Открытие ферментативных функций РНК

Основные научные работы — в области биохимии углеводов. При изучении метаболизма жиров впервые получил бесклеточный препарат, способный окислять жирные кислоты in vitro. Изучал механизм артериальной гипертонии почечного происхождения. Доказал существование гуморального фактора, повышающего кровяное давление. Открыл (1951) первый сахарный нуклеотид — уридинди-фосфатглюкозу. Изучил его функции в превращениях сахаров в биосинтезе углеводов. Доказал, что для превращения галактозы в глюкозу необходима предварительная чпи-меризация у четвертого углеродного атома выделил особый фермент, вызывающий это превращение. Открыл (1950-е — 1960-е) несколько десятков других нуклео-тиддифосфатсахаров (НДФ-саха-ров), относящихся к пуриновым и пиримидиновым производным. Нашел основной тип ферментативных реакций, ведущих к образованию НДФ-сахаров. Благодаря этим открытиям объяснил механизм биосинтеза многих углеводов, в частности гликогена (1959) и крахмала (1960). [c.292]

Открытие ферментативных функций РНК [c.243]

Открытие совершенно нового типа ферментативных реакций последовало за истолкованием Д. Кейлиным в 1925 г. [59] роли цитохромов, открытых еще в 1886 г. К. Мак-Манном [60]. Исследование функций цитохромов как переносчиков электронов привело к коренным изменениям представлений об окислительно-восстановительных процессах в организме. [c.174]

Данная трансформация ярко продемонстрировала преимущества микробиологических методов перед химическими введение кислородной функции в определенное положение молекулы стероида (С-11) в случае химического синтеза представляло необычайно трудную задачу и требовало многочисленных химических операций, здесь же оно заменялось единственной стадией ферментативного гидроксилирования. Открытие в эти же годы терапевтической ценности кортизона наряду с указанными успехами микробиологического процесса гидроксилирования привлекло огромное внимание микробиологов, химиков и врачей к данной области. Внедрение микробиологического синтеза в процессы получения стероидных гормональных препаратов вызвало переворот в фармацевтической промышленности, позволив сразу во много раз удешевить ценные препараты. [c.90]

Киназа фосфорилазы (АТФ-фосфорилаза Б фосфотрансфераза КФ 2.7.1.38) катализирует фосфорилирование фосфорилазы Б, превращая ее в активную форму — фА [1]. Киназа фосфорилазы является ключевым ферментом регуляции обмена гликогена [2—4]. Регуляция скорости гликогенолиза особо важное значение имеет для скелетной мускулатуры, так как функция мышечной ткани зависит от скорости распада и синтеза гликогена — основного источника энергии мышечного сокращения. В зависимости от состояния ткани активность ферментов, участвующих в этих реакциях — КФ, фосфорилазы и гликогенсинтазы — регулируется путем ковалентной модификации реакции фосфорилирования — де-фосфорилирования, приводящей эти ферменты в активированную или неактивированную форму [1—6]. С открытием цАМФ-зависи-мой протеинкиназы, активирующей КФ путем фосфорилирования [7], связан новый этап исследований, показавших, что фосфорилирование белков является общебиологическим механизмом регуляции физиологической активности тканей млекопитающих [2, 6]. Первым примером такого способа регуляции ферментативной активности была реакция, катализируемая КФ. [c.54]

Открытие ферментативных функций РНК и ее способности к саморепликации завершило 30—40-летний период попыток рационально объяснить первые шаги молекулярной эволюции жизни. Тот факт, что одноцепочечные молекулы РНК способны сами себя реплицировать и изменять, представлялся с функциональной точки зрения существенным. Сейчас известно, что все матричные процессы копирования, затрагивающие РНК (транскрипция, репликация и обратная транскрипция — рис. 2.4 А, В), склонны к ошибкам. [c.60]

Одна из особенностей живых организмов состоит в том, что все они представляют собой открытые системы, которые способны извлекать, преобразовывать и использовать энергию окружающей среды либо в форме органических питательных веществ (хемотрофы), либо в форме энергии солнечного излучения (фототрофы). Обмен энергией в организме тесно связан с обменом веществ (метаболизмом). Метаболизм можно определить как совокупность ферментативных химических реакций, которые могут протекать в клетке. Активность ферментов, катализирующих эти реакции, регулируется с помощью чувствительной системы взаимосвязанных механизмов, поэтому метаболизм представляет собой высококоординированную, целенаправленную клеточную активность. Он выполняет следующие функции [c.189]

Представления о коферментных функциях тиаминпирофосфата в соответствующих ферментативных реакциях сложились в результате изучения аналогичных реакций в неферментативных системах. После первых работ, проведенных Югаи и другими авторами в 1943 г., было обнаружено несколько тиамин-зависимых пеферментативных реакций, весьма близких к ферментативным процессам. Механизм неферментативных реакций был установлен в результате замечательного открытия Бреслоу, показавшего, что ароматический водород в положении 2 тиазолиевого кольца тиамина легко обменивается с дейтерием растворителя. Период полупревращения в водном растворе при комнатной температуре и pH 5 составляет около 2 мин. При pH 7 реакция протекает настолько быстро, что исследовать ее обычными методами невозможно. Этот факт показывает, что илид (V) практически стабилен. [c.224]

Большое значение для развития наших знаний о реакциях переноса имело открытие коаминоферазы А.Е.Браунштейном, Открытие совершенно нового типа ферментативных реакций последовало за истолковатшем Д.Кейлиным в 1925 г, роли цитохромов (55), открытых еше в 1886 г. Ч.Мак Манном (56). Исследование питохромов и их функций как переносчиков электронов привело к коренным изменениям представлений об окислительно-восстановительных процессах в организмах. [c.180]

В последние годы был достигнут значительный прогресс в изучении биологических функций витамина Ве на молекулярном уровне. После открытия реакции ферментативного переаминирования (А. Е. Браунштейн, М. Г. Крицман, 1937 [1]) фронт исследования в этой области непрерьгвно расширялся, привлежэя ученых различных специальностей— биохимиков, фармакологов, химиков-органиков и фи-зико-химиков—из разных стран. Коферментные функции пиридоксальфосфата (витамина Ве) были расшифрованы после химического обоснования принципиальной схемы реакций, катализируемых пиридоксалевыми ферментами [2], и изучения механизма модельных реакций пиридоксаля и пиридоксальфосфата [3, 4]. Наконец, доступность большого числа пиридоксалевых ферментов в высокоочищенном и индивидуальном состоянии позволило на примере Ве-зависи-мых ферментов исследовать общие функциональные закономерности ферментативного катализа. [c.197]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология