Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Инициация трансляции определение

    Образование полирибосомы. После того как первая рибосома удалится от сайта инициации на определенное расстояние, вторая образует инициаторный комплекс в том же сайте и начинает трансляцию. Тоже самое [c.153]

    Количество определенного фермента в клетке может регулироваться на нескольких уровнях на этапе транскрипции, трансляции, а также в процессе сборки и разрушения ферментного белка (см. рис. 28). В иерархии регуляторных воздействий наиболее сложный механизм, контролирующий количество ферментов в клетке, связан с процессом транскрипции. Специфические химические сигналы могут инициировать или блокировать транскрипцию определенного участка ДНК в иРНК. В случае индукции образованная иРНК участвует в определенной последовательности реакций, называемой трансляцией и заканчивающейся синтезом полипеп-тидных цепей. Регуляция белкового синтеза на уровне трансляции может осуществляться на любом из ее этапов, например на этапе инициации, элонгации и др. Не исключена также возможность изменения времени жизни иРНК под воздействием разных эффекторов, в том числе конечных продуктов метаболических путей. Хотя механизмы регуляции синтеза белка на уровне трансляции еще точно не установлены, ясно, что на этом этапе имеются широкие возможности для регуляции скорости синтеза различных белков. [c.117]


    Заверщение трансляции С-цистрона первыми рибосомами приводит к тому, что в системе появляются свободные молекулы белка оболочки. По мере трансляции этот белок накапливается и в будущем будет вовлечен в самосборку готовых вирусных частиц. Однако он оказался обладающим также и другой функцией он имеет сильное специфическое сродство к определенному участку MS2 РНК между С- и S-цистронами, включающему инициирующий кодон S-цистрона. Соответственно, он присоединяется к этому участку и репрессирует инициацию трансляции S-цистрона. Вероятно, репрессия происходит вследствие стабилизации лабильной вторичной структуры, показанной на рис. 11, белком оболочки фага и получающейся отсюда недоступности инициирующего кодона S-цистрона. Следовательно, через сравнительно короткое время после того, как трансляция S-цистрона была разрешена трансляцией предшествующего цистрона, происходит репрессия инициации трансляции S-цистрона вследствие накопления белкового продукта трансляции предшествующего цистрона. В этих условиях рибосомы, уже начавшие трансляцию, продолжают ее и в конце концов заканчивают синтез соответствующего количества молекул субъединиц синтетазы. Ограниченного количества этого белка достаточно, чтобы образовать активные молекулы РНК-репликазы, которые начнут репликацию MS2 РНК. В то же время репрессия дальнейшего синтеза этого белка позволяет избежать ненужной суперпродукции фермента. Белок оболочки фага, являющийся репрессором S-цистрона, [c.235]

    Основываясь на ряде известных фактов и собственных наблюдений, Г. Блобель и Д. Сабатини в 1971 г. предположили, что мРНК, которым надлежит транслироваться мембраносвязанными рибосомами, имеют специальную последовательность сразу вслед за инициирующим кодоном, которая кодирует особую Ы-концевую последовательность растущего пептида, служащую сигналом для узнавания мембраной или фактором, посредничающим между рибосомой и мембраной. Таким образом, если рибосома транслирует данную мРНК, кодирующую секреторный или мембранный белок, то через определенное время после инициации трансляции из рибосомы высунется М-концевая часть растущего пептида, несущая сигнал для присоединения к мембране рибосома станет [c.277]

    Если вектор представляет собой плазмиду, реплицирующуюся независимо от хромосомы, то он должен содержать сайт инициации репликации, функционирующий в хозяйской клетке. Если же вектор предназначен для встраивания в хозяйскую хромосомную ДНК, то для обеспечения рекомбинации он должен нести последовательность, комплементарную определенному участку хромосомной ДНК хозяина (хромосомный сайт интеграции). Поскольку технически многие операции с рекомбинантными ДНК сложнее проводить в клетках эукариот, чем прокариот, большинство эукариотических векторов сконструированы как челночные. Другими словами, эти векторы несут два типа сайтов инициации трансляции и два типа селективных маркерных генов, одни из которых функционируют в Es heri hia oli, а другие — в эукариотических хозяйских клетках. Такие векторные системы экспрессии разработаны для дрожжей, насекомых и клеток млекопитающих. [c.136]


    Рибосома начинает читать мРНК со строго определенной точки ее последовательности, а именно с той, с которой начинается ее кодирующая часть. Как уже отмечалось, эта точка вовсе не есть самый крайний 5 -концевой нуклеотид мРНК, а как правило, расположена на определенном удалении, иногда значительном, от начала полинуклеотидной цепи. Рибосома должна каким-то образом узнать начальную точку считывания, связаться с ней, и только тогда начать трансляцию. Комплекс событий, обеспечивающих процесс начала трансляции, обозначается как стадия инициации. В инициации принимают участие специальный инициаторный кодон, инициаторная тРНК и белки, называемые факторами инициации. [c.56]

    Пластичность, обусловленная сплайсингом РНК, впервые была обнаружена у аденовирусов, у которых, собственно, и был открыт этот процесс. Геном аденовирусов детерминирует синтез очень длинных транскриптов РНК, кодирующих различные белки В нормальной эукариотической клетке этого не происходит. Здесь каждая отдельная молекула мРНК кодирует лишь один белок, трансляция инициируется только вблизи 5 -кэпа и останавливается на первом же терминирующем кодоне. Однако у аденовируса существует определенный механизм сплайсинга РНК, который может использовать кодирующие последовательности в качестве нитронов и удалять их, при этом один и тот же 5 -кэп способен соединяться с любой из лежащих за ним кодирующих последовательностей, образуя различные мРНК в соотношениях, необходимых для жизнедеятельности вируса. Такой альтернативный сплайсинг РНК дает возможность использовать один и гот же 5 -кэп в качестве сигнала инициации синтеза различных белков (рис. 9-85). Этот способ широко используется вирусами, что позволяет небольшому числу различных транскриптов РНК кодировать значительное количество белков. [c.158]

    В принципе, позитивный контроль трансляции может осуществляться засчет расположенной на мРНК специальной области трансляционного энхансера который способен выборочно привлекать рибосомы. Показано, что определенные РНК-вирусы (пикорнавирусы) содержат такую область. Ее присутствие приводит к тому, что трансляция начинается с внутренних сайтов AUG, которые в других случаях в эукариотической клетке не используются для инициации синтеза белка (рис. 10-56). [c.229]

    Экспрессия генов контролируется на самых разнообразных уровнях, включая инициацию транскрипции или трансляции, процессинг, транспорт или распад мРНК либо белка. Экспрессия одного и того же гена может регулироваться на одном или нескольких уровнях, что затрудняет исследования определенного контролирующего элемента. Как же тогда изучать отдельные элементы механизма, под контролем которого находится ген Точное слияние исследуемых генов с индикаторными представляет собой изящный метод, позволяющий упростить эту задачу. Например, для определения роли транскрипционного контроля необходимо удалить большинство или все последовательности, кодирующие белок, включая специфические сигналы для пост-трансляционной модификации, и заместить их последовательностями хорошо изученного индикаторного гена. [c.363]

    К наиболее полезным для анализа модификациям в структуре гена относятся замена одного нуклеотида или группы нуклеотидов, делеции или вставки нескольких нуклеотидов или протяженных участков ДНК и перестройки внутри гена. Ниже мы обсудим, каким образом эти модификации используются для идентификации регуляторных последовательностей, которые обеспечивают правильную экспрессию гена и отвечают за его тканеспецифичную и зависящую от времени регуляцию. Кроме того, изучение новых генов, образующихся при слиянии частей различных генов, очень облегчает идентификацию последовательностей, ответственных за правильную экспрессию. Например, слияние промотора SV40 и различных его производных с последовательностями, кодирующими легко идентифицируемые бактериальные или эукариотические клеточные белки, позволяет выяснить, какие последовательности промотора обеспечивают правильную инициацию, эффективность и регуляцию транскрипции гена SV40. Аналогичные химерные гены, содержащие, например, промоторы генов инсулина или эластазы, слитые с областью, кодирующей Т-антиген SV40, позволяют идентифицировать элементы, ограничивающие экспрессию генов инсулина или эластазы исключительно Р-клетками островков Лангерганса или ацинарными клетками соответственно. Для применения методов обратной генетики необходимо, чтобы существовал один или лучше несколько способов определения фенотипического проявления измененного гена. Соответствующие бесклеточные системы, с помощью которых можно определять эффективность транскрипции нормальных и модифицированных генов, а также изучать процессинг или трансляцию РНК, дают прекрасную возможность для анализа функции генов и последствий отдельных изменений в них. Трансфицируя нормальные и модифицированные гены с помощью [c.20]

    Типичные векторы содержат либо весь геном BPV, либо его часть, необходимую для стабильной трансформации хозяйских клеток, например мыщи-ных клеток в культуре (рис. 7.48). Такие векторы часто включают эук иотический ген (или часть гена) вместе с промотором, сигналом полиаценили-рования и другими регуляторными областями. Между сайтом инициации транскрипции и стартовым кодоном трансляции находится удобный ре-стриктазный сайт. Когда в этот сайт встраивается определенная кодирующая последовательность, она [c.360]



Смотреть страницы где упоминается термин Инициация трансляции определение: [c.232]    [c.245]    [c.245]    [c.120]    [c.166]    [c.372]    [c.422]    [c.424]    [c.91]    [c.121]    [c.91]    [c.157]    [c.157]    [c.280]    [c.213]    [c.219]    [c.160]    [c.224]    [c.224]    [c.513]    [c.526]    [c.48]    [c.41]    [c.125]    [c.132]    [c.306]    [c.399]    [c.277]    [c.155]    [c.158]    [c.229]   
Молекулярная биология Структура рибосомы и биосинтез белка (1986) -- [ c.56 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте