Круговой дихроизм и дисперсия оптического вращения

Круговой дихроизм и дисперсия оптического вращения [42—45] [c.23]

На рис. 3.7 приведены кривые дисперсии оптического вращения и кругового дихроизма, их связь с УФ-спектрами и показано, как определяют знак и величину эффекта Коттона. Рассматриваемое соединение содержит две хромофорные группы с максимумами поглощения при 217 и 293 нм соответственно. Если мы будем обсуждать только последнюю полосу поглощения, то, как следует из рисунка, она показывает положительный эффект Коттона (а = -1-214) и Xq (290 нм) хорошо соответствуют максимумам поглощения в спектре кругового дихроизма и в УФ-спектре поглошения. Если бы изучался антипод этого соединения, то кривые кругового дихроизма и дисперсии оптического вращения были бы полностью обращены по знаку относительно оси х. [c.42]

Спектры кругового дихроизма и дисперсии оптического вращения [c.491]

Б сложных случаях, какими являются природные органические соединения, необходимо сочетать в структурном анализе спектроскопические и химические методы, а при определении строения соединений с несколькими центрами оптической активности, а также абсолютной конфигурации к перечисленным методам надо прибавить и рентгенографию, и круговой дихроизм, и дисперсию оптического вращения [56, с. 2301. [c.314]

Различия в конформации разных белков и конформационные изменения, сопровождающие связывание лигандов или изменение окислительного состояния железа обнаруживаются методом рентгеноструктурного анализа. Некоторые примеры уже были приведены в разд. 7.4. Ниже мы опишем еще несколько примеров (см. также работу [94]). Различия структуры вокруг дистального координационного центра включают наличие или отсутствие групп, способных образовать водородную связь (разд. 7.4), т. е. они отражают явные различия сольватации лиганда. О конформационных переходах и различиях в конформации разных белков можно судить также по данным ЯМР, спектрам кругового дихроизма и дисперсии оптического вращения (см., например, работу [204] и ссылки в работе [8]). Особенно интересен тот факт, что связывание СО или кислорода вызывает существенные изменения спектров кругового дихроизма гемоглобина, небольшие изменения спектра кругового дихроизма изолированных химически модифицированных р-це-пей и совсем не влияет на спектры миоглобина или изолированных и химически модифицированных а-цепей [41]. Этот результат представляет собой веский аргумент в пользу предположения о том, что белок имеет более гибкую структуру в гемоглобине, чем в миоглобине. Такой вывод подтверждается и при исследовании моделей этих двух белков [169]. Различная гибкость, вероятно, связана с тем, что в гемоглобине атом железа может далеко выходить за пределы плоскости порфиринового кольца, тогда как в миоглобине такое искажение структуры гема не наблюдается (табл. 14). [c.174]

Исследование лигандного окружения атомов металла в ксантин-оксидазе затрудняется тем, что ни Мо, ни Fe не удается обратимо заменить на другие атомы металлов, которые могли бы служить спектроскопическими зондами [9, 33, 34]. Однако нативный фермент поглощает в видимой области. В литературе имеются некоторые разногласия относительно природы хромофорной группы, определяющей это поглощение, но, по-видимому, все исследователи согласны в том, что поглощение определяется не молибденсодержащим компонентом. Имеется сообщение о том, что ксантиноксидаза, в значительной мере очищенная от железа (до 0,3 г-атом Fe на 1 моль белка), характеризуется спектром поглощения, почти совпадающим с таковым для исходного фермента [35]. Сходство в спектрах поглощения, кругового дихроизма и дисперсии оптического вращения ксантиноксидазы и ферредоксина шпината (рис. 36) привело к заключению, что оба фермента содержат одинаковые хромофоры, а именно серусодержащие комплексы железа. Более высокая интенсивность поглощения ксантиноксидазы может рассматриваться как следствие того, что в ее молекуле содержится восемь атомов железа, тогда как в молекуле ферредоксина шпината имеются только два атома железа. Методом ЭПР показано, что в ксантиноксидазе, инактивированной метанолом, молибден находится в состоянии Mo(V). Окисленный фермент в активном состоянии, вероятно, содержит Mo(VI). Можно было бы ожидать различий в оптических спектрах активного и неактивного фермента, определяемых перехо- [c.274]

Каждый ИЗ разделов дробится дальше с помощью цифровых индексов, например С 2500 означает общие сведения о спектрах, С 2515 — фотоэлектронные спектры, С 2570 — круговой дихроизм и дисперсия оптического вращения. В разделе препаративной органической химии имеется очень подробное деление по составу и строению, в разделе препаративной неорганической химии — по входящим в соединение элементам. [c.97]

Существуют также другие физические явления, которые могут пролить свет на природу комплексов металлов. Во-первых, магнитные измерени.ч объемной восприимчивости и электронного спинового резонанса позволяют непосредственно определить симметрию основного состояния. Во-вторых, изучение поглощения поляризованного света кристаллом и — для оптически активных комплексов — исследование кругового дихроизма и дисперсии оптического вращения дают дополнительную информацию о возбужденных состояниях. Хотя эти методы и очень важны, по нашему мнению, их рассмотрение выходит за рамки этой книги. [c.326]