Химотрнпсин

Влияние температуры на константу скорости образования комплекса родамина 60 с активным центром а-химотрнпсина. Условия опыта pH 8,0 ионная сила 0,1М (КС ) [c.255]

Рис. 9-9. Субстратная специфичность химотрипсина. А. Хотя в биологических системах химотрипсин действует как пептидаза, он способен гидролизовать также амиды, сложные эфиры и некоторые синтетические соединения небиологического происхождения, если у них есть чувствительная к действию фермента связь и ориентирующая гидрофобная группа. Б. Некоторые синтетические соединения, гидролизуемые химотрнпсином.

Р п с. 2-2. Изменение оптической плотности при гидролизе метилового эфира коричной кислоты, катализируемого а-.химотрнпсином ([Е]о = 1,33 10 Л1, [5]о= 1,20- 10 Л1, рЕ1 7,80, 25,0°, 3,2% СНзСК) [32]. [c.248]

Вопрос о том, почему фосфорилируется только одна сериновая гидроксильная группа, тесно связан с выяснением механизма действия химотрнпсина и будет рассмотрен ниже. Существуют различные возможности увеличения реакционной способности одной группы за счет взаимодействия с другими замещенными группами в молекуле. Например, моноанион катехина реагирует с большей скоростью с ДФФ прп pH 9,0 по сравнению с фенолом и другими о-замещенными фенолами [132, 133] (см. также том И). [c.267]

Диксон и Нейрат [152] попытались непосредственно наблюдать образование N-ацилимидазольных производных при ацилировании химотрнпсина -нитрофенилацетатом. В отличие от первоначальных результатов [138] эти исследователи показали, что на стадии ацилирования можно наблюдать быстрое увеличение поглощения при 245 ммк, которое затем медленно убывает со временем. Зная, что N-ацетилимидазол имеет .ма. с при 245 ммк и е 3-10 , можно рассчитать, что увеличение поглощен11я обусловлено ацилированием примерно 0,4 моля имидазольных групп в 1 моле химотрипсина. Кроме того, найдено, что константа скорости первого порядка, вычисленная по убыванию поглощения при 245 ммк, близка к константе скорости деацилирования 6-хи-мотрипсина, измеренной по появлению ферментативной активности. Показано, что скорость восстановления ферментативной активности, в свою очередь, соответствует скорости деацилирования N-ацетилимидазола. Однако в настоящее время считают, что поглощение при 245 ммк не связано со стадией ацилирования, а характеризует физическое состояние белка [15, 161]. [c.281]

Показания к применению альфа-химотрнпсина кристаллического, способы применения, дозы,противопоказания и возможные осложнения такие же, как для трипсина кристаллического. [c.135]

Добавление кристаллического химотрнпсина в количестве I или 10 мг мл к 0.1 раствору глицина не повышало гидролитического эффекта глицина. [c.62]

Как известно, эстеразные центры химотрнпсина и холинэстеразы очень близки по своему строению [16]. При медленном фотоокислении химотрнпсина в присутствии метиленовой сини разрушению подвергались только гистидин и триптофан, и этот процесс протекал параллельно потере ферментативной активности. Инактивированный таким путем фермент утрачивал способность реагировать с ДФФ [64,95]. При обработке химотрнпсина перокси-дазой разрушался только триптофан, при этом фермент лишь частично терял свою активность, полностью сохраняя способность взаимодействовать с дифенилхлорфосфатом [105]. [c.103]

Третье предположение было выдвинуто Каннингемом [31], который считал, что хотя р/С фосфорилируемой группы активного центра химотрнпсина и подтверждает участие гистидина в реакции, но теплота ионизации этой группы (определенная по изменению р/С в зависимости от температуры) выше, чем найденная для гистидина. Как и Портер и др., Каннингем считал, что в активном центре находится модифицированный серин , но, по его мнению, серин был модифицирован соседним имидазольным кольцом (возможно, принадлежащим гистидину). Его гипотеза применима также и для холинэстеразы. [c.104]

Если первичным повреждением является угнетение определенного фермента, то это немедленно или постепенно приводит к конечному (терминальному) повреждению (которое также должно быть биохимическим, если критерием смерти считать прекращение дыхания). Между первичным и терминальным повреждением может быть большое число промежуточных этапов, которые составляют причинно-следственную цепь. Например, у млекопитающих первичное повреждение — угнетение холинэстеразы — ведет к двум физиологическим нарушениям (нервной блокаде и недостаточности дыхательного аппарата), что в свою очередь вызывает аноксию и, как следствие этого, смерть. Можно с уверенностью сказать, что отравление дает и другие первичные повреждения, которые либо остаются совсем без последствий, либо приводят к несущественным последствиям. Так, при отравлении млекопитающих ДФФ несомненно тормозится некоторое количество химотрнпсина незначительное нарушение пищеварения, которое может наступить в результате этого, не имеет значения. Вполне вероятно также, что [критическое пер- [c.297]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология