Определение активности пептидаз

Графическое определение величин и Км- При определении каталитической активности пептидазы из тонкого кишечника, гидролизующей дипептид глицилглицин [c.270]

Пептиды. Включено несколько физиологически активных пептидов. Пептиды, используемые в качестве субстратов для определения активности пептидаз, включены в разд. 15 Искусственные и природные субстраты . [c.11]

При определении активности пептидаз в качестве субстрата применяют различные пептиды, чаш,е всего глицил-глицин, лейцил-лейцин и другие дипептиды. Определение в этом случае ведут в слабощелочной среде. [c.69]

Авдеев Башкиров О.Я. Методы определения активности пептидаз, - Лаб.дело, 1975. A 6, с.329-333. [c.150]

Роль белка или белковой части фермента (апофермента) состоит помимо прямого участия в катализе в связывании в определенном участке кофактора и в связывании субстрата или субстратов с определенной ориентацией их относительно каталитически активных групп. При этом осуществляется отбор строго определенных субстратов из множества сходных молекул, в принципе способных к таким же реакциям. Например, специфичность кар бокс и пептидаз именно к С-концевым остаткам в значительной мере обусловлена тем, что в связывании и ориентации относительно атома цикла принимают участие положительно заряженные остатки аргинина, которые взаимодействуют с концевой карбоксильной группой гидролизуемого пептида. [c.223]

Если для примера рассмотреть пептидазы, то избирательность их действия в отношении набора пептидных связей полипептидов и белков определяется несколькими факторами. Во-первых, большую роль играет расположение заряженных групп в полипептидной цепи относительно гидролизуемой связи. На этом скорее всего основано различие действия амино- и карбоксипептидаз. В других случаях необходимо наличие вблизи гидролизуемой связи двух заряженных центров — положительного и отрицательного зарядов, расположенных на определенном расстоянии. Во-вторых, большую роль часто играют расположение и природа неполярных участков молекулы субстрата. Есть пептидазы, очень чувствительные к наличию в субстрате ароматических групп тирозина или фенилаланина, а также пептидазы, активные только при наличии в субстрате аминокислотных остатков с заданной длиной алифатических углеводородных заместителей. [c.68]

Определение активности пептидаз. Субстратом служат различные ди- и тржтептиды. Чаще всего берут глицил-глицин или лейцил-глицин и др. [c.69]

Амннокислоты с помощью с1-аминокислотной окси-дазы. Аминокислотная оксидаза млекопитающих по Кребсу [508], которая действует на большинство /-сте-реоизомеров встречающихся в природе аминокислот, была применена для определения с/-аминокислот в кислых гидролизатах белков и нормальных и злокачествеи-1 Ых тканей [509, 510], для оп )еделения ( /-аминокислог в гидролизатах грамицидина и тироцидина [511] и для (Шределения активности -пептидаз [512]. [c.105]

Наблюдаемое непосредственно перед делением дрожжевых культур повышение активности пептидаз и про-теаз (8сЬегЬаит, 1960) хорошо увязывается с излучением, механизм возникновения которого связан в основном с рекомбинациями свободных радикалов, сопровождающих гидролитические процессы Но это является только одной стороной вопроса, вторая — биологически более важная — заключается в уточнении стартовой роли фотона, т. е в возможно более точном установлении связи между поглощенной энергией фотона и возникновением определенного химического этапа. Такая постановка вопроса является продолжением изучения той общей зависимости уровня процессов синтеза от лучевого режима, которая подробно рассматривалась выше. [c.190]

Для определения протеолитической активности ферментов пред] рительно приготовляют дрожжевую суспензию или водные вытяж из муки, солода и другого растительного материала. В качестве б( кового субстрата берут обезжиренный казеин. Казеин наиболее лег расщепляется протеиназами. Кроме того, он принадлежит к нат1 ным белкам, расщепляемым пептидазами. [c.70]

Наконец, образование зрелых белков из их предшественников (процессинг белков) связано с деятельностью высокоспецифичных протеиназ. Среди них важное значение имеет лидерная (сигнальная) пептидаза, которая отщепляет сигнальный пептид (или препептид), содержащий 15—30 аминокислотных остатков, от аминоконцевого участка секретируемых (экспортируемых) белков. Присутствие сигнального пептида необходимо для осуществления секреции этих белков. Вместе с тем удаление пре-пептида нужно для того, чтобы белок мог принять правильную конформацию и соединиться с определенными структурами или проявить свою функцию. Например, предшественник -лакта-мазы (фермента, расщепляющего пенициллин и некоторые его производные), кодируемый плазмидой pBR322, приобретает активность только после отщепления лидерного пептида. Иногда, правда, секретируемые белки, сохранившие препептид, обнаруживают почти нормальную биологическую функцию. [c.56]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология