Альбумин длина пептидной цепи

Что касается растворимых глобулярных белков (например, гемоглобина, инсулина, гамма-глобулина, яичного альбумина), то вопрос о характере вторичной структуры еще сложнее. Накапливаются данные, согласно которым и в этом случае а-спираль играет ключевую роль. Подобные длинные пептидные цепи не одинаковы по структуре по всей длине отдельные их участки свернуты в спирали и являются относительно жесткими другие участки образуют петли, скручены случайным образом и довольно подвижны. Установлено, что при денатурации белка спиральные участки раскручиваются и цепь в целом приобретает неупорядоченное строение. (Однако опыт показывает, что в определенных условиях раскручивание и возникновение спирали могут быть обратимыми процессами белок возвращается к исходной вторичной структуре, поскольку это расположение является наиболее стабильным для цепи с данной последовательностью аминокислот.) [c.1061]

Оказалось, что эти белки в растянутом состоянии дают рентгенограмму, сходную с диаграммой кератина. Прн исследовании других глобулярных белков, например альбуминов, глобулинов, можно даже в естественном состоянии наблюдать картину, напоминающую до некоторой степени волокнистое строение (расстояние между главными пептидными цепями примерно 4,5 А и длина боковых цепей 10,0 А). Кипячение белков, способных свертываться при нагревании, приводит к получению более резких очертаний рисунка рентгенограммы, особенно в отношении расстояния между главными цепями. [c.324]

На рис. 6.12 показан пример разделения смесей пептидов в длинной колонке с сефадексом 0-100. Фрагмент N из сывороточного альбумина человека состоит из трех пептидных цепей, связанных дисульфидными мостиками. После восстановления, карбоксиметилирования и малеилирования эти три пептидные цепи разделяются на колонке с сефадексом 0-100 в соответствии с их молекулярными массами. Пептид ПЬЦис содержит 162 аминокислотных остатка, цепь 1-АСп — 88 остатков и цепь П-Ала — 36 аминокислотных остатков. [c.383]

Взаимодействия ионов металлов с белками, естественно, отличаются от взаимодействий ионов металлов с аминокислотами и пептидами, поскольку в белках группы а-ННг и а-СООН длинных полипептидных цепей разделены ковалентными связями ряда расположенных между ними остатков. Эти взаимодействия отличаются также из-за влияния конформационного состояния пептидной цепи, в результате которого потенциальное место присоединения может блокироваться, а удаленная боковая цепь может оказаться в подходящем месте для образования хелатного кольца. Примерами подходящего расположения боковой цепи лиганда, делающего возможным образование прочного хелата со специфическим ионом металла, могут служить металлопротеины и металлоферменты, в которых сильное взаимодействие между металлом и белком играет решающую и специфическую биологическую роль. Металлопротеины и металлоферменты будут рассмотрены в последующих главах. В этой главе в основном будет обсуждено поведение белков in vitro в присутствии ионов металлов, с которыми они ие обязательно реагируют в природе. Биологическая функция двойных и других описанных здесь комплексов металлов с белками не известна, за исключением комплексов ио а меди (И) с альбумином и ионов цинка с инсулином, для которых было постулировано участие в транспорте и хранении соответственно. [c.274]

Боковые цепи (R) пептидной цепи представляют те части аминокислот, которые не вошли непосредственно в состав пептидного скелета Строение боковых цепей может быть самым разнообразным от водородного атома и г. ямой или разветвленной цепи до сложной кольцевой системы (см., например, декапепт д на стр. 320). Длина этих цепей может изменяться от 1 до 12 А. Иногда боковые цепи, как, например, в яичном альбумине, составляют более 50% по весу белка. Многие из них сравнительно плотны и около половин их содержит сильно полярные группы. [c.322]

Точное происхождение пептида неизвестно, но возможно, что гептапептид или даже более длинный пептид связан своим С-концевым остатком аланина через е-аминогруппу лизина внутри главной цепи. Пептид такого рода, т. е. -(ь-аланил)-ь-лизин, является, вероятно, составным элементом клеточной стенки Strepto o us fae alis [123]. N-Концевой участок пептида может быть присоединен через или у-карбоксильную группу аспарагиновой или глутаминовой кислоты. Эту гипотезу подтверждают следующие факты. Начальная реакция в превращении яичного альбумина в одну из разновидностей плакальбумина включает гидролиз только одной пептидной связи, соединяющей карбоксильную группу С-концевого остатка аланина в пептиде [119]. Действие карбоксипептидазы на этот субстрат вызывает образование не более [c.20]

Мы располагаем значительной информацией о строении яичного альбумина, однако, несмотря на целый ряд исследований, проведенных с этим белком, наши знания о структуре альбумина еще далеко не достаточны. Обычно считают, что молекула альбумина состоит из единственной полипептидной цепи с С-концевым остатком пролина и N-кoнцeвoй группой, блокированной ацетильной группой. Однако благодаря присутствию в молекуле поперечносвязанного пептида, который состоит по крайней мере из 7 аминокислотных остатков (но может быть и значительно длинее), должны быть учтены другие возможные варианты строения. Не исключено, что молекула альбумина состоит из двух цепей и что концевые карбоксильная и аминогруппы второй цепи соединяются с главной цепью при помощи необычных пептидных связей, [c.20]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология