Сравнительная биохимия ферментов

СРАВНИТЕЛЬНАЯ БИОХИМИЯ ФЕРМЕНТОВ [c.96]

Термин сравнительная биохимия ферментов может охватывать разные вопросы — сравнительное исследование набора ферментов в разных органах, в одном и том же органе на разных стадиях развития или в органах разных видов или групп организмов. Могут быть также проведены сравнительные исследования свойств данного фермента, выделенного из различных источников, или же изоформ фермента из одного источника. На некоторых из перечисленных проблем мы остановимся ниже. [c.96]

Кроме того, существуют не менее важные разделы биохимии, которые можно рассматривать как достаточно обособленные дисциплины, имеющие свои задачи и специфические методы исследования. Среди них следует отметить эволюционную и сравнительную биохимию, задачами которых является изучение особенностей жизни организмов на различных стадиях их эволюционного развития энзимологию, занимающуюся исследованиями строения, функций и механизмов действия ферментов витаминологию — химию витаминов эндокринологию — химию гормонов радиационную биохимию, изучающую изменения в обмене веществ живых [c.19]

Б. Как известно, у разных животных ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, могут сильно различаться по своей аминокислотной последовательности. Кстати, на этом основании выводятся эволюционные схемы [9]. Так что Ваша точка зрения вполне обоснована данными сравнительной биохимии и не вызывает удивления. Возможно ли также, что возникали примитивные системы, пе содержавшие ДНК или РНК Если бы это было так, то упорядоченные полипептиды могли бы действовать как матрицы, обусловливающие упорядоченную полимеризацию нуклеотидов, в противоположность тому, что происходит в современных клетках. Обращение направления передачи информации могло произойти на каком-то более позднем этане эволюции. [c.326]

Б. Для изучения процессов химической эволюции мы не только намерены привлекать данные, получаемые в различных других областях, но собираемся также использовать уже применявшиеся нами подходы. Мы видели, например, что сравнительная биохимия уже оказалась весьма полезной и будет, вероятно, плодотворно использоваться и в будущем. Помимо всего прочего, данные сравнительной биохимии позволили нам сделать ценный вывод, согласно которому некоторые соединения, будучи широко распространенными в современных живых системах, являются очень древними (например, коферменты). Результаты сравнения различных ферментов, выделенных из сходных источников, указывают на возможность существования общих эволюционных предшественников [П . (Это справедливо по крайней мере для высших организмов.) [c.328]

Из 102 элементов периодической системы в живых организмах обнаружено не менее 60. Многие из них относятся к металлам и встречаются в живых клетках в виде разнообразных комплексных соединений. Уже давно стало ясно, что металлы, даже встречающиеся в живых тканях в крайне низких концентрациях (так называемые микроэлементы), и их комплексы — это не случайные примеси, а биологически важные компоненты клетки. Множество патологических нарушений, связанных с недостаточностью в клетке железа, меди, цинка, марганца, молибдена, кобальта, не говоря уже о более распространенных в живых тканях металлах кальции, магнии и др., имеют большое значение для биохимии животных и растений, а также для прикладных областей. Исследования биохимических процессов, в которых участвуют ионы металлов, представляют сравнительно новую, но уже вполне определившуюся и быстро развивающуюся область науки, называемую бионеорганической химией. К ней относится также и моделирование структурных и функциональных параметров природных комплексов металлов. Несмотря на значительные различия выполняемых физиологических функций, типов катализируемых реакций и структур реакционных центров, ферменты, являющиеся предметом исследования в бионеорганической химии, объединяет одна особенность— участие ионов металлов или в самом каталитическом акте, или в поддержании третичной или четвертичной структуры белка, необходимой для оптимального функционирования фермента. Это определяет известную общность подходов к изучению ферментов указанной группы и выбор некоторых методов исследования, заимствованных, с одной стороны, из арсенала энзимологии, а с другой - из химии координационных соединений. [c.5]

В чем коренная причина этой разницы. Почему живой организм, живая клетка могут осуществлять путем сравнительно небольшой затраты энергии такие химические реакции, которые в технике требуют огромных затрат Так как мы отвергаем какие-либо виталистические объяснения, то единственная рабочая гипотеза для объяснения этого явления заключается в том, что живая клетка обладает способностью использовать энергию, которая освобождается в процессе реакции, использовать эту энергию ранее, чем она превратится в тепло, использовать ее как концентрированную химическую энергию, дающую возможность осуществлять реакции, которые в технике требуют очень высокого напряжения. Вот эта коренная проблема, интересующая и биологию, и биохимию, и физическую химию, меня давно волновала и интересовала, и в качестве подхода к ней я остановился на процессе связывания азота. Почему именно на этом процессе Все сведения, которые имеются в настоящее время, указывают на то, что в живых клетках фактором, обусловливающим энергетические изменения, является не сама клетка, как единое живое целое, а те ферменты, или биокатализаторы, которые ускоряют химические реакции клетки. Поэтому представлялось интересным выделить из бактерии те активные ферменты, благодаря изучению которых можно было бы получить сведения о химических и физико-химических процессах, происходящих при связывании азота. Кроме того, конечно, определяющим фактором являлась и практическая сторона этого процесса. [c.137]

Исследователи в области сравнительной биохимии в свое время начали поиски улучшенного фермента с изучения этапа активации. Так как основной механизм ферментативного катализа состоит в понижении энергетических барьеров для химических реакций, эффективность фермента обратно пропорциональна свободной энергии активации (АС+) катализируемой им реакции. Таким образом, наилучшим катализатором для данной метаболической реакции будет тот фермент, который в наибольшей степени снижает величину А0+. Поскольку известно, что различные изоферменты данного фермента, имеющиеся у одной и той же особи, могут заметно различаться по этому критерию каталитической эффективности (табл. 15), можно было бы предположить, что у эктотермных организмов, приспосабливающихся к низким температурам, отбор будет способствовать выработке ферментов, более эффективно снижающих АС+. Иными [c.253]

А. Согласно данным сравнительной биохимии, ферредоксин, по-видимому, представляет собой очень древний фермент [12]. В связи с этим имеет смысл попытаться синтезировать простые соединения, обладающие некоторыми химическими свойствами ферредоксина, например содержащие железосульфидиые группы, а затем изучить каталитические свойства этих соединений и сравнить их с каталитическими свойства.ми современного белка. [c.328]

Выдающиеся успехи, достигнутые в различных областях биохимии и особенно в области белковой химии, во многом обязаньЕ высокому методическому уровню проводимых исследований. За сравнительно короткий срок были разработаны и нашли широкое применение такие эффективные методы, как хроматография на бумаге, ионообменная хроматография на смолах и замещенных целлюлозах, различные методы электрофореза, определение Ы- и-С-концевых аминокислот в белках и т. п. При помощи этих методов многие белки и ферменты выделены в чистом виде, а в некоторых, из них определена последовательность аминокислот и полностью установлена первичная структура. В последние годы получены интересные данные о структуре пептидных цепей в активных центрах некоторых ферментов. Значение вышеуказанных методов для развития биохимии белков трудно переоценить. [c.5]

Современные представления о клеточных цитоплазматических структурах соответствуют данным биохимии и биофизики. Строгая упорядоченность химических процессов в живом организме может быть основана не только на соотношении скоростей регулируемых ферментами реакций, но и на высокой структурной организованности всех частей живого организма вплоть до молекулярного уровня. В живых клетках существует высокоупорядоченная система поверхностей, которая создается при помощи мембранных элементов структуры. Например, поры в оболочке ядра могут представлять собой путь обмена между ядром и цитоплазмой сравнительно больших отдельных элементов. Богатая рибонуклеиновыми кислотами эргастоплазма состоит, по-видимому, из свернутых в трубки мембран. Эти трубки покрыты снаружи рибосомами. Особую группу мембранного комплекса представляет аппарат Гольджи. Функция этого аппарата пока еще мало известна, но его можно рассматривать как особый морфогенетический центр, как специфическое мембранное депо живой клетки. [c.290]

Ферменты — это белки, и, подобно всем белкам, они могут избирательно присоединять определенные вещества — лиганды. Однако в отличие от прочих белков фермент катализирует химическое превращение лиганда. Лиганд, подвергающийся химическому превращению, называют субстратом фермента продукты реакции освобождаются в раствор. Учение о ферментах (энзимология) традиционно занимает одно из ведущих мест в биохимии. Это объясняется той важной ролью, которую играют ферменты любые химические превращения веществ в организме происходят при их участии. Однако есть и другая причина особого внимания к ферментам, не связанная с их биологической ролью. Дело в том, что ферменты, в отличие от большинства других белков, сравнительно легко обнаруживать и измерять их количество по катализируемой ими реакции. Многие свойства, характерные для всех белков, вначале были изучены на ферментах. Такие понятия, как активный центр, ингибиторы, изоферменты (изобелки), аллостери-ческая регуляция, возникли и сложились в энзимологии, и лишь позднее они распространились на другие белки. [c.64]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология