Водородная связь в растворах глицина

Рассмотрим с этой точки зрения молекулу глицина, которая имеет одну аминогруппу, одну карбоксильную группу, а также фрагмент СН2 (см. рис. 11.28). Аминогруппа имеет одну неподеленную электронную пару, а два атома кислорода карбоксильной группы — по две неподеленные пары каждый. Всего, таким образом, у молекулы глицина пять не-поделенных электронных пар, и поэтому глицин должен образовывать с водой водородные связи и хорошо растворяться в воде. Но это не единственная причина хорошей растворимости глицина. Атом кислорода его карбонильной группы имеет отрицательный эффективный заряд 2дф= 0,37, а атом кислорода его гидроксильной группы = -0,11. Атом водорода его гидроксильной группы имеет = +0,33, а два атома водорода аминогруппы имеют = +0,27. Все эти заряды взаимодействуют с диполями воды и также способствуют растворимости глицина в воде. Только метиленовая группа СН2 с очень малыми положительными зарядами атома водорода (г ф = +0,06) не способствует растворимости. Но фрагмент СН2 мал, его влияние не может преобладать. В результате растворимость глицина в воде составляет около 3,4 моль/л. [c.192]

Эти аминокислоты (рис. 5-6) лучше растворяются в воде, т. е. они более гидрофильны, чем неполярные аминокислоты, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. В этот класс аминокислот входят глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин и глутамин. Полярность серина, треонина и тирозина обусловлена их гидроксильными группами, полярность аспарагина и глутамина-их амидными группами, а полярность цистеина-его сульфгидриль-ной, или тиоловой, группой. К-группа [c.115]

Были также изучены ацетилированные соединения, не содержащие групп ННг или СООН [25, 43]. В этих случаях спектры в области 3080 и 1600 сж сходны со спектрами полиамидов. Изучая такие соединения, как ацетил-глицин-Ы-метиламид в виде разбавленных растворов в четыреххлористом углероде, Мицушима и его сотрудники [8, 43, 63, 68] всегда наблюдали присутствие полосы вблизи 3330 СЖ , помимо полосы свободной группы МН при 3450 СЖ . Они рассматривают это как доказательство существования в этих соединениях внутримолекулярной водородной связи однако в своей последней работе они обнаружили, что полоса поглощения при 3330 сж не является совершенно независимой от концентрации и потому может быть частично обусловлена межмолекулярными связями [44]. Эти данные свидетельствуют о том, что нельзя с уверенностью отнести полосы поглощения протеинов при 3280 сж полностью к гранс-межмолеку-лярным связям. [c.271]

В предыдущих работах [1,2 было показано, что аномальное изменение константы скорос19 гидролиза в разбавленных растворах КОН наблюдается у глицил-глицина и отсутствует у глицил- ) -лейцина и глицил- D -валина, имеющих стерические препятствия при образовании свернутой формы (внутримолекулярной водородной связи мехду аминной и карбоксильной группами через молекулу воды). В связи с этим интересно было исследовать кинетику гидролиза таких дипептидов, у которых подобно глицил-глицину отсутствуют стерические препятствия при образовании свернутой фориы, [c.218]

Образование водородного мостика в соотвествии со струк-турой X должно было либо снизить частоту полосы валентных колебаний карбонильной группы [13], если бы такого рода структура являлась доминирующей, либо привести к появлению плеча на низкочастотном склоне полосы С=0 мономеров. Если же концентрация молекул эфиров в форме Г невелика, то следовало ожидать существенной ассиметрии указанной полосы. Однако полосы поглощения карбонильной группы разбавленных растворов эфиров глицина являются узкими ( полуширина составляет 15-20 см ) и симметричными, что указывает на отсутствие внутримолек5 лярной водородной связи по структуре 1. [c.661]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология