Фторфенилаланин

Эта идея весьма привлекательна, однако самые разные экспериментальные данные указывают на то, что жгутик напоминает жесткий пропеллер , который вращается при помощи некоего мотора , находящегося у основания . Об этом, в частности, свидетельствует тот факт, что бактерия, искусственно связанная (отри помощи антител) с коротким выступом жгутика другой бактерии, может вращаться с помощью этой второй бактерии. Интересные результаты были получены при изучении мутантного штамма Salmonella, обладающего как бы завитыми жгутиками с вдвое меньшим шагом надспирали , чем у нормального штамма. Оказалось также, что к появлению завитых жгутиков приводит наличие в инкубационной среде п-фторфенилаланина, а нормальные жгутики превращаются в завитые соответствующим изменением pH. [c.282]

Как жгутик растет Лино добавил /г-фторфенилаланин i суспензии бактерий, от которых были оторваны жгутики на разном расстоянии от основания. По мере роста жгутиков, появлялись завитые концы . Оказалось, что в отличие от волос на нашем теле жгутики растут с другого конца. Поскольку в окружающей среде отсутствовал свободный фла-геллин, рост жгутиков можно было объяснить только тем,, что мономеры флагеллина диаметром 4,0—4,5 нм синтезируются внутри бактерии, а затем проходят внутри жгутиков через канал диаметром нм и присоединяются к их концам. Сначала скорость роста составляет 1 мкм в 2—3 мин, затем процесс замедляется и останавливается, когда длина жгутика достигает 15 мкм (Salmonella). Теперь два вопроса читателю. Во-первых, почему молекулы флагеллина, проходящие сквозь канал, не выходят в окружающую среду И во-вторых, почему жгутики прекращают расти после того, как их длина достигает приблизительно 15 мкм [c.284]

Еще один ингибитор —я-фторфенилаланин, хотя и не подавлял рост отрезков колеоптилей овса, но снижал рост в присутствии ИУК на 49%. Его тормозящее действие почти полностью снималось избытком фенилаланина. [c.170]

В большинстве исследований включение аминокислот продолжалось в течение нескольких часов и затем прекращалось. Количество включенной аминокислоты составляло от 0,5 до 10 1Молей на 1 г белка. По-видимому, включались лишь L-аминокислоты в тех случаях, когда исследования проводили с D-изомерами, последние оказывались неактивными. За исключением, быть может, этионина [625, 626] и п-фторфенилаланина [627], включались лишь аминокислоты, свойственные белкам (стр. 139). Различия в скорости поглощения аминокислот могут зависеть как от самой ткани, так и от метода ее обработки. [c.277]

Адапторная гипотеза объясняет также два важных экспериментальных факта. С одной стороны, для любого полипептида, однозначно определяемого соответствующим геном, включение природных, но неподходящих для данного места аминокислот — крайне редкий факт. С другой стороны, многие аналоги аминокислот, например такие, как селенометионин (аналог метионина), тг-фторфенилаланин или тиенилаланин (аналоги фенилаланина), 5-окситриптофан или азатриптофан (аналоги триптофана) и ряд других, легко включаются в места, предназначенные для тех аминокислот, аналогами которых они являются. Таким образом, аминокислоты могут включаться в места, предназначенные для их природных аналогов, только в том случае, если им удастся обмануть активирующий фермент. [c.522]

Поскольку для указанных реакций не найдено специфических ферментов, дискуссию о природе кофактора реакции гидроксилирования нужно считать преждевременной. Несколько лет назад был выделен из печени крысы и очищен 70—100 раз подлинный гидроксилирующий фермент (Кауфман и Левенберг [40]), который катализировал реакцию (2). Фермент сравнительно специфичен и реагирует с различными птеридинами, являющимися внешними источниками электронов. Его специфичность к ь-фенилаланину значительно выше из других соединений, с которыми он реагирует также специфично, можно отметить 2-, 3- и 4-фторфенилаланины (Кауфман [38]). В последнем случае наблюдается необычный тип реакции происходит дефторирование и образуется тирозин. [c.322]

Известно, что как кинетин, так и красный свет вызывают онределенные морфогенетические реакции. Красный свет обладает также способностью задерживать старение дисков, вырезанных из листьев табака, причем этот эффект, по-видимому, обусловлен усилением синтеза РНК и белка, а не торможением распада белка [32]. Этот эффект красного света снимается ге-фторфенилаланином, 2-тиоурацил ом и 8-аза-гуанином. [c.532]

РНе(Р) -Каллидин. Николаидес и сотр. [1617] синтезировали РЬе(Р) -каллидин и установили, что замена остатка фенилаланина на остаток /г-фторфенилаланина не влияет на биологическую активность. [c.155]

Белки, содержащие аналоги аминокислот, такие, как 7-азат-риптофан (аналог триптофана), -канаванин (аналог аргинина), -фторфенилаланин (аналог фенилаланина) и др. деградируют примерно в 20 раз быстрее нормальных. При встраивании аналогов некоторые обычно растворимые белки, например -галакто-зидаза, агрегируют, образуя гранулы. Возможно, что такая агрегация аномальных белков способствует их распознаванию клеточной системой деградации. [c.52]

В некоторых особых случаях удается включать неприродные аминокислотные остатки в белки in vivo, не прибегая к генно-инженерным манипуляциям. В частности, можно встраивать -фторфенилаланин (p-F-Phe) в специфическое положение полипептидной цепи дигидрофолатредуктазы в клетках специального штамма Е. соИ, содержащего мутантную аминоацил-тРНК-синте- [c.304]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология