Энергетический эффект индукционного взаимодействия

Рассмотренные различия в величинах od , вычисленных в данной работе, проявляются как некая статистическая тенденция, поскольку в каждом отдельном случае отличия зна-чения oi =2,48 ддя газовой фазы могут быть объяснены комбинацией ошибки в величине р , зачтенной при вычислении погрешностей в оС , и трудно оценимых погрешностей в величинах и ff. , не учтенных при вычислении указанной погрешности. Поэтому основной факт, установленный в настоящей работе, это близость всех оценок величины, начиная с газовой фазы и кончая водными растворами. Это согласуется с представлением , что скорее свободные энергии чем энтальпии реакций или активации близки к соответствующим изменениям внутренней энергии цри 0°К. Следовательно, энергетический эффект индукционного взаимодействия не зависит от среды, начиная от газовой фазы и кончая водными растворами. [c.509]

В связи с этим заслуживает внимание модель, рассматривающая индукционное взаимодействие, как причину отклонения энергии молекулы от аддитивной величины, по аналогии с тем, что выше было сказано относительно энергии резонанса. При этом индукционное взаимодействие двух заместителей характеризуется тем большим энергетическим эффектом, чем ближе они друг к другу расположены. [c.60]

Сказанное в разделе I. 8 позволяет предположить, что в насыщенных полифункциональных производных алканов наличествует индукционное взаимодействие между функциональными группами. Поэтому разности АЯ д = АЯ/— АЯ выч могут быть отождествлены с энергетическим эффектом индукционного взаимодействия [108]. При этом значения АЯцнд могут быть вычислены с использованием значений ДЯ/ как для газообразного, так и для жидкого состояний. Соответствующие значения энтальпий индукционного взаимодействия будут ниже обозначаться через АЯинд(г) и АЯинд(ж). [c.69]

В родопсине 11-г<мс-ретиналь ковалентно связан с опсином путем образования шиффова основания (альдимина) между его альдегидной группой и е-аминогруппой ли-зинового остатка опсина. Чрезвычайно важное значение имеют также нековалентные взаимодействия между боковыми группами остатков аминокислот белка и л-электрон-ной системой полиена, которые, во-первых, определяют конформацию хромофора в составе родопсина, а во-вторых, вызывают поляризацию 7г-электронной системы поли-енового фрагмента. Энергетические характеристики нековалентных взаимодействий между опсином и полиеновой цепью зависят от структуры белка и сопряженных с ним липидов и углеводов и существенно различаются для различных родопсинов. Именно эти эффекты совместно с индукционным эффектом, возникающим от образования альдиминной связи, обусловливают 1) значительный сдвиг в красноволновую область максимума поглощения 11-цыс-ретиналя в составе родопсина (Ящах = 500 нм) в сравнении с альдегидом в свободном состоянии = 375 нм) 2) вариации величины тах У разных зрительных пигментов. Все это приводит к повышению чувствительности светового и цветового восприятия. Цветовое зрение человека — это трихроматический процесс, за который ответственны рецепторы, чувствительные к разному цвету — синему (Я ах = 440 нм), зеленому ( тах =535 нм) и красному (Я ах = 575 нм) — и содержащие различные пигменты. Различие в Я ах поглощаемого света обусловлено особенностями строения опсина и нековалентных взаимодействий опсин — хромофор. Все детали структуры и функций фоточувствительных пигментов в настоящее время еще не выяснены до конца, но установлено, что в основе механизмов функционирования зрительных пигментов заложены многостадийные циклические процессы. Рассмотрим основные молекулярные события, происходящие при попадании кванта света на сетчатку глаза человека. [c.133]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология