Открытие уреазы

Важнейшей вехой в развитии биохимии было открытие братьями Бухнерами процесса брожения в фильтрате дрожжевых клеток, оболочки которых были разрушены растиранием с песком. Вслед за тем в 1926 г. Самнер сумел получить кристаллическую уреазу и таким образом показал, что ферменты имеют явно белковую природу. Для этого магическая роль ферментов предположительно сводилась к их органическому вплетению в жизненный процесс. Большинство исследователей полагало, что с ферментами следует обращаться как со скоропортящимися продуктами, такими, как свежие яйца, и перед измерениями или использованием их следует хранить на холоде. [c.11]

Открытие уреазы. В углубление глазированной фарфоровой капельной пластинки помещают каплю испытуемого раствора и каплю раствора мочевины. Углубление пластинки накрывают слегка смазанным жиром покровным стеклом. Парал-лелБно ставят контрольные опыты раздельно о, каплей испытуемого раствора и каплей раствора мочевины. Через 30—60 мин. во все три углубления капельной пластинки прибавляют по капле раствора фенолфталеина. В присутствии уреазы появляется розовое окрашивание. Контрольные пятна не окрашиваются. [c.506]

Открытие а м и л а 3 ы. В углубление глазированвой фарфоровой капельной пластинки помещают каплю испытуемого раствора и каплю раствора крахмала. Параллельно ставят контрольные опыты раздельно с каплей испытуемого раствора и каплей раствора крахмала. Все три углубления капельной пластинки покрывают покровными стеклами (см. Открытие уреазы ) и через 30—60 мин. в каждое углубление прибавляют по капле раствора иода. В присутствии амилазы появляется красное окрашивание. Контрольная проба с испытуемым раствором окрашивается в желто-коричневый (или красный) цвет, контрольная проба с крахмалом — в синий цвет. [c.506]

В 20-40-е гг. получили развитие физ.-хим. методы анализа Б. Седиментациоиными и диффузионными методами были определены мол. массы многих Б., получены данные о сферич. форме молекул глобулярных Б. (Т. Сведберг, 1926), выполнены первые рентгеноструктурные анализы аминокислот и пептидов (Дж. Д. Бернал, 1931), разработаны хроматографич. методы анализа (А. Мартин, Р. Синг, 1944). Существенно расширились представления о функциональной роли Б. был выделен первый белковый гормон-инсулин (Ф. Бантинг, Ч. Г. Бест, i922 антитела были идентифицированы как фракция у-глобулинов (1939) и тем самым обнаружена новая ф-ция Б.-защитная. Важным этапом явилось открытие ферментативной ф-ции мышечного миозина (В.А. Энгельгардт, М. Н. Любимова, 1939) и получение первьк кристаллич. ферментов (уреазы-Дж. Б. Самнер, 1926 пепсина-Дж.X. Нортроп, 1929 лизоцима-Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937). [c.248]

В 50-х гг XIX столетия Л. Пастер показал, что сбраживание дрожжами сахара в спирт катализируется веществами белковой природы — ферментами. Ошибка Пастера заключалась в том, что он считал ферменты неотделимыми от живых клеток (в данном случае — дрожжевых), однако это ошибочное представление разделялось многими учеными, его современниками. Поэтому открытие Э. Бухнера, который первым показал, что в водных экстрактах дрожжевых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт, является, по сути дела, началом формирования науки — энзимологии. В 20-х гг XX в. Р. Вильштеттер впервые получил ряд ферментов в высо-коочищенном состоянии. Однако химическую природу ферментов он не идентифицировал из-за ошибочного исходного представления о том, что ферменты — особый класс низкомолекулярных веществ, сорбированных на белках. В 1926 г Дж. Самнер впервые получил растительную уреазу в виде белковых кристаллов. Четыре года спустя Дж. Нортроп и М. Кунитц представили данные о получении кристаллов трипсина и пепсина, доказав их исключительно белковую природу. Успехи прикладной энзимологии во второй половине XX столетия позволили получить более 2000 ферментов в более или менее очищенном состоянии. [c.59]

В последние годы интерес к изучению комплексов никеля, их структуры и ката.дитической активности возрос в связи с открытием никельсодержащих ферментов [17,18]. Так, было уста-нов.тено, что активными центрами фермента уреаза являются биядерные комплексы никеля, содержащие N/O-допорные лиганды. Кофактором окислительно-восстановительного фермента метил-8-коэнзим-М-редуктазы в составе метаногенных бактерий является тетра-аза-макроциклический комплекс пикеля с гидрокорфином, №(1)р4зо, аксиально координированный внутри полости фермента [18]. [c.238]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология