Рибонуклеаза длина пептидной цепи

Определение аминокислотной последовательности — задача очень трудоемкая. Однако ее можно было бы значительно облегчить, если бы удалось выработать приемы для фрагментации длинных пептидных цепей на относительно небольшие пептиды, содержащие от 10 до 15 аминокислотных остатков, и на другой ряд более длинных пептидов, с тем чтобы можно было установить места перекрывания небольших пептидов. Такая идеальная возможность редко встречается. Практически проблема решалась несколькими путями. История изучения инсулина, рибонуклеазы и гемоглобина отражает три различных подхода. В первых исследованиях, проведенных на инсулине, изучали частичные кислотные гидролизаты динитрофепилированных пептидов (см. гл. 6), а ферменты были использованы на второй стадии работы для получения более крупных пептидов. Быстрое установление структуры рибонуклеазы оказалось возможным благодаря усовершенствованию анализа аминокислот. Аминокислотный состав пептидов, полученных [c.113]

После расщепления дисульфидных связей белок либо распадается на составляющие его цепи (подобно инсулину), либо разворачивается, образуя одну длинную цепь (подобно рибонуклеазе). Как известно, не все белки содержат цистин однако имеются и другие возможности сшивки цепей, например при помощи фосфо-эфирных связей. Кроме того, следует иметь в виду, что трехмерная структура белка, несомненно, приводит к взаимодействию боковых цепей аминокислот друг с другом или с какими-либо участками пептидной цепи. Важную роль в образовании уникальной структуры белка, обеспечивающей его биологическую функцию, играют прочно связанные с ним вещества небелковой природы, такие, как металлы, пигменты и сахара. Молекула гемоглобина человека состоит из четырех пептидных цепей (двух а- и двух -цепей), соединенных с четырьмя геминовыми группами, которые и являются переносчиками кислорода. Структуры обеих цепей гемоглобина (по Брауницеру и др. 1 ]) и миоглобина [2, 3] приведены на фиг. 50. Интересно, что, согласно недавно опубликованной структуре субъединицы белка вируса табачной мозаики [4], в цепи из 158 аминокислотных остатков отсутствуют поперечные связи (фиг. 51). [c.113]

Значение сил, которые стабилизуют третичную структуру рибонуклеазы, иллюстрируется также экспериментами несколько иного рода. Возможен избирательный разрыв пептидной связи, соединяющей аланиль-ный остаток в положении 20 с серильным остатком, находящимся в положении 21. При этом молекула фермента расщепляется па короткую пептидную цепь ( 8-пептид ) и остаточную структуру, содержащую все дисульфидные поперечные связи ( 8-белок ). Обнаружено, что каждый в отдельности компонент является нативным, однако ферментативная активность почти полностью восстанавливается, если смешиваются стехиометрические количества двух компонентов, даже при очень сильном разбавлении [401]. Эти данные согласуются с константой ассоциации 8-пептида с 8-белком, составляющей по меньшей мере 2-10 л1молъ. Эти результаты показывают, что преимущества, свойственные специфическому складыванию нативного фермента, настолько сильно зависят от взаимодействия боковых цепей, соединенных с полипептидным скелетом, что пространственное расположение может быть сохранено после разрыва цепи. Было даже обнаружено, что ферментативная активность в основном сохраняется, если в 8-пептиде изъять семь аминокислотных остатков (с 14 по 20). Отсутствие этого довольно длинного отрезка основной цепи, по-видимому, не вызывает изменений основных особенностей третичной структуры, характерной для нативного белка [402, 403]. [c.139]

Осн. область исследований — биохимия белков. Изучал вторичную структуру рибонуклеазы. Обнаружил (1956), что ее молекула состоит из одной длинной поли-пептидной цепи, образующей складки , скрепленные дисульфид-ными мостиками. Разраб1отал метод гидролиза окисленной рибонуклеазы трипсином с предварительным блокированием 8-аминогрупп лизина. [c.18]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология