы. Таким образом, даже у столь отдаленных видов, как человек и гремучая змея, структура цитохромов с оказывается сходной. В то же время цитохром с, выделенный из дрожжей, несколько отличается от цитохромов позвоночных. К остатку глицина, который в белках позвоночных является N-конце-вым, вместо ацетильной группы у него присоединена дополнительная последовательность из четырех аминокислот остатки в С-концевой последовательности также отличаются. [c.162]

Прямое потребление растительных белков человеком в первую очередь касается зерновых и в меньшей степени обогащенных крахмалом овощей, таких, как бобовые и клубнеплоды. Зерновые, помимо незначительного содержания в них белков, бедны некоторыми наиболее важными аминокислотами и вызывают необходимость добавлять животные белки для сбалансирования рационов. [c.359]

Различия аминокислот обоих белков человека Функция [c.216]

Яркие примеры мутированных белков человека — разнообразные гемоглобины, встречающиеся при заболеваниях крови. Изменения одного аминокислотного звена гемоглобина из 287 оказывается достаточно, чтобы вызвать тяжелейшие недуги вследствие нарушения функции этого белка. Химич. анализ белковой цени позволяет изучить материальную природу каждой конкретной мутации, т. е. понять, какая замена аминокислоты и в каком месте белковой молекулы вызвала нарушение функции. Зная генетич. код, можно легко выяснить, какое изменение претерпел соответствующий кодон. Чаще всего модифицируется лишь одно нуклеотидное звено ДНК. [c.194]

Второстепенное значение точной первичной структуры белка для вида непосредственно доказывается сопоставлением 44-х белков человека и шимпанзе. Оказалось, что различия в аминокислотном составе этих белков не превышают 1%. Чем же определяется на молекулярном уровне различие видов [c.560]

Этот метод весьма полезен, например, при диагностике недостаточности синтеза иммуноглобулинов какого-либо класса. В этом случае электрофоретическому разделению подвергают нормальную сыворотку человека, в зону абсорбирующих антигенов вносят сыворотку больного, а в зону иммунной сыворотки — антисыворотку к сывороточным белкам человека. В образовании полос преципитации с фракциями нормальной сыворотки человека принимают участие только те антиглобулиновые антитела, которые не встретили соответствующих им иммуноглобулинов в сыворотке больного, диффундируя из зоны антисыворотки в зону нормальной сыворотки. В результате появляются полосы преципитации, которые соответствуют отсутствующему классу иммуноглобулинов, например IgG, IgA или IgM. [c.152]

При клинико-гигиеническом обследовании из иммунологических тестов нередко применяют определение общей иммунологической реактивности по В. И. Иоффе, представляющей собой внутрикожный тест с сывороткой против нормальных белков человека. Тест В. И. Иоффе в последнее время стали применять и в токсикологических экспериментах (Г. М. Шуб, [c.286]

Сывороточные белки кролика Сывороточные белки человека Гемоглобины, миоглобины Сывороточные белки человека Гемоглобин Сывороточные белки Белки пшеничной муки [c.322]

Свою потребность в белках человек удовлетворяет за счет продуктов сельскохозяйственного производства, животноводства, растениеводства. Однако сельское хозяйство с его зависимостью от природных условий, необходимостью использования огромных земельных массивов, большими затратами человеческого труда — далеко не идеальный источник пищи. В связи с этим ученые давно уже задумываются над проблемами синтеза продуктов питания, и,-в первую очередь, наиболее ценной части пищи — белков. [c.429]

Потребность в белках человек удовлетворяет за счет продуктов сельскохозяйственного производства, животноводства и растениеводства. [c.313]

Закономерно было воспользоваться известивши о мутантных гемоглобинах данными, чтобы проверить применимость кода к белкам человека. Проанализировав 14 мутантных форм гемоглобина, Смит, с одной стороны, нашел хорошее согласие с возможными [c.426]

Потребность в белках человек удовлетворяет за счет продуктов сельскохозяйственного производства, животноводства, растениеводства. Однако сельское хозяйство с его зависимостью от природных условий, необходимостью использования огромных земельных массивов, большими затратами человеческого труда — далеко не идеальный источник пищи. В связи с этим ученые давно уже задумываются над проблемами синтеза продуктов питания, и, в первую очередь, наиболее ценной части пищи — белков. В настоящее время наиболее перспективным представляется микробиологический синтез белков из углеводородов нефти, В конце 50-х годов были найдены микроорганизмы, которые могут питаться парафиновыми углеводородами. При этом из I т углеводородов получается 0,7 т [c.391]

Иммунологические исследования тоже свидетельствуют о филогенетических связях между организмами. Если белки, содержащиеся в сыворотке крови, ввести в кровь животных, у которых этих глобинов нет, то они действуют как антигены, т. е. побуждают организм вырабатывать соответствующие антитела в результате возникает реакция антиген-антитело. Эта иммунная реакция обусловлена способностью жи-вотного-реципиента распознавать присутствие в сыворотке чужеродных белков. Человеческая сыворотка, введенная кроликам, сенсибилизирует их и вызывает у них образование антител к сывороточным белкам человека. Если спустя некоторое время к пробе сенсибилизированной сыворотки кролика добавить сыворотку человека, то произойдет образование комплексов антиген-антитело, выпадающих в осадок (преципитат), количество которого можно измерить. Если добавлять к пробам кроличьей сыворотки, содержащей антитела против сыворотки человека, сыворотки различных животных, то образуются разные количества преципитата. Предполагая, что количество преципитата находится в прямой зависимости от количеств чужеродного белка , этот метод можно использовать для оценки степени родства между разными группами животных (табл. 26.8). [c.304]

Биологическая ценность белков определяется прежде всего их аминокислотным составом. Пищевые белки должны содержать все незаменимые аминокислоты, причем желательно в том же соотношении, которое характерно для белков человека. Соотношение между незаменимыми аминокислотами в пищевых белках животного происхождения по сравненшо с растительными ближе к соотношению в органах и тканях человека. Отсюда следует, что животные белки обладают большей биологической ценностью, чем растительные. Однако из этого правила есть исключение белки овса и гречи по своему аминокислотному составу похожи на белки человека и поэтому могут заменять в рационе животные белки. [c.228]

Число исследуемых вариантов трансферрина больше числа вариантов любого другого сывороточного белка человека. Генетический локус, контролирующий синтез трансферрина, может существовать во многих мутантных формах, причем ни одна из таких мутаций не ведет к какой бы то ни было клинической патологии. Новые варианты, особенно те, которые встречаются относительно часто в отдельных популяциях, необходимо тщательно сравнивать с известными вариантами. При отсутствии какого-либо общего селективного преимущества или химически обусловленного предрасположения к возникновению определенной мутации маловероятно, что один и тот же [c.129]

С помощью методов генной инженерии можно получать белки человека в количествах достаточных для терапевтических целей (инсулин, гормон роста, активатор плазминогена). [c.35]

Изучение последовательности аминокислот в гемоглобине используют для выяснения вопросов эволюции в новой области науки — химической палеогенетике. Например, р-цепь гемоглобина лошади отличается от соответствующего белка человека в 26 местах (от общего числа 146), свиньи — в 10 местах, а гориллы — всего лишь в одном месте. Подсчитано, что в среднем удачная замена аминокислоты может произойти примерно один раз за десять миллионов лет (удачной считается замена, увеличивающая шансы на выживание). (Подобная замена обеспечивается заменой в последовательности оснований в молекуле нуклеиновой кислоты, разд. 37.18). [c.1055]

Генетического дерева. Цитохромы с человека и обезьяны Резус различаются только одним аминокислотным остатком, в то время как белки человека и мотылька (8ат1а супМа) различаются 3( остатком. [c.282]

Биологическая ценность пищевого белка целиком зависит от степени его усвоения организмом, что в свою очередь определяется соответствием между аминокислотным составом потребляемого белка и аминокислотным составом белков организма. Такой пищевой белок лучше используется организмом для синтеза белков тканей. Для человека, например, белки мяса, молока, яиц биологически более ценны, поскольку их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей человека. Однако это не исключает приема растительных белков, в которых содержится необходимый набор аминокислот, но в другом соотношении. Поэтому для обеспечения биосинтеза необходимого количества эвдогенных белков человеку потребуется значительно больше растительных белков, чем животных. [c.416]

До появления технологии рекомбинантных ДНК многие лекарственные препараты на основе белков человека удавалось получать только в небольших количествах, их производство обходилось очень дорого, а механизм биологического действия иногда был недостаточно изучен. Предполагалось, что с помощью новой технологии можно будет получать весь спектр таких препаратов в количествах, достаточных как для их эффективного тестирования, так и для применения в клинике. И эти ожидания оправдались. На сегодняшний день клонировано более 400 генов (в основном в виде кДНК) различных белков человека, которые в принципе могут стать лекарственными препаратами. Большинство этих генов уже экспрессированы в клетках-хозяевах, и сейчас их продукты проходят проверку на возможность применения для лечения различных заболеваний человека (табл. 10.1). Впрочем, хотя более 30 таких биотехнологических препаратов и получило одобрение в США (табл. 10.2), пройдет еще несколько лет, прежде чем они будут рекомендованы для широкого использования и поступят в продажу вначале их подвергнут проверке на животных и проведут тщательные клинические испытания. Однако фармацевтические фирмы уже сейчас проявляют к ним интерес. По подсчетам специалистов, ежегодный объем мирового рынка лекарственных препаратов на основе белков человека составляет около 150 млрд. долларов и постоянно растет. Объем мирового рынка лекарственных средств на основе рекомбинантных белков увеличивается на 12—14% в год и к 2000 г. составит примерно 20 млрд. долларов. [c.204]

Выделение кДНК интерферонов Для выделения генов или кДНК белков человека используют разные подходы. В ряде случаев вьщеляют нужный белок и определяют аминокислотную последовательность соответствую- [c.204]

Однако принцип обогащения кДНК неприменим для тех белков человека, количество которых очень мало или место синтеза которых неизвестно. В этом случае могут понадобиться другие экспериментальные подходы. Интерфе-роны (ИФ) человека, включающие а-, 3- и у-интерфероны (ИФа, ИФр, ИФу), - это природные белки, каждый из которых может найти свое терапевтическое применение (табл. 10.3). При вьщелении их кДНК пришлось разработать новый подход, позволяющий преодолеть трудности, связанные с недостаточным содержани- [c.205]

Опыты по трансгенозу в случае овец и коз в основном были направлены на превращение молочных желез этих животных в своеобразные биореакторы для получения белковых продуктов, использующихся в медицине. Несмотря на то что надои у овец и коз меньше, чем у коров, за год они дают сотни литров молока. С помощью метода, аналогичного используемому для создания трансгенных мышей и трансгенных конструкций, содержащих гены человека под контролем промоторов, специфичных для молочных желез (табл. 19.2), были созданы трансгенные овца и коза, в молоко которых секретировались белки человека. Они были гликозилированы и обладали активностью, близкой к таковой соответствующих белков, получаемых от человека. Однако, для того чтобы убедиться в полной эквивалентности этих белков, нужны дополнительные исследования. Экспрессия трансгенов в клетках молочных желез овец и коз не оказывала никаких побочных действий ни на самок в [c.435]

В нашей лаборатории гидроокись алюминия используется при иммунизации кроликов для получения антисыворотки к сывороточным белкам человека (например, для иммуноэлектрофоретических исследований). Ниже описывается способ получения антисыворотки. [c.118]

Pii . 4.6, Первичная структура белка Al миелина (основной белок миелина). Представлена последовательность белка быка замены вверху — для белка человека, внизу — для белка кролика. [c.103]

Одно из практических применений технологии рекомбинантных ДНК—получение медикобиологической продукции. Генная инженерия дает возможность получать в больших количествах белки, которые не могут быть выделены применением обычных методов очистки (интерферон, плазмино-ген-активирующий фактор) кроме того, с помощью рекомбинантных ДНК можно нарабатывать специфические белки человека для замены используемых в клинической практике аналогичных белков животных (инсулин, гормон роста). Достоинства обеих технологий очевидны. [c.46]

ЛИЧНЫХ белков и 1000 разных типов нуклеиновых кислот. Белки и нуклеиновые кислоты-это очень крупные и сложные молекулы макромолекулы)] точное строение известно лишь для немногих из этих молекул. В гораздо более сложном организме человека число различных белков заведомо превышает 50 000. По всей веройтности, среди белков Е. oli нет ни одного, который по молекулярной структуре был бы идентичен какому-либо белку человека, хотя многие из них функционируют сходным образом. Фактически каждый вид живых организмов содержит свой набор белков и нуклеиновых кислот, и почти все они четко отличаются от белков и нуклеиновых кислот, принадлежащих другому виду. Поскольку существуют около 10 миллионов видов живых организмов, легко подсчитать, что все эти виды, вместе взятые, должны содержать по минимальной оценке 10 различных белков и почти столько же различных нуклеиновых кислот. [c.15]

Дальнейшие доказательства структурных различий между трансферрином и лактоферрином были получены в результате исследования пептидных карт, полученных путем протеолитического расщепления этих белков. Интересно отметить, что когда металл присоединен к белку, наблюдается гораздо большая устойчивость к протеолитическому расщеплению, чем в отсутствие металла [32]. Исследование белка человека показало, что в двумерных картах [c.335]

Было показано, что лактоферрин человека содержит около 6,6% углевода, расположенного в трех цепях, каждая из которых оканчивается остатком сиаловой кислоты и содержит один или два остатка фукозы, шесть остатков гексозы и четыре остатка М-ацет-глюкозамина [38]. Представлены также доказательства того, что углеводные цепи связываются с белковой частью при помощи гли-козидной связи к гидроксильной группе треонина. Углеводный состав коровьего лактоферрина, по-видимому, аналогичен составу белка человека, за исключением того, что в нем обнаружен только один остаток сиаловой кислоты на молекулу [25]. [c.336]

Эффективность экспрессии белков человека в дрожжевых системах зависит от природы самого продукта известны успешные опыты, есть здесь и не очень рекламируемые неудачи (как, например, i-интерферон, на долю которого приходится менее 0,1% всех белков, образующихся в дрожжевой клетке). Вдобавок существуют белки — например, многие из тех, что участвуют в процессах свертывания крови, — посттрансляцион-ная модификация которых происходит по такому пути, который не может реализоваться в клетках дрожжей (в данном случае это гамма-карбоксилирование остатков глутаминовой кислоты) [7]. [c.210]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология