Свободные пептиды и их роль в организме

Коллагены — медленно обменивающиеся белки время их полужизни измеряется неделями или месяцами (при расчете на тотальный коллаген организма). Большинство протеолитических ферментов тканей, а также пищеварительные ферменты не гидролизуют нативный коллаген. Ключевую роль в катаболизме фибриллообразующих коллагенов играют МПМ группы коллагеназ. Коллагеназа перерезает все три пептидные цепи молекулы коллагена в одном месте, примерно на V4 расстояния от С-конца, между остатками глицина и лейцина (или изолейцина) (рис. 18.17). Образующиеся фрагменты растворимы в воде и легко денатурируются, после чего их пептидные связи становятся доступными для гидролиза разными пептидгидролазами. Распад коллагена — единственный источник свободного гидроксипролина в организме. Преобладающая часть гидроксипролина катабо-лизирует ся, а часть выделяется с мочой, главным образом в составе небольших пептидов (ди- и трипептидов). Поэтому содержание гидроксипролина в крови и [c.447]

Свободные пептиды и их роль в организме [c.246]

Наиболее распространенным пептидом этого типа несомненно является глутатион (20). Он, по-видимому, присутствует во всех живых организмах и найден преимущественно в межклеточном пространстве, обычно в относительно высокой концентрации. Поскольку он выделен и охарактеризован почти 60 лет назад, изучены многие его биологичёские функции, и он включают сохранение тиольных групп в протеинах и других соединениях, разрушение пероксидов и свободных радикалов, выполнение роли кофермента для некоторых ферментов, а также детоксификация чужеродных соединений по пути образования меркаптуровой кислоты. Многие эти исследования, включая полученные таким путем химические данные, рассмотрены в обзорах [48, 49]. Наиболее крупное достижение, которое привлекло пристальное внимание, касалось роли у-глутаминового цикла 50] схема (4) . Этот важный биохимический процесс, в котором глутатион обеспечивает перенос аминокислот сквозь клеточные мембраны, описан достаточно хорошо. Следует отметить, что этот цикл описывает ферментативный синтез глутатиона с промежуточным образованием ферментно-связанного ацилфосфата. [c.298]

Роль протеиназ в организме не сводится лишь к фрагментированию белковых молекул до пептидов для обеспечения дальнейшего гидролиза последних до свободных аминокислот. В последнее время все большее значение придают именно способности протеиназ селективно расщеплять полипептидные цепи, в результате чего из белковых предшественников возникают функционально активные белки и многие биологически активные пептиды, в том числе гормоны, рилизинг-факторы, психотропные пептиды и т. п. Это имеет огромное значение для регуляции обмена веществ. Протеолиз выступает как особая форма биологического контроля, однонаправленно обеспечивающего инициацию определенного физиологического процесса. [c.263]

Аминокислоты, пептиды, белки и ферменты образуют группу химически и биологически родственных соединений, которым принадлежит исключительная роль во многих жизненно важных процессах [1, 2]. Биогенная связь этих веществ подтверждается полным гидролизом белков и пептидов, которые распадаются на а-аминокарбоновые кислоты (HjN- HR- OOH). Все аминокислоты можно рассматривать как С-замещенные производные аминоуксусной кислоты. К настоящему времени из гидролизатов белков выделено более 20 аминокислот, которые по конфигурации асимметрического атома углерода принадлежат к 1-стерическому ряду, отличаясь друг от друга в основном остатками заместителей [3-5]. а-Аминокислоты, имеющие цвиттерионную природу, являются наиболее важными и многочисленными среди всех аминокислот, встречающихся в природе. Общее число а-аминокислот, идентифицированных в свободном или связанном виде из живых организмов, исчисляется сотнями, и число их увеличивается [1,2]. Все а-аминокислоты, обнаруженные в белках, за исключением глицина, хиральны [3, 6]. Больщинство других а-аминокислот, обнаруженных в природе, также имеют -конфигурацию а-углеродного атома, однако известны многие природные а-аминокислоты D-ряда [7]. D-ами-нокислоты выделены из микроорганизмов [8, 9], растений [7, 10, 11], грибов [12], насекомых [13] и морских беспозвоночных [14, 15]. Также эти кислоты найдены в белках животных [16] и в пептидах, выделенных из раковых новообразований [17]. Природные галогенированные а-аминокислоты и пептиды редко встречаются в природе, и их можно отнести к новой группе соединений [18-20]. [c.289]

Рассмотрим перспективность данного метода для решения насущных проблем биологии и медицины, например, исследований биологической роли тафцина — нейротропного тетрапептида и его фармакологических свойств. Очевидно, что для исследования тафцинового фактора в медицине необходим адекватный метод определения концентраций этого пептида в различных биологических образцах, и прежде всего в крови. Выявление однозначных корреляционных зависимостей между уровнем содержания свободного тафцина в крови и состоянием организма позволило бы в конечном итоге осуществ- [c.532]

Гормонам гипоталамуса принадлежит ключевая роль в системе гормональной регуляции организма. По химическому строению они представляют собой низкомолекулярные пептиды, часто отличающиеся необычным строением. Например, тиреолиберин — трипептид, состоящий из остатков циклической пироглутаминовой кислоты, гистидина и проли-намида, соединенных пептидными связями в отличие от классических пептидов он не содержит свободных амино- или карбоксильных групп у М- и С-концевых аминокислотных остатков [c.294]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология