Аминокислоты включение в белки

Конечно, расчеты электронной плотности неразрывно связаны с оценкой структурных параметров биологических субстратов. Например, как уже отмечалось, белки способны выполнять свои биологические функции только тогда, когда цепь аминокислот, включенных в молекулу белка, свернута в компактную трехмерную структуру. Многие годы химики пытаются установить причины, по которым молекулы белков складываются тем или иным образом, однако полного понимания этих причин еще не достигли. Это объясняется тем, что экспериментальные методы (рентгеноструктурный [c.531]

Растущие отрезки колеоптилей часто использовались для изучения действия антибиотиков на рост их и синтез белка. Для этого были выбраны два основных критерия 1) включение меченых аминокислот в белки и 2) включение азотсодержащих оснований в нуклеиновые кислоты растягивающихся клеток отрезков колеоптилей. Обычно такого рода показатели определялись у отрезков колеоптилей быстро растущих (в присутствии ИУК) и относительно медленно растущих (без ИУК). В результате сопоставления таких данных, как включение меченых предшественников в нуклеиновые кислоты и белки, а также действие антибиотиков на процесс растяжения клеток у колеоптилей, делали вывод о роли синтеза белка в процессе растяжения. Известно, что при растяжении отрезков колеоптилей в них не происходит накопления белка, что может быть результатом равенства скоростей их образования и распада. [c.170]

Интенсивность включения углекислоты в различные соединения сильно меняется в зависимости от спектрального состава света. При выращивании растений на коротковолновом (синем) свете наблюдалось усиление образования азотистых соединений, прежде всего аминокислот и белков, а синтез углеводов ослаблялся. Если растения выращивали на свету длинноволновой части спектра, резко усиливалось образование углеводов. [c.139]

Влияние ПГ на включение Ь - С -аминокислот в белки различных органов и в опухоль мышей СЗНА здоровых и с солидной гепатомой 22 через 150 мин. после введения препарата [c.328]

Возможно, что животные в какой-то мере обладают способностью синтезировать незаменимые аминокислоты. При инкубировании препаратов мозга однодневной мыши в присутствии равномерно меченной С -глюкозы изотопная метка была найдена почти во всех аминокислотах (в том числе и в незаменимых), за исключением пролина и треонина. Исследование скоростей оборота показало, что от 5 до 12% аминокислот в белках мозга были замещены с использованием углерода глюкозы. В аналогичных опытах с тканями печени и кишечника включения изотопа не наблюдали оно не было обнаружено и в опытах с мозгом более взрослых животных. Едва ли молекулы незаменимых аминокислот могут целиком синтезироваться в мозге однодневного животного в эксперименте около 50% радиоактивности было найдено в а-карбоксильных группах аминокислот. Тем не менее эти данные представляют определенный инте- [c.127]

Включение аминокислот в белки [c.273]

Чтобы установить, каким образом действуют дефолианты на синтез азотистых соединений, было изучено включение неорганического азота, меченного Н , в состав фракций свободных аминокислот и белка в листовых пластинках хлопчатника, обработанного хлоратом магния и бутифосом. Данные по степени обогащения изотопом N 5 свободных аминокислот и белка представлены на рис. 2—I, И. Из них следует, что сразу после обработки дефолиантами (через 4 ч) степень обогащения фракции свободных амино- [c.143]

Динамика включения меченого азота в азот аминокислот и белков листьев молодых растений овса [c.226]

Л. К. Островской установлено, что питание растений солями, содержащими тяжелый азот в нитратной или аммиачной группах, и последующий масс-спектрометрический анализ-выделенных из растений соединений, содержащих азот, дают основание сказать, что участие меди в ассимиляции этих форм азота различно. При питании нитратами недостаток меди тормозит образование какого-то из ранних продуктов их восстановления и вначале не сказывается на обогащении азотом аминокислот, амидов, белков, пептонов и полипептидов. В дальнейшем же наблюдается сильное торможение обогащения всех фракций органического азота, причем оно особенно значительно в амидах. При питании аммиачным азотом недостаток меди задерживает включение тяжелого азота в белок, пептоны и пептиды уже в первые часы после внесения азотной подкормки. Это указывает на особо важную роль меди при применении аммиачного азота. [c.21]

Обмен белков. Инсулин стимулирует синтез белков и замедляет их катаболизм, а также стимулирует включение нейтральных аминокислот в белки мышц. [c.391]

Метод меченых атомов позволил глубоко разобраться в вопросах обновления белков в организме. Шен-геймер и его сотрудники с помощью меченых атомов показали, что тканевые белки находятся в состоянии динамического равновесия. При включении в корм животного какой-либо аминокислоты, меченной но азоту, в тканях этого животного обнаруживали около 50% внесенного изотопа Большую часть меченого азота находили не в той аминокислоте, в составе которой вводили с пищей изотоп а в других аминокислотах. Это показывает, что аминокислоты тканевых белков непрерывно обмениваются на аминокислоты из аминокислотного фонда отсюда следует и то, что белки организма являются чрезвычайно лабильными соединениями. [c.379]

Дифтерийный токсин представляет собой белок с мол. весом 62 ООО. Его минимальная летальная доза для морской свинки составляет всего лишь 0,16 мг/кг. Исследования, проведенные на культуре клеток, показали, что токсин блокирует включение аминокислот в белки в результате инактивации-фактора элонгации EF-2, необходимого для транслокацин в рибосомах млекопитающих. Токсин действует аналогично ферменту, переносящему ADP-рибозильную группу от NAD" " к фактору EF-2 [c.305]

При использовании бесклеточных экстрактов было получено подтверждение того факта, что т-РНК служит матрицей. Добавление очищенной РНК к хорошо отмытым рибосомам Е. oli значительно ускоряет включение аминокислот в белки. Данные, что именно добавленная РНК определяет специфичность образованного белка, были получены в опытах, в которых РНК заменяли синтетическими полирибонуклеотидами известного состава. Эти полимеры готовили, инкубируя соответствующие субстраты с полинуклеотидфосфорилазой. Ниренберг и Маттеи нашли, что добавление вместо РНК полиуридиловой кислоты приводит к заметному усилению включения фенилаланина. В такой степени не включалась ни одна другая аминокислота. Дальнейшие исследования показали, что фенилаланин включается в полифенилаланин в результате реакций, подобных тем, которые осуществляют включение аминокислот в белок. Одновременно было установлено, что, изменяя состав добавленных полирибонуклеотидов, можно специфически стимулировать включение других белковых аминокислот. Например, сополимер цитидиловой и гуаниловой кислот стимулирует включение пролина, тогда как сополимер адениловой и гуаниловой кислот усиливает включение лизина. На основании этих опытов можно заключить, что строение добавленной РНК определяет состав продукта реакции. [c.487]

В дальиейщем в качестве информационных РНК были использованы различные синтетические полинуклеотиды, состоящие из двух или трех различных мононуклеотидов с разным их соотнощением, и определяли включение отдельных аминокислот в белки. Эти работы дали возможность расшифровать код для всех 20 аминокислот. [c.297]

Разобранные нами этапы биосинтеза белков показывают, как может синтезироваться молекула белка заново из составляющих ее отдельных аминокислот. Однако, кроме этого основного пути, синтез белков может происходить с использованием в качестве исходных продуктов не свободных аминокислот, а пептидо-в. Далее, вместо нового синтеза белковой молекулы в организмах осуществляется частичная замена отдельных аминокислотных остатков в полипептидной цепи, так называемое включение аминокислот в белки. Возможно, что оба эти процесса занимают важное место в новообразовании белковых молекул. [c.298]

Возможность включения отдельных аминокислот в белки была впервые показана после того, как в биохимических исследованиях стали применять аминокислоты, меченные радиоактивным углеродом, тяжелым азотом или радиоактивной серой. Механизм этого процесса тесно связан с биосинтезом белка заново. Аминокислоты перед включением в белок должны быть активированы. Активация аминокислот осуществляется под действием АТФ с образованием аденилатов аминокислот. Включение аминокислот в белки тесно связано с нуклеиновыми кислотами. [c.299]

Критерием белкового синтеза может служить включение С -аминокислот, если соблюдаются следующие условия 1) включение протекает необратимо, т. е. если смесь продолжают инкубировать в присутствии избытка той же аминокислоты, но не радиоактивной, исчезновения С -аминокислот из белка не наблюдается 2) для включения необходимо присутствие АТФ или АТФ-ге-нерирующей системы 3) включенная аминокислота образует [c.266]

Бактерии регулируют активности своих ферментов с помощью двух механизмов, названных Г. Корнбергом [9] тонким контролем и грубым контролем. Их действие можно продемонстрировать следующим образом. Предположим, что бактериальная культура растет экспоненциально в присутствии С-глюкозы, так что радиоактивный изотоп включается во все клеточные компоненты, в том числе и в аминокислоты различнглх белков. Если затем к такой культуре добавить С-изолейцин, то, как показали Р. Робертс и сотрудники [10], немедленно прекращается включение С в изолейц ин, но не в другие аминокислоты. Это пример тонкого контроля , когда количество ферментов, присутствующих в клетке, не изменяется, но ферменты, катализирующие синтез изолейцина, быстро перестают функционировать. В результате такой регуляции в клетках прекращается синтез изолейцина, ставший бессмысленным в условиях, когда эта аминокислота имеется в клетке в избытке. Предположим теперь, что эти бактерии способны расти на среде, где роль единственного источника углерода выполняет изолейцин. При переносе на та- [c.56]

Первые доказательства включения аминокислот в белки были получены Шёнхаймером и его сотрудниками [73—80], Эти авторы показали, что меченые аминокислоты при введении их крысам с пищей в течение нескольких дней включаются в белки различных тканей. Шёнхаймер учитывал, что наблюдаемое им включение могло являться результатом либо синтеза белка de novo, либо реакции замещения, либо обоих этих процессов. Хотя аналогичные эксперименты проведены и многими другими исследователями, природа реакций, с которыми связано [c.273]

Для решения вопроса о включении аминокислот в белки были проведены многочисленные исследования in vitro с при- [c.276]

В большинстве исследований включение аминокислот продолжалось в течение нескольких часов и затем прекращалось. Количество включенной аминокислоты составляло от 0,5 до 10 1Молей на 1 г белка. По-видимому, включались лишь L-аминокислоты в тех случаях, когда исследования проводили с D-изомерами, последние оказывались неактивными. За исключением, быть может, этионина [625, 626] и п-фторфенилаланина [627], включались лишь аминокислоты, свойственные белкам (стр. 139). Различия в скорости поглощения аминокислот могут зависеть как от самой ткани, так и от метода ее обработки. [c.277]

Опубликованы также данные о наличии в некоторых клетках соединений, активирующих включение аминокислот. Например, включение аминокислот в белки ретикулоцитов кролика in vitro повышается при добавлении кипяченого водного экстракта из высушенной печени или фильтрата кипяченой плазмы крови. Активирующими соединениями являются, по-видимому, фрукто-зоаминокислоты, имеющие следующую структуру [c.279]

При сравнении активности гидробромида 4-окси-3,5-ди-7 рет -бу-тнлбензиламина, гидрохлорида М,М-ди(р-оксиэтил)-4-окси-3,5-ди-грег-бутилбензиламина и ТиоТЭФа было обнаружено, что ТиоТЭФ подавляет синтез белка при значительно больших концентрациях, чем производные пространственно-затрудненных фенолов. Примечательным является тот факт, что концентрационные зависимости предельных включений меченых аминокислот в белок в случае ТиоТЭФа и фенольных ингибиторов имеют различный характер. Этот факт, очевидно, свидетельствует о различном механизме воздействия этих соединений на включение меченых аминокислот в синтезирующиеся белки. Интересно отметить, что эффект торможения биосинтеза белка сохраняется также и при неконтактном введении фенольных ингибиторов. Так, при внутрибрюшинном введении мышам с солидной гепатомой XXII 4-метил-2,6-ди-грег-бутил-фенола наблюдается торможение включения аминокислот в белки опухоли, причем наблюдаемый эффект коррелирует с заметным торможением развития перевиваемой опухоли. Это наглядно видно на примере уменьшения веса солидной опухоли, привитой мышам. Если на четвертый день после прививки опухоли мышам каждые сутки вводить внутрибрюшинно 4-метил-2,6-ди-трег-бутилфенол в дозе 100 и 150 мг/кг, то на одиннадцатые сутки (терминальная фаза развития опухоли) происходит торможение роста опухоли и селезенки. Увеличение вводимой дозы фенола приводит к большему торможению роста опухоли. Как показали дальнейшие исследования 4-метил-2,6-ди-трег-бутилфенол тормозит и биосинтез РНК, причем в большей степени, чем биосинтез белков. [c.331]

Вероятные метаболические взаимоотношения между различными группами фенилпронаноид-ных соединений показаны на фиг. 144. Весьма вероятно, что ароматические аминокислоты фенилаланин и тирозин, которые образуются через путь шикимовой кислоты (см. гл. 16), служат источником фенилпропаноидных соединений. Это представление подтверждается результатами опытов с использованием изотопов и ферментов. По всей вероятности, у высших растений, помимо пути включения этих аминокислот в белки, существует еще один путь. [c.363]

В то же время эти результаты показывают, что нарушение включения меченой аминокислоты в белки печени крыс с аллоксановым диабетом в основном обусловлено не выпадением прямого действия инсулина на синтез белка, а зависит от снижения энергетического обеспечения этого синтеза вследствие блока глюкокиназной реакции. [c.197]

Аминоациладенилаты играют важную роль в полимеризации или включении аминокислот в белки [288]. Подобно ациладенила-там, эти промежуточные продукты образуются в результате обратимого ферментативного пирофосфоролиза АТФ и либо прочно удер- [c.226]

Сейчас мы переходим к изложению наиболее важного метода прямой расшифровки кода. В нем используется изучение синтеза белка в так называемых бесклеточных полных системах (Замеч-яик, Хогланд, Липман). Давно известно, что можно наблюдать эффект включения радиоактивных аминокислот в белки, если вести реакцию на препарате рибосом, выделенных из вскрытых клеток. Подобный процесс требует присутствия а) самих рибосом, являющихся универсальной мастерской для синтеза белка б) ряда пока неидентифицированных ферментов в) всех 20 аминокислот одновременно г) РНК — переносчика или растворимой РНК, прикрепляющейся к молекулам аминокислот и осуществляющей их активацию д) источника энергии в форме аденозинтрифосфор-ной кислоты (АТФ), гуанозинтрифосфорной кислоты (ГТФ) и ферментативной системы, призванной непрерывно возобновлять запас этих соединений е) наконец, для синтеза белка в открытой [c.423]

В первых опытах на целом организме было показано, что включение меченых аминокислот в белки происходит раньше всего в рибосомной фракции цитоплазмы. Так, Келлер обнаружил через 15 мин. после введения меченного С лейцина в организм крысы до 70% радиоактивности в рибосомной фракции (изучались белкп печени). Соотношение между удельной активностью белков в рибосомах и в других частях клетки составляло 5—10. Множество других экспериментов подтвердило, что напболее интенсивный синтез белка локализован в мельчайших частицах цитоплазмы, рибосомах, содержащих большую часть клеточной РНК. [c.441]

Первые доказательства включепля аминокислот в белки получены Шонхеймером и его сотрудниками (1939). Эти авторы установили, что в ряд тканей, в том числе и в слизистую кишечника, очень быстро включаются меченые аминокислоты, тогда как в некоторых других тканях наблюдается медленное включение. [c.446]

Целью настоящего исследования являлось выяснение действия токсических веществ на скорость включения радиоактивных аминокислот в белки ткаг1ей различных отделов желудочно-кишечного тракта. Предполагалось, что полученные да шые позволят апробировать этот метод для оценки функционального состояния пищеварительного тракта при различных воздействиях. [c.447]

В опытах с отрезками колеоптилей и мезокотилей кукурузы было показано, что в вариантах с мИУК прирост отрезков колеоптилей за 24 часа инкубации в условиях гипотонической среды был в два раза, а прирост отрезков мезокотилей кукурузы — в три раза выше, чем в вариантах без мИУК. В среде с маннитом рост был почти полностью ингибирован и действия ауксина не проявлялось. Можно было думать, что такие резкие различия в темпе роста отрезков вызовут не менее резкие различия в содержании РНК и ее синтезе. Однако, как было установлено, общее содержание РНК в опытах с отрезками колеоптилей не изменилось под действием мИУК, а в опытах с отрезками мезокотилей ауксин оказывал лишь незначительное тормозящее действие на разрушение РНК, которое наблюдалось за 6 час. инкубации независимо от осмотических условий среды. Более четкие различия выявились в опытах по включению меченых оснований и аминокислоты, причем не только между вариантами, но и между объектами исследования. Эти опыты прежде всего показали, что в отрезках колеоптилей и мезокотилей кукурузы за 24 часа инкубации наряду с некоторым распадом РНК идет интенсивное включение меченых оснований в нуклеиновые кислоты и аминокислот— в белки. Включение тимина-2-С о фракцию ДНК в присутствии мИУК было снижено и в гипотонической, и в слабогипертонической средах, несмотря на значительное повышение фондового содержания тимина-С (на 71%). Ауксин в условиях гипотонической среды значительно усиливает поглощение [c.171]

Обработка ферментами живых тканей в некоторых случаях дает возможность специфично устранить отдельные компоненты, составляющие структуры клетки, и таким образом выяснить их функциональное значение. В частности, в опытах Браще (Bra het, 1954) была доказана необходимость РНК в построении и функционировании ахроматического аппарата клеток кончиков корней лука, яиц амфибий и клеток асцитной опухоли. Во всех этих случаях обработка РНК-азой приводила к нарущению митозов. РНК-аза в концентрации 1 мг/мл останавливала рост кончиков корней лука одновременно наблюдалось резкое снижение базофилии клеток и включения аминокислот в белки. Аналогичные результаты были получены в опытах с амебой (Bra het, 1955) и корнями садового горошка (Yeoman, 1962). [c.181]

Во многих физиологических опытах по сравнительному изучению поступления в растения нитратного и аммонийного азота при использовании обычных аналитических методов, как правило, отмечалось более интенсивное поступление аммонийного азота, и отсюда делалось заключение, что аммонийный азот быстрее, чем нитратный, используется в растениях на.синтез белка. Однако правильность такого заключения могла бы быть установлена только при использовании изотопного метода, позволяюшего получить точные данные о скорости включения меченого азота в состав аминокислот и белка растений. [c.239]

Включение /-С1 -аминокислот в белки при асцитном раке Эрлиха в присутствии хлоргидрата 4-ш, сй-ди-(3-оксиэтил)-аминсметил-2, 6-ди-трет. бутилфенола в различных концентрациях (в молъ1л) [c.542]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология