Аспарагиновая ферментативный синтез

Рис. 16.13. Регуляция биосинтеза аминокислот семейства аспарагиновой кислоты у Es heri hia oll. Красными линиями показаны воздействия конечных продуктов, ингибирующие ферментативную реакцию (И) или/и репрессирующие синтез данного фермента (Р).

Необходимо указать, что в структуре макроэргич. соединений положентю М. с. строго локализовано, причем у одного и того же соединения это положение может быть различным в зависимости от реакции, в к-рой оно участвует в том илп другом случае, напр, в карбамилфосфате связь С—О разрывается при переносе карбамида на орнитин (синтез цитруллина) или на аспарагиновую к-ту (образование уреидоян-тарной к-ты — предшественника пиримидиновых оснований), а прп переносе фосфорила на АДФ рвется связь —О—Р. В то же время в молекуле АТФ в реакции ферментативного фосфорилирования глюкозы рвется связь —О—Р между и -фосфатными группами, а в реакции образования ациладенилата из АТФ и уксусной к-ты, идущей с вытеснением пиро- [c.522]

В результате ферментативного синтеза образуются в основном ь-амино-кислоты. Примером может служить широко распространенный в промышленности синтез ь-аспарагиновой кислоты из фумаровой кислоты и аммиака под действием фермента аспартазы [c.23]

Синтез нуклеиновых кислот. Первичный синтез пуриновых оснований в тканях осуществляется в результате ферментативных превращений глицина, глутамина, муравьиной и аспарагиновой кислот, а также СО2. Образуется он при участии рибозофосфата через инозиновую кислоту [c.225]

Вслед за этим на имидазольном цикле путем ряда ферментативных реакций отмеченного вьпие типа из аспарагиновой кислоты, СО 2 и формиата строится пиримидиновое кольцо, т.е. в конце концов создается пуриновый нуклеотид. Схема, включающая главные этапы этого синтеза, такова [c.241]

В ферментативном синтезе АМФ из ИМФ специфическое участие принимает аспарагиновая кислота, являющаяся донором КН,-группы, и ГТФ в качестве источника энергии промежуточным продуктом реакции является аденилоянтарная кислота. Биосинтез ГМФ, напротив, начинается с дегидрогеназной реакции ИМФ с образованием ксантозиловой кислоты в аминировании последней используется только амидный азот глутамина. [c.473]

Аспарагиновая кислота не принад.к жит к числу незаменимых, но произвоцнтся в миро многими тысячами тонн Она находит широкое применение в пищевой промышленности д. я придания (в сочетании с другой амннокислогои пнцннпм) кондитерским изделиям и напиткам различных оттенков кислою или сладкого вкуса. Аспарагиновую кислоту можно получать с помощью фермента аспартазы. В качестве исходных веществ для ферментативного синтеза используются фумаровая кислота и аммиак — крупнотоннажные продукты органического и неорганического синтеза. Протекающая реакция одностадийна — в присутствии [c.27]

Аминокислоты можно получать путем выделения из белковых гидролизатов, с использованием микробиологических методов, с помощью ферментативных методов или путем химического синтеза. Первые три подхода дают ь-аминокислоты, а при химическом синтезе получаются оь-соедине-ния, которые нужно еще разделить на оптические антиподы. До недавнего времени аминокислоты удавалось полущть только в очень малых количествах, но в последние годы их производство приняло индустриальные масштабы и в 1977 г. достигло 400 ООО т. Аминокислоты используются как вкусовые добавки в пищевой промышленности (глутамат натрия, аспарагиновая кислота, Щ1СТИН, глицин и аланин), как питательные растворы и терапевтические средства в медицине (все протеиногенные аминокислоты), как добавки для улучшения неполноценных питательных белков и фуража (лизин, метионин, триптофан), как промежуточные вещества в косметической промышленности (серин, треонин, цистеин), а также как исходные вещества для синтеза различных пептидов. [c.38]

Некоторые из аминокислот, входящих в состав белков, производятся в значительных количествах в промышленности (выделение из гидролизатов белков, ферментативное расщепление рацематов) и служат исходными веществами для синтеза других оптически активных соединений. Так, описан [15] способ стереоселективного превращения аспарагиновой кислоты (36) в аминолактон (37), аспарагина в 2,3-диамино-пропановую кислоту (38) [16], ряда аминокислот в а-ацетиламино-кетоны (39) [17]. Из -( — )-триптофана синтезированы оптически активные тетрагидро-Р-карболины [18] (схема 9). [c.46]

Синтез начинается с образования 5-фосфорибозил-1-амина с участием АТФ. Затем к 5-фосфорибозил-1 -амину присоединяется остаток глицина, и далее протекают реакции образования пуринового кольца с использованием метиновой группы метинил-Н4-фолата, а также аминогруппы глутамина, СО2, аминогруппы аспарагиновой кислоты, формильного остатка формил-Н4-фолата. Суммарный процесс включает 10 отдельных ферментативных реакций. [c.347]

Избыток хинонов ведет к связыванию их с аминогруппами лизина и аспарагиновой кислоты ферментов, что вызывает подавление ферментативной активности. Фенольные соединения, легко взаимодействуя с белками, могут быть аллостерическими эффекторами ферментных процессов. Показано, что конкурентоспособное взаимодействие белков и флавоноидов сильно зависит от свободного фонда фенилаланина, являющегося общим источником синтеза белков и фенолов [Маргиа, [c.48]

Ферментативные методы используются также при синтезе L-аланина декарбоксилированием L-аспарагиновой кислоты с помощью Pseudomonas da unhae. [c.352]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология