Уреаза

Рис. 18.9. Зависимость активности иммобилизованной уреазы (в единицах активности на 1 г сухого адсорбента-носителя) от количества белка, иммобилизованного на макропористом силохроме (<г= 180 нм, 5 = = 41 м /г), поверхность которого была модифицирована сначала реакцией с у-аминопропилтриэтоксисила-ном, а затем реакцией с глутаровым альдегидом

Уреаза катализирует реакцию гидролиза мочевины до аммиака, а ката-лаза — распад Н2О2 до Ы2О + О2. (Обширный обзор по дыхательным ферментам см. в [99].) В ряде случаев в системе необходимо наличие так называемых коферментов, которые обычно имеют меньший молекулярный вес, чем фермент. Функцию коферментов могут нести витамины и простые нуклеотиды, такие, как адонозинтрифосфат (АТФ). [c.561]

В последние годы благодаря использованию ферментов функции ионселективных электродов удалось существенно расширить и сделать их применимыми для быстрого клинического анализа на глюкозу, мочевину, аминокислоты и другие метаболиты. Такие электроды называются ферментными электродами или электрохимическими сенсорами. Создание электродов с указанными свойствами оказывается возможным благодаря тому, что ряд ферментов обладает высокой специфичностью, т. е. способностью катализировать превращения одного единственного вещества из многих сотен и даже тысяч веществ близкой химической природы. Если, например, фермент катализирует реакцию, в ходе которой изменяется pH среды, то рН-чувствительный электрод, покрытый пленкой геля или полимера, содержащей этот фермент, позволит провести количественное определение только того вещества, которое превращается под действием данного фермента. Из мочевины в присутствии фермента уреазы образуются ионы МН+. Если ионселективный электрод, чувствительный к ионам ЫН , покрыть пленкой, содержащей уреазу, то при помощи его можно количественно определять мочевину. Ферментные электроды — один из примеров возрастающего практического использования ферментов в науке и технике. [c.138]

Зависимость констант Михаэлиса кз и Км от pH мон ет быть весьма сло кной. Поэтому для исследования зависимости от pH србды требуется использование буферных растворов. При этом нередко оказывается, что между компонентами буферного раствора (особенно НРО ") и ферментом имеется определенное взаимодействие. Кроме того, влияние на активность белка и активность субстрата также оказывает ионная сила раствора, что еще в большей стенени усложняет интерпретацию процесса в буферном растворе. Этот факт не всегда принимался во внимание. Во всех уравнениях, применявшихся в этом разделе, концентрации должны быть заменены на активности. Когда концентрация субстрата меняется в широком диапазоне, то поправка на активность может быть весьма существенной. Например, изучение скорости реакции уреаза — мочевина в диапазоне концентрации мочевины от 0,0003 до 2,0 М показало, что при высоких концентрациях мочевины скорость реакции надает [112]. Это может быть связано с изменением активности, а не механизма реакции. [c.564]

ПодготоЕ ленная путем модифицирования реакцией с -амино-пропилтриэтоксисиланом поверхность достаточно крупнопористого силохрома или силикагеля может быть использована для иммобилизации белков и, в частности, ферментов, нужных для проведения -биокаталитических реакций. Для этого, как указывалось в лек-дии 5, надо провести дальнейшее модифицирование поверхности адсорбента-носителя прививкой агента (глутарового альдегида), способного вступить в реакцию с аминогруппами как модификатора, так и балка. Адсорбент-носитель с привитыми теперь уже альдегидными концевыми группами вводится в реакцию с различными белками. Ра ссмотрим иммобилизацию уреазы — важного фермента, находящего также применение в аналитическом определении мочевины и в аппарате искусственная почка . На рис. 18.9 представлена зависимость активности иммобилизованной уреазы от количества иммобилизованного белка. Адсорбентом-носителем является макропористый силохром со средним диаметром пор 180 нм. Этот размер пор значительно превышает размер глобулы уреазы. Вместе с тем удельная поверхность этого силохрома еще достаточно высока (5 = 41 м /г), чтобы обеспечить иммобилизацию значительного количества уреазы. Из рис. 18.9 видно, что при этом удается иммобилизовать до 120 мг белка на 1 г сухого адсорбента-носителя (это составляет около 3 мг/м ). Активность уреазы снижается не более, чем наполовину, даже при большом количестве уреазы в силикагеле, зато иммобилизованный так фермент можно многократно применять в проточных системах, и он не теряет активности при хранении по крайней мере в течение полугода. [c.341]

Содержание уреазы в нефтезагрязненной почве повышается в черноземе (5 % нефти) от 2,577 до 2,640, а в серой лесной почве - от [c.145]

Зависимость изменения проводимости раствора (Аа) от времени гидролиза мочевины, катализируемого уреазой. Условия опыта pH 8,0 37° С 0,01М трис-буфер [81о = ЫО-ЭД [c.174]

Так, время полупревращения для реакции разложения мочевины водой при 25°С составляет 10 с, а в присутствии фермента уреазы оно уменьшается до 10 с. Каталитическая активность ферментов во много раз превосходит активность известных нам неорганических катализаторов. Например, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназы в 1 с при комнатной температуре превращает 720 молей спирта в уксусный альдегид, в то время как промышленные катализаторы того же процесса (в частности, медь) при 200°С превращают в 1 с не более 1 моля на 1 моль катализатора. [c.301]

Высокой селективностью обладают биологические катализаторы — ферменты. Так, уреаза исключительно эффективно катализирует гидролиз мочевины, но не оказывает никакого воздействия на ее производные. Такая особенность ферментов позволяет живым организмам, имея соответствующий набор ферментов, активно откликаться на воздействия извне. Например, замечено, что в стрессовых ситуациях наш организм проявляет удивительные возможности описан факт, когда слабая женщина подняла за бампер легковой автомобиль и удерживала его, пока подоспевшие люди освобождали попавшего под него ребенка человек, преследуемый разъяренным животным, легко преодолевает препятствия, непреодолимые для него в обычном состоянии на ответственных соревнования [c.170]

При нагревании с кислотами или щелочами мочевина гидролизуется до двуокиси углерода и аммиака. Под влиянием энзимов, так называемых уреаз (в микроорганизмах, в соевых бобах и др.), гидролиз происходит уже при обычной температуре [c.287]

Абсолютная специфичность — это действие каждого фермента на вещество строго определенного химического состава. Например, фермент уреаза катализирует только гидролиз мочевины, фермент пепсин — только расцепление белков, каталаза действует лишь на пероксид водорода. [c.167]

Урацил 1033, 1034, 1035 , 1045 Уреазы 287, 910 Уреиды 289 [c.1206]

Активными катализаторами биологического действия являются ферменты — некоторые белки с большой молекулярной массой. Так, например, при комнатной температуре половина от имеющегося количества мочевины разлагается водой за 3200 лет, а в присутствии фермента уреазы время ее полупревращения при той же температуре составляет 10 с. [c.137]

Считая молекулы глицина и уреазы шариками с одинаковой плотностью, получим (см. соотношение 12.6) [c.277]

Ферменты представляют собой высокомолекулярные вещества. В 1926 г. Самнеру впервые удалось получить один из ферментов, а именно уреазу, в чистом кристаллическом состоянии. С тех пор и многие другие энзимы были получены в кристаллическом виде. Все они являются протеинами нли, по меньшей мере, содержат белковую компоненту. Поэтому весьма вероятно, что все ферменты принадлежат к группе белков. [c.908]

Ферменты отличаются высокой каталитической активностью, специфичностью и избирательностью. Например, одна молекула фермента уреазы гидролизует карбамид в 10 раз быстрее, чем ион водорода, но не оказывает влияния на реакции гидролиза других амидов, хотя карбамид по реакционной способности мало отличается от других соединений с амидной связью. Э. Фишер образно сравнил взаимодействие фермента и субстрата с ключом и замком. Как ключ отпирает только определенный замок, так и фермент катализирует только определенную реакцию. [c.631]

В таблице 6 приведены кинетические данные по изучению реакции гидролиза мочевины, катализируемой уреазой, полученные с помощью кондуктометрического метода [5]. Определить значения Ущ и Кт(каж) ферментати1Вной реакции. [c.173]

НзО+ Уреаза Н3О+ Миозин Ре2 + Каталаза [c.191]

У простых ферментов активные центры образуются за счет своеобразного расположения аминокислотных остатков в структуре белковой молекулы. К таким аминокислотным остаткам следует отнести 5Н-группы цистеина ОН-группы серина — МН-группы кольца имидазола в гистидине, а также некоторое значение придается карбоксильным группам аспарагиновой и глутаминовой аминокислот, индольной группе триптофана и др. Хотя вопрос о природе и механизме действия активных центров представляет большой интерес, но, к сожалению, наши сведения об этом являются пока ограниченными. Выяснено, что количество активных центров в ферментах, как правило, очень ограничено так, например, большинство ферментов имеют от 1 (трипсин, химотрипсин, карбокси-полипептидаза и др.) до 3—4 (уреаза) активных центров, и только отдельные ферменты содержат их в больших количествах (от 20 до 100 содержится в холинэстеразе и др.). [c.106]

Многие ферменты выделены в кристаллическом состоянии (пепсин, трипсин, химотрипсин, кристаллы рибонуклеазы, уреазы и др.). На рис. Т-.6 представлены кристаллы пепсина. [c.187]

Уже в 1926—1929 гг. лауреатами Нобелевской премии Дж. Самнером и Дж, Нортропом были выделены первые ферменты в кристаллической форме — уреаза, пепсин и трипсин, которые, как было установлено, представляли собой чистые белки. В 1930-х годах были выделены внутриклеточные ферменты — желтый фермент Варбурга и алкогольдегидрогеназа, полученная в кристаллическом виде. Число выделенных в кристаллической форме ферментов с тех пор постоянно возрастало. При этом приходили все новые доказательства системной природы ферментов, состоящих из белковой части (апофермента) и небелковой части (кофермента), которые обеспечивают целостность структуры молекулы фермента и единство его каталитического действия. [c.180]

Инвертаза, мг г.таэкозы на 1г почвы за 1 час Уреаза, мг МНз на 1 г почвы за 24 часа Каталаза, мл О2 за 1 мин [c.145]

Ферменты — это белки с большим молекулярным весом (порядка 500 000) обладают крайне дифференцированным каталитическим действием, которое определяется так называемыми активными центрами. Ферменты — высокоэффективные катализаторы так, например, времена полупревращения для реакции разложения мочевины водой равны соответственно 10 с при 25°С и 10 с при 25°С, но в присутствии фермента уреазы. [c.152]

Экспериментально определенная величина (О глнцина/ уреазы = 27) отличается от теоретически рассчитанной менее, чем в 1,5 раза, что обусловлено несферической формой молекул. [c.277]

Максимальная активность в расчете на 1 г адсорбента-носителя наблюдалась на макропористых силикагелях и силохромах со средними диаметрами пор около 70—90 нм и удельной поверхностью около 70 м /г. Дальнейшее повышение удельной поверхности было связано с таким сужением пор, при котором проявлялся ситовый эффект по отношению к уреазе и активность уреазы снижалась. При увеличении же размера пор удельная поверхность снижалась, что также приводило к уменьшению количества иммо- билизованной уреазы. [c.341]

Названия большинства ферментов имеют суффикс -аэа. Суффикс -аэа прибавляют к названию субстрата, на который действует фермент, или к названию типа реакции, которую фермент катализирует. Установите соответствие между названиями следующих ферментов и реакций ферменты 1) эстераза 2) декарбоксилаза 3) уреаза 4) трансметилаза 5) пепти- [c.467]

В природных условиях гидролиз мочевины протекает без нагревания под влиянием фермента уреазы (от латинского названия мочевины urea и -аза — окончание для соответствующего фермента). [c.98]

Курс органической химии (1965) -- [ c.415 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.713 ]

Химия (1978) -- [ c.395 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.607 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.40 , c.41 ]

Введение в химию природных соединений (2001) -- [ c.364 ]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.343 , c.357 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.877 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.375 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.607 ]

Катализ и ингибирование химических реакций (1966) -- [ c.109 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.252 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.332 ]

Органическая химия Том 1 перевод с английского (1966) -- [ c.626 , c.629 ]

Аминокислотный состав белков и пищевых продуктов (1949) -- [ c.48 , c.49 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.145 , c.227 , c.229 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.415 ]

Качественные микрохимические реакции по органической химии Издание 2 (1965) -- [ c.145 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.103 , c.431 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.137 ]

Капельный анализ (1951) -- [ c.506 , c.508 ]

Биохимия аминокислот (1961) -- [ c.123 , c.174 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.287 ]

Органическая химия (1962) -- [ c.251 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.0 ]

Капельный анализ органических веществ (1962) -- [ c.0 ]

Кинетические методы в биохимическихисследованиях (1982) -- [ c.143 ]

Химически вредные вещества в промышленности Часть 1 (0) -- [ c.561 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.56 , c.273 , c.274 , c.294 , c.334 ]

Конфирмации органических молекул (1974) -- [ c.394 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.94 , c.134 ]

Органическая химия Том 1 (1963) -- [ c.814 ]

Анализ органических соединений Издание 2 (1953) -- [ c.340 , c.354 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.107 , c.340 , c.343 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.13 ]

Физическая химия Книга 2 (1962) -- [ c.0 ]

Органическая химия Том 1 (1962) -- [ c.814 ]

Хроматография на бумаге (1962) -- [ c.501 ]

Химия высокомолекулярных соединений (1950) -- [ c.473 ]

Молекулярная генетика (1974) -- [ c.82 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.12 , c.168 , c.170 , c.171 , c.175 , c.177 , c.183 , c.419 , c.420 , c.441 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.3 , c.5 , c.5 , c.46 , c.144 ]

Методы общей бактериологии Т.3 (1984) -- [ c.44 ]

Теория и практика иммуноферментного анализа (1991) -- [ c.67 ]

Жизнь микробов в экстремальных условиях (1981) -- [ c.340 ]

Новые методы имуноанализа (1991) -- [ c.209 ]

Основы ферментативной кинетики (1979) -- [ c.35 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.49 , c.122 , c.124 , c.134 , c.376 , c.425 , c.426 , c.437 , c.438 , c.438 , c.457 , c.463 , c.464 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.33 , c.98 , c.111 , c.114 , c.115 , c.131 , c.145 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.275 ]

Ингибиторы коррозии металлов Справочник (1968) -- [ c.0 ]

Органический анализ (1981) -- [ c.219 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология