Пространственное строение ферментов и свойства активных центров

ПРОСТРАНСТВЕННОЕ СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ И СВОЙСТВА АКТИВНЫХ ЦЕНТРОВ [c.96]

И, наконец, в-третьих, химия и стереохимия ферментов находятся толькО в начале своего развития. Из более чем 900 известных ферментов около 200 выделено в виде индивидуальных кристаллических белков. Сейчас сравнительно легко провести обш,ий аминокислотный анализ белка, но это мало что дает для катализа, поскольку каталитическая активность фермента обусловлена его небольшой частью — активным центром. Изучение последовательности аминокислот в полипептидных цепях белка связано с затратой большого труда и времени, но этих данных недостаточно для понимания свойств фермента как катализатора, поскольку в состав активного центра фермента обычно входят аминокислотные остатки из различных участков первичной полипептидной цепи. Чтобы изучать ферменты так, как это принято для гомогенных катализаторов, необходимо знать пространственное строение белков в области активного центра и смежных с ним участков белковых глобул. Примерно для десяти кристаллических ферментов, т. е. всего для 0,1% от их общего числа, имеются достаточно полные структурные данные и ожидается, что еще столько же ферментов будет изучено в ближайшие годы. Более или менее вероятные сведения об активных центрах, полученные главным образом на основе косвенных физико-химических данных, имеются примерно для 20% известных ферментов. Поэтому последовательное физико-химическое описание ферментов пока еще нельзя положить в основу систематизации ферментов. Это задача будущего. [c.55]

Выберите основные особенности строения и функционирования аллостерических ферментов а) являются ключевыми ферментами метаболических путей б) имеют пространственно разделенный активный и аллостерический центры в) как правило, являются олигомерными белками г) не проявляют регуляторные свойства при диссоциации молекулы на протомеры д) при взаимодействии с лигандами происходит кооперативное изменение субъединиц. [c.66]

Сравнивая уравнения (4.26) и (4.27), следует заключить, что гидрофобный специфический эффект в химотрипсиновом катализе сильно зависит от геометрии (пространственного строения) субстратной группы R (сравни коэффициенты при л в этих уравнениях). Наглядно это показано на рис. 42, где отложена величина специфического эффекта S от показателя гидрофобности я боковой субстратной группы R. Видно, что в общем случае специфический эффект проявляется при гидролизе лишь тех ацилферментов R—С(0)—Е, которые содержат в субстратном остатке нормальную (неразветвленную) алифатическую или фенилалкильную группу. Из этого следует, что гидрофобная полость в активном центре фермента, взаимодействующая с субстратной группой, представляет собой узкую щель ,в которую способна погрузиться только лишь линейная алифатическая или плоская арилалкильная углеводородная цепь молекулы субстрата. Геометрические свойства этой полости в активном центре не позволяют сорбироваться в ней разветвленным субстратным фрагментам. Во-вторых, наличие оптимума на кривой функции S—л (при п = 6, см. рис. 42, [c.149]

Эта грубая схема, во многом сходная с предложенным строением мицеллы детергента [9], достаточно ясно показывает, как удаленные части полипептидной цепи сблил<аются в наиболее выгодной конформации. Рассмотрим участок первичной структуры белка-фермента (рис. 24.1.1). Процесс сворачивания, вызывающий сближение гидрофобных групп, собирает в этих точках как полипептидную цепь, так и боковые радикалы близлежащих аминокислотных остатков. Если последние несут функциональные группы, то можно легко заметить, что на данном участке структуры белка может возникнуть весьма точное пространственное расположение нескольких таких групп. Таким образом, в процессе сворачивания в характеристическую стабильную конформацию линейного полипептида, образовавшегося в процессе биосинтеза белка, формируется активный центр фермента. По-видимому, именно таким образом возникли первые ферменты, когда оказывалось, что определенные расположения функциональных групп, случайно возникшие указанным выше путем, обладали важными каталитическими свойствами. [c.452]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология