Белки биохимия

Измерение спектров дисперсии оптического вращения (ДОВ) и кругового дихроизма (КД) получило широкое распространение как метод конформационного анализа оптически активных соединений. Особенно методы ДОВ и КД используются в органической химии, биохимии, энзимологии и молекулярной биологии. Данными методами исследуются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, стероиды, углеводы и полисахариды, вирусы, митохондрии, рибосомы, фармакологические средства, синтетические полимеры, координационные соединения, неорганические и редкоземельные комплексы, кристаллы, суопензии и пленки и т. п. и решаются следующие задачи 1) определение по эмпирическим пра вилам конформации и ее изменений под действием различных физико-химических воздействий 2) изучение механизма и кинетики химических реакций (особенно ферментативных) 3) получение стереохимических характеристик 4) измерение концентраций оптически активных веществ 5) определение спиральности макромолекул 6) получение электронных характеристик молекул 7) исследование влияния низких температур на конформацию соединений 8) влияние фазовых переходов типа твердое тело — жидкость — газ на изменение структуры. [c.32]

Однако для белков такое соотношение не обязательно выполняется, поскольку они могут связывать и другие, помимо протонов, ионы, которые вносят вклад в общий баланс зарядов (при условии нейтральности молекулы белка). Можно ожидать, что белки в изоэлектрической точке обладают меньшей растворимостью, чем при меньших или больших значениях pH, и это действительно имеет место. Поскольку в изоэлектрической точке молекула белка не обладает избыточным зарядом, в этих условиях белок легче агрегирует и осаждается. Далее, поскольку аминокислотный состав разных белков различен, для каждого белка существует характеристическое значение р/е. Это свойство является основой метода очистки белков путем изоэлектрического осаждения (осаждения в изоэлектрических условиях) pH смеси белков доводится до значения, равного значению р/ искомого белка, так что последний осаждается из смеси. Значение р/г аминокислот с нейтральной боковой цепью равно 5,6 0,5 для аминокислот, содержащих кислые группы, р/ ниже, а для аминокислот с основными группами в боковых цепях — выше. В то же время для белков р/ может меняться от О до И. Вывод формул для расчета р/ аминокислот имеется в большинстве учебников биохимии. [c.32]

Молекулярное строение белков удалось выяснить только недавно. Первый рентгеноструктурный анализ белка, миоглобина, был завершен в 1959 г., а структура первого фермента, лизоцима, была установлена в 1964 г. Исследования крупных ферментов, переносчиков электронов и антител, быстро прогрессируют. В настоящее время известна подробная картина молекулярного строения более 90 белков. В этой области биохимия незаметно переходит в родственную науку, молекулярную биологию. [c.318]

Еще недавно стереохимия была одной из самых отвлеченных теоретических областей. Ныне она приобрела и большое практическое значение. Было установлено, что свойства полимеров существенно зависят от их пространственного строения. Это относится как к синтетическим полимерам (полистирол, полипропилен, синтетический бутадиеновый и изопреновый каучуки), так и к природным высокомолекулярным соединениям — полисахаридам, белкам, нуклеиновым кислотам. Известно также, что пространственное строение оказывает большое влияние на физиологические свойства веществ. Сказанное определяет значение стереохимии для химии и технологии полимерных материалов, для биохимии и молекулярной биологии, для фармакологии и медицины. [c.13]

Пространственное строение решающим образом влияет на свойства и биологические функции органических веществ, участвующих в процессах жизнедеятельности. Большинство таких веществ оптически активны и встречаются в природе обычно в одной из антиподных форм это относится к белкам и образующим их аминокислотам, нуклеиновым кислотам, сахарам, стероидным гормонам, природным оксикислотам, ферментам, витаминам и др. Свойства природного каучука тесно связаны с определенной геометрической конфигурацией его полимерной цепи. Еще большее значение имеет в рассматриваемой области конформация, в особенности если речь идет о таких полимерах, как белки и нуклеиновые кислоты. Ни один вопрос биохимии не может быть решен на современном уровне без тщательного учета стереохимических факторов. [c.623]

Некоторые из наиболее важных открытий последних лет в биологий связаны с расшифровкой генетического кода (гл. I, разд. А, 3) и выяс- нением путей, ведущих к синтезу нуклеиновых кислот и белков. Строев ние нуклеотидов и аминокислот (гл. 14), так же как химические основы процессов полимеризации (гл. 11), разд. Д), мы рассмотрели раньше В этой главе пойдет речь о механизмах, контролирующих реакции полимеризации и обеспечивающих организацию нуклеотидов и аминокислот в правильные последовательности. Изучение этих механизмов связано с развитием генетики и биохимии, что и отражено в названии данной главы [1, 5]. [c.182]

Баландин Н. И. и Розенберг Г. Я. Новый электрофоретический аппарат (малая модель) [для анализа белков]. Биохимия, [c.74]

Мы рассмотрели здесь значение для человека коллоидных систем и коллоидных процессов, но ничего не сказали о роли в природе и технике высокомолекулярных соединений, растворы которых обладают многими коллоидными свойствами. Значение высокомолекулярных соединений в технике будет показано в гл. XIV настоящего курса. Здесь же только укажем, что организмы растений и животных состоят из растворов и студней высокомолекулярных веществ. Поэтому биохимия и медицина теснейшим образом связаны с коллоидной химией. Заметим также, что многие техно логические процессы пищевой промышленности по существу являются коллоидными процессами. В хлебопекарной промышленности при приготовлении теста огромное значение имеют явления набухания, а при выпекании хлеба — явления коагуляции. Приготовление маргарина, соусов и майонезов представляет собою не что иное, как процесс эмульгирования. В молочной промышленности получение простокваши и сыра является процессом коагуляции и синерезиса (явление, обратное набуханию). Наконец, засолка и варка мяса также сводятся к явлениям коагуляции или, точнее, денатурации белков. [c.32]

Большое значение в биохимии белков имеет образование между полипептидными цепями дисульфидных и водородных связей. [c.292]

Изучение нуклеиновых кислот в течение многих десятилетий шло не очень интенсивно. В учебниках биохимии еще в 40-х годах нашего столетия писали о нуклеиновых кислотах как о веществах, точная структура которых и биологическая роль не ясны. Однако в конце 40-х — начале 50-х годов наступил перелом была выяснена первостепенная роль нуклеиновых кислот в наследственности и биосинтезе белка, а рентгеноструктурные исследования уточнили их строение [24]. [c.644]

Еще оди[1 пример тесной связи между разными формами движения материи, нашедшими отражение в соответствующих естественных науках,— взаимоотношение химии и биологии. В последние годы биологическая наука сделала качественный скачок в сторону молекулярной биологии. Именно на уровне молекулярной биологии она целиком и полностью оправдывает слова Энгельса о том, что биология — химия белка. Зарождение и бурное развитие биохимии, биоорганической химии, биофизической химии, бионеорганической химии и других наук на стыке между химией и биологией — яркое доказательство взаимосвязи между химическими и биологическими явлениями. [c.6]

Направленное введение Р1 в определенные участки белков или нуклеиновых кислот позволит решать вопросы биохимии с использованием координационной химии. Для этого необходимо изучение модельных систем - комплексов Р1 с составными частями белков ( аминокислотами ) и нуклеиновых кислот (производными пиримидинов). Индивидуальные диастереомеры комплексов Р1(П) и Рё(11) с оптически активными аминокислотами могут оказаться биологически активными веществами и составить основу лекарственных препаратов, например, противоопухолевых. [c.50]

Проникновение О. х. в смежные науки — биохимию, биологию, медицину, сельское хозяйство — привело к и.зу-чению св-в, установлению структуры а синтезу витаминов, белков, нуклеиновых к-т, антибиотиков, новых ростовых в-в, ср-в борьбы с вредителями сельского хозяйства и мн. др. [c.414]

Проскуряков Н. И. и Зезюлинский В. М. Фотоэлектрический метод определения качества клейковинных белков. Биохимия хлебопечения, 1941, сб. 2, с. 169—176. [c.302]

E. JI. P 0 3 e Ы Ф 0 Л ь Д, E. Г. П л ы ш e в с к а я. Влияние структуры различных полисахаридов растительного и животного иропсхожделия на пх способность образовывать комплек ы с белками. — Биохимия, [c.41]

Цепными реакциями помимо реакций с галогенами и процессов термического распада являются многие реакции окисления органических и неорганических веществ кислородом, а также процессы полимеризации мономеров, содержащих двойные связи. Например, полимеризация амида акриловой кислоты СН 2 = СН — ONHg, которая в последние годы нашла широкое применение в биохимии для получения полиакриламидных гелей, позволяющих эффективно проводить разделение сложных смесей белков и нуклеиновых кислот. [c.317]

Н. И. Гаврилов, И. А. Парадашвили и А. И. Говоров, Спектрофотометрия биуретовой реакции как метод исследования структуры белка. Биохимия, 4, 35 (1939). [c.352]

К этому времени история изучения нуклеиновых кислот насчитывала уже около восьмидесяти лет. Честь их открытия принадлежит выдающемуся швейцарскому биохимику Фридриху Мишеру, который в 1868—1872 гг. выделил из ядер клеток гноя и спермы лосося новое фосфорсодержащее вещество, названное им нуклеином (от греч. nu leus—ядро). Впервые нуклеиновую кислоту, свободную от белков, получил Р. Альтман в 1889 г., который и ввел этот термин в биохимию. Разработка методов выделения и изучение химического состава нуклеиновых кислот были продолжены в лабораториях А. Косселя, У. Джонса, П. Левина, О. Гам-мерстена, Дж. Гулланда и др. [c.5]

К. Пшеннова, Исследования над структурой белка. IV. О бензоилированных белках, Биохимия, 2, 111 (1937). [c.355]

Н. В. Садикова, Некоторые данные для характеристики продуктов автоклавного расщепления дрожжевого белка. Биохимия, 11, [c.355]

Дризлих Г. И,, Гурвич А, . Использование антител, присоединенных к фиксированному на нерастворимой основе антигену, для специфического извлечения различных белков. — Биохимия , 1964, т. 29, с. 1054- 1062. [c.372]

Данилевский Александр Яковлевич (f 838—f 923). Академик. Один из основоположников отечественной биохимии, в I888 г. предложил теорию строения белковой молекулы. Экспериментально доказал, что действие сока поджелудочной железы на белки представляет собой гидролиз. Изучал белки мышц (миозин), обнаружил антипепсин и антитрнпсин. [c.18]

Почти все, кто упомянут в этой книге, живы и продолжают активно работать. Герман Калькар приехал в США и преподает биохимию в Гарвардском медицинском училище, а Джон Кендрью и Макс Перутц остались в Кембридже, где продолжают рентгеноструктурные исследования белков, за которые в 1962 году получили Нобелевскую премию по химии. Лоуренс Брэгг, перебравшись в 1954 году в Лондон, где он стал директором Королевского института, сохранил свой живой интерес к структуре белков. Хью Хаксли, проведя несколько лет в Лондоне, снова вернулся в Кембридж, где исследует механизм сокращения мышцы. Фрэнсис Крик, проработав год в Бруклине, тоже вернулся в Кембридж, чтобы изучать сущность и механизм действия генетического кода, — в этой области он последние десятилетия считается ведущим специалистом мира. Морис Уилкинс еще несколько л ет продолжал исследование ДНК, пока вместе со своими сотрудниками не установил окончательно, что основные признаки двойной спирали были найдены верно. Потом, сделав важный вклад в изучение структуры рибонуклеиновой кислоты, он изменил направление своих исследований и занялся строением и деятельностью нервной системы, Питер Полинг сейчас живет в Лондоне и преподает химию в Юниверсити-колледже, Его отец, недавно оставивший преподавание в Калифорнийском технологическом институте, сейчас занимается строением атомного ядра и теоретической структурной химией. Моя сестра, проведя много лет на Востоке, живет со своим мужем-издателем и тремя детьми в Вашингтоне, [c.128]

Биохимия Молекулярная биология Исследование средних характеристик электронной структуры биохимических объекгов, смесей белков, нуклеиновых кислот и т д. [c.79]

Биоорганическая химия сблизила и иереилела практическую деятельность химика-органика и биохимика. В данной главе авторы постарались показать взаимосвязи между органической химией и биохимией, с одной стороны, и химией белка и медицинской химией (фармакологией) —с другой. Как основной используется химический подход, н механизм биохимических реакций описывается в сравнении с их синтетическими моделями. Органический синтез и биосинтез пептидной и фосфоэфирной связи (гл. 3) рассматриваются параллельно таким образом выявляется удивительный ряд сходных закономерностей. Каждая аминокислота представлена как отдельное химическое соединение с уникальным набором свойств. Способность аминокислот к диссоциации обсуждается в терминах, принятых в органической химии для кислот и оснований, и фундаментальные свойства аминокислот подаются читателю так, чтобы не было впечатления, будто аминокислота — это нечто совершенно особенное. Химия аминокислот представлена как часть курса органической химии (реакции ал-килирования, ацилирования и т. п.), а сведения по биохимии рассмотрены с химической точки зрения. [c.26]

Биологическая роль нуклеиновых кислот начала выясняться в конце 40-х — начале 50-х годов, когда впервые было выяснено, что ДНК, взятая у одной разновидности бактерий и введенная в другую разновидность, заставляет последнюю производить потомство с признаками, имеющимися у первой разновидности. Отсюда вытекало, что вместе с ДНК была перенесена наследственная информация — каким-то образом закодированный приказ строить белковые молекулы определенного типа. Эти работы стали исходной точкой быстрого прогресса в области молекулярной генетики , приближающего нас к познанию процесса синтеза белка в клетках, размножения клеток путем деления и в конечном итоге воспроизведения всего сложного животного или растительного организма в том виде, который характерен для родителей этого организма. Подробное обсуждение этих проблем увело бы нас далеко в область биохимии, в общих же чертах роль ДНК и РНК выглядит следующим образом. Молекулы ДНК находятся в клеточных ядрах, они содержат наследственную информацию в виде различной последовательности нуклеотидов. ДНК играет роль матрицы , с которой отпечатываются копии молекул РНК, непосредственно участвующих в синтезе белков. Таким образом, молекулы РНК служат передатчиками от ДНК к местам клетки, где непосредственно осуществляется синтез белка. Роль РНК в процессе синтеза белка была подтверждена опытами, выполненными в начале 60-х годов М. Ниренбергом и Д. Матеи. [c.351]

Таким образом, Уайтсайдс показал, что в водной среде удается проводить гомогенное гидрирование с использованием катализатора дифосфинродия (I), ассоциированного с белком. Кроме того, хиральность белка способна индуцировать значительную энантиоселективность при восстановлении. Такой метод введения переходных металлов в специфические центры белков может быть использован в биохимии и клинической химии безотносительно к проблеме асимметрического синтеза [16]. [c.103]

ONH2, которая в последние годы нашла широкое применение в биохимии для получения полиакриламидных гелей, позволяющих эффективно проводить разделение сложных смесей белков и нуклеиновых кислот. [c.404]

Помимо белков, дающих при гидролизе исключительно аминокислоты, существуют белки более сложного строения — протеиды, являющиеся по существу соединениями белков с небелковой частью, называемой в биохимии простетической группой. Такие белки имеют очень большое физиологическое значение. В зависимости от природы простетической группы различают [c.347]

Углеводы, или сахара, представляют собой обширный класс природных органических соединений, составляющий основную массу органического вещества нашей планеты. С представителями углеводов человек сталкивается в самых различных областях своей деятельности и при изучении самых различных живых объектов. Только по химии углеводов (не считая биохимии) сейчас публикуется в среднем полторы-две тысячи работ в год. Охватить этот материал в рамках небольшой книги, разумеется, невозможно. Мы сконцентрируем внимание на фундамента ь-ных вопросах структуры углеводных молекул и лишь очень кратко остановимся на синтетических проблема,х этой области, так как синтезу будет посвящена специальная книга. Наша задача — кратко описать современное состояние исследований в области углеводов. Ц понятие современное состояние мы вкладываем не только и не столько самоновейшие сведения и методы исследования, а в первую очередь сегодняшнее понимание этой области, ее, так сказать, современную идеологию. А она весьма нетривиальна и во многом отлк ется, например, от идеологии химии белка. Как мы дальше увидим, дан<е такое фундаментальное химическое понятие, как понятие об индивидуальном веществе, имеет различный смысл для белков и полисахаридов. Мы попытаемся дать читателю почувствовать современную логику мышления исследователей в этой очень своеобразной и увлекательной области биоорга ической химии. [c.3]

Медиков особенно интересуют в(51Сокомолекулярные соединения организма человека. К ним относятся прежде всего нуклеиновые кислоты, белки и их производные нуклеоцротеиды, 1Люкопротеиды, липопротеиды и т. д., а также гликоген. Эти соединения являются основным строительным материалом для протоплазмы и ядерного вещества клеток, и кроме того, в значительном количестве содержатся во многих биологических жидкостях. Значение этих соединений для процессов жизнедеятельности организмов чрезвычайно велико, оно подробно рассматривается в курсе биохимии. [c.199]

Кислый аминополисахарид гепарин [М> 10 ООО) известен в качестве антикоагулянта крови. Кроме того, он применяется в биохимии как ингибитор рибонуклеаз. Это его качество, по-видимому-отражает некоторое сходство полимера, содержащего две-три суль, фогруппы на каждую дисахаридную структурную единицу, с РНК-Две эти особенности определили использование гепарина в качеств, лиганда для аффинной хроматографии факторов коагуляции крове и (особенно широко) для очистки белков, взаимодействующих и нуклеиновыми кислотами (полимераз, обратной транскриптазы, рес стриктаз, факторов инициации и элонгации белкового синтеза и др.). Кроме того, иммобилизованный гепарин связывает липопротеид-липазы и некоторые липопротеиды. Гепарин-агароза выпускается всеми упомянутыми фирмами-поставщиками аффинных сорбентов, кроме Bio-Rad . [c.370]

Ионообменную хроматографию широко применяют в медицине, биологии, биохимии [11—15], для контроля окружающей среды, при анализе содержания лекарств и их метаболитов в крови и моче, ядохимикатов в пищевом сырье, а также для разделения неорганических соединений, в том числе радиоизотопов, лантаноидов, актиноидов и др. Анализ биополимеров (белков, нуклеиновых кислот и др.), на который обычно затрачивали часы или дни, с помощью ионообменной хроматографии проводят за 20-40 мин с лучшим разделением. Применение ионообменной хроматографии в биологии позволило наблюдать за образцами непосредственно в биосредах, уменьшая возможность перегруппировки или изомеризации, что может привести к неправильной интерпретации конечного результата. Интересно использование данного метода для контроля изменений, происходящих с биологическими жидкостями [11]. Применение пористых слабых анионообменников на силикагелевой основе позволило разделить пептиды [12]. [c.32]

Лигандообменную хроматографию применяют для разделения в водной среде соединений, представляющих большой интерес для органической химии и биохимии аминов, аминокислот, белков, нуклеотидов, пептидов, углеводов. При этом в вчестве комплексообразующих используют ионы меди, цинка, кадмия, никеля, серебра и железа. Ионы ртути и серебра в неполярной среде алифатических углеводородов образуют лабильные комплексы с ненасыщенными и ароматическими углеводородами. Большими достоинствами лигандообменной хроматографии является ее селективность и отсутствие жестких требований к сорбенту, который может быть прочно связан ионами металла или только пропитан солями металла. [c.82]