Полипептид линейные

Отметим общие черты синтеза полипептидов на различных полимерах. Полимер, играющий в этом синтезе роль матрицы, имеет функциональные группы, способные реагировать с аминокислотами, присоединяя к себе их остатки ковалентной связью, а также функциональные группы, влияющие на прочность этой связи. Он представляет собой пористое твердое тело, набухающее в водных растворах, что увеличивает вместимость его пор, в которых должны помещаться синтезируемые цепи полипептидов. Чтобы избежать ограничений, зависящих от объема пор, синтез полипептидов проводят на линейных полимерах в растворе. В результате реакции молекул аминокислоты с функциональными группами полимера на его поверхности происходит ориентированная укладка присоединяющихся пептидов таким образом, что наружу обращены все карбоксильные или все аминогруппы. Входя в состав твердого вещества, полипептидные цепи приобретают [c.192]

Между различными участками спиральной цепи белков (кислородом карбонильных групп и водородом аминогрупп) возникают водородные связи. Именно наличие большого количества водородных связей в полипептидной цепи делает возможным образование спирали и стабилизирует ее. Линейное расстояние вдоль оси спирали между двумя однородными атомными группировками полипептида составляет 1,5 А. Один виток спирали включает 3,6 единиц аминокислотных остатков. Это соответствует линейному расстоянию между витками спир)али вдоль ее оси, равному 5,4 А. [c.270]

Циклопептиды представляют собой группу природных соединений, как правило, построенных из протеиногенных а-аминокислот по тому же принципу, что и линейные полипептиды, т е. обладающих специфичными амидными (пептидными) связями. Отклонением от белкового подобия можно считать включение в эти цепочки, замкнутые в макроциклы, а-аминокислот О-конфи-гурации и модифицированных L-a-аминокислот. В основном, их источниками являются грибы и различные микроорганизмы. Циклопептиды весьма разнообразны по биологической активности — это антибиотики, токсины и регуляторы транспорта ионов. При [c.89]

Реакция протекает быстро без рацемизации и с высокими выходами пептидов. Оба метода широко используются для синтеза полипептидов как линейных, так и циклических (см. ниже). [c.494]

Линейный полипептид 84 аминокислоты Гетеродетный циклический пептид (А-цепь 22 аминокислоты В-цепь 26 аминокислот) [c.239]

Линейный набор стандартных элементов со стандартными связями. Белковые ферменты возникли по чрезвычайно простой организационной схеме. Аминокислотная последовательность полипептидной цепи белка есть коллинеарное и единственное представление нуклеотидной последовательности исходной нуклеиновой кислоты. Три соседних нуклеотида кодируют одну аминокислоту (рис. 1.5, б). Таким образом, полипептиды сходны с нуклеиновыми кислотами в том, что это линейные цепные молекулы, построенные из стандартных элементов с одной стандартной связью.. Это обеспечивает простое и универсальное считывание с нуклеиновых кислот в процессе синтеза полипептидов. Простота линейных систем широко используется, в частности, в электронно-вычислительной технике, где хранение и вызов информации обычно осуществляются с помощью одномерных блоков, записанных в стандартней форме на линейных носителях, например магнитных лентах. [c.12]

Недавно Шварц предложил теорию химической релаксации при кооперативных конформационных переходах в линейных биополимерах [128]. Исследована релаксация в переходах спираль—клубок в полипептидах на основе модели Изинга. Теория применима как к коротким, так и к длинным цепям. Показано, что конформационный переход контролируется наибольшим временем релаксации. [c.479]

Основная цепь полипептида образует линейную структуру, если ее двугранные углы повторяются. Любая линейная группа представляет собой спираль. Если упорядоченность такова, что все последовательно расположенные пептидные звенья имеют идентичные взаимные ориентации, т. е. если все углы ф, 1 з) одинаковы (рис. 2.2), основная цепь полипептида образует линейную группу. Любая линейная группа есть спираль, которая может быть описана смещением вдоль винтовой оси й, приходящимся на элемент, числом п элементов на виток и расстоянием г от данной точки заданного элемента (здесь — Сд-атома) до оси спирали (рис. 5.2). Поскольку [c.83]

Следует напомнить, что листы -структуры нумеруют по их расположению вдоль цепи линейного полипептида остатки, принадлежащие первому листу, находятся ближе к N-концу. [c.264]

Таким образом, линейная одномерная структура полипептидной цепи (т.е. последовательность аминокислотных остатков, обусловленная кодом белкового синтеза) наделена информацией другого типа—конформацион-ной, которая представляет собой образование белковой молекулы строго заданной формы с определенным пространственным расположением отдельных ее частей. Другими словами, третичная—объемная—структура белковой молекулы детерминирована аминокислотной последовательностью полипептидной цепи, а более конкретно—размером, формой и полярностью радикалов аминокислотных остатков. Эти представления могут служить основой для предсказания конформации белковой молекулы на основании аминокислотной последовательности. Следует указать, однако, что до сих пор представляется интригующей загадкой механизм этой тесной и тонкой связи между аминокислотной последовательностью и трехмерной структурой белковой молекулы. Оказывается, иногда полипептиды почти с одинаковыми последовательностями образуют разные структуры и, наоборот, полипептиды с разными последовательностями формируют одинаковую трехмерную структуру. [c.68]

На V, последней, стадии синтеза белка происходят формирование третичной структуры и процессинг молекулы полипептида. Синтезированная на рибосоме в строгом соответствии с генетической программой линейная одномерная полипептидная молекула уже содержит определенную информацию. Такая молекула называется конформационной, т.е. она претерпевает не хаотичные структурные изменения, а подвергается превращению (процессингу) в строго определенное трехмерное тело, которое само наделено информацией, но уже функциональной. Указанное положение справедливо для молекул белков, выполняющих в основном структурные функции, но не для биологически неактивных молекул предшественников белков, функциональная активность которых проявляется позже в [c.531]

Стратегические проблемы синтеза полипептидов и полинуклеотидов носят существенно иной характер. Здесь также требуется последовательное построение необходимых межмономерных связей и, следовательно, применение эффективных и общих методов создания амидной и фосфодиэфирной связей соответственно. Однако в отличие от типичных полисахаридов эти биополимеры состоят из линейных, но нерегулярных последовательностей не идентичных мономерных звеньев. Именно эта специфическая последовательность определяет уника,тьные химические, физические и биохимические свойства каждого из этих биополимеров. Таким образом, стратегической проблемой в синтезе этих соединений является обеспечение строго определенной последовательности мономерных звеньев в растущей полнпептидной или полинуклеотидной цепи, тогда как задача построения самих межмономерных связей низводится на тактический, рутинный уровень. Очевидно, что для построения таких нерегулярных полимерных цепей реакции типа полимеризации или поликонденсации принципиально неприменимы (в противоположность синтезу регулярных полисахаридов), а присоединение к растущей цепи каждого очередного мономерного звена превращается в самостоятельную операцию, требующую собственного набора реагентов и условий ее проведе- [c.298]

Другой процесс образования ВМС - реакция поликонденсации -отличается от полимеризации тем, что образование полимера сопровождается выделением низкомолекулярного соединения - воды, спирта, галогеноводорода и т. д. Примером поликонденсации является рассмотренный выше процесс образования полипептида из аминокислоты с отщеплением воды. Поликонденсация чаще всего осуществляется между веществами, имеющими несколько функциональных групп. Например, при реакции двухосновной кислоты и двухатомного спирта во многих случаях образуются линейные полимеры [c.439]

Н. Д. Зелинский и-В. С. Садиков, в противовес полипептидной теории Э. Фишера, предложили динетопиперазиновую теорию 351, по которой главным структурным элементом белковых молекул являются не линейные полипептиды, а шестичленные циклические дикетопиперазины, так как они всегда присутствуют в кислых гидролизатах. Однако одновременное присутствие дикетопиперазинов и три- и тетрапептидов эта теория объяснить не могла. [c.543]

Функции полипептидов и протеинов в биологических системах весьма разнообразны. Они играют роль структурных компонентов, активных элементов в процессах переноса, аккумуляторов метаболической энергии, биокатализаторов и переносчиков сигналов. Несмотря на такое разнообразие функций, строение всех протеинов в значительной степени однотипно. Как и большинство биологических макромолекул, они состоят из отдельных структурных фрагментов, выбор которых и связи между ними определяют специфические свойства протеинов. Основными структурными единицами протеинов являются аминокислоты, которые объединены в одну или несколько линейных цепочек. [c.97]

На рис. 9 приведена зависимость степени спиральности поли-Ь-лизина в комплексе от мольного соотношения солянокислого полилизина и полиакриловой кислоты в смеси при постоянном pH раствора, равном 4,2, соответствующем а-спиральной конформации полипептида в полиэлектролитном комплексе. Из этих данных видно, что степень спиральности полипептида линейно растет с увеличением мольного соотношения компонентов в смеси, т. е. вся полиакриловая кислота, которая вводится в раствор (при pH = 4,2), [c.25]

Особенностью антибиотиков бактериального происхождения является то, что они по своему химическому строению принадлежат к полипептидам (линейным или циклическим) и низкомолекулярным белкам. Один продуцент в процессе развития может образовывать несколько близких по химическому строению антибиотиков. Поэтому обычно имеют дело с группами антибиотиков, синтезируемых бактериями грамицидины, которых известно пять форм (А, В, d, (S), D), отличающихся аминокислотным составом полимиксины (включают 22 формы, в том числе А], А , В , Ва, С, Dl, O2, El (колистин А), Е2 (колистин В), М, Pi, Р2). В состав полимиксинов наряду с аминокислотами входят диаминомасляная и метилоктановая (метилгептаиовая) кислоты. Бацитрацины объединяют десять индивидуальных антибиотиков (А, [c.240]

Недостаточность познания структуры белковых молекул не позволяет установить истинный механизм гидролиза, хотя некоторые авторы приводят различные схемы. Так, например, по М. С. Рез-ниченко [34], белки представляют собой трехмерные молекулы, в которых линейные полипептиды связаны в пространстве еномостиками [c.542]

Кортикотропии (адреиокортикотропии, адренокортикотропный гормон, АКТГ) представляет собой линейный полипептид, состоящий из 39 аминокислотных остатков [592, 593]. Проверка аминокислотных последователь- [c.240]

Если белки в чем-то и проявляют общность в химическом поведении, позволяющем отнести их к одному классу веществ, то это только по отношению к протеолитическим ферментам. Подробно о становлении и развитии энзимологии, а также о механизме ферментативного расщепления белков говорится в следующем томе настоящего издания. Сейчас важно отметить, что в рассматриваемый период в этой области произошли глубочайшие изменения. Обратим внимание лишь на два события, которые оказали решающее влияние на изучение химического строения белковых молекул. Первым из них явилось установление Дж. Самнером (1926 г.) и Дж. Нортропом (1930 г.) белковой природы ферментов, что привело к совмещению задач химического и пространственного строения последних с задачами остальных белков. Второе событие заключалось в строгом доказательстве Э. Вальдшмидт-Лейтцем (1930-е годы) исключительно аминокислотного состава белкового гидролизата, полученного при дробном ферментативном гидролизе, т.е. комбинированном действии представительного набора ставших известными к тому времени протеолитических ферментов. Э. Вальдшмидт-Лейтц показал, что белки являются линейными полипептидами, звенья которых состоят из двадцати стандартных аминокислот с -конфигурацией центрального углеродного [c.66]

И последняя проблема, о которой здесь уместно упомянуть— это проблема вторичной полимеризации уже заполимеризован-ной цепи, или материализация линейной модели Изинга второго порядка. Наиболее изученный вариант такой материализации — Это переход клубок — спираль в полипептидах, приводящий, разумеется, на всех уровнях к резкому изменению и релаксационных свойств. Однако, так же, как мы говорили о немеханических аналогах релаксационных состояний, можно говорить и о немеханиче- ских аналогах такой вторичной материализации . [c.284]

Кроме циклических амидов (дикетопиперазинов и лактамов) все аминокислоты способны образовывать ациклические (линейные) амиды — ди-, три- и полипептиды. Карбоксильную группу молекулы аминокислоты, выступающую в качестве ацилирующего агента, превращают в хлорангидридную, сложноэфирную или смешанную ангидридную, что позволяет повысить ее ацилирующую способность [c.170]

Линейные мини-пептиды. Это действительно очень маленькие полипептиды — три и немногим больше аминокислотных остатка. Типичным и наиболее хорошо изученным представителем этой группы является трипеп-тид глутатион. По-видимому, он присутствует во всех живых организмах и находится обычно в межклеточном пространстве в достаточно высокой концентрации. Так как он выделен почти 70 лет назад, его физиологические [c.84]

Между полипептидом и белком трудно провести четкую границу. Белками называют полипептиды с молекулярной массой не ниже некоторой минимальной величины, скажем 5000. Более удачным следует считать различие, проводимое на уровне структуры полимера, более сложном, чем его первичная структура — простая аминокислотная последовательность. Полипептиды представляют собой линейные довольно гибкие молекулы, а длинные цепи белков свернуты в клубок или иную структуру, нередко с четко обозначенными углублениями внутри ее или на поверхности. Далее, многие белки-ферменты могут иметь в своем составе так называемые простетические группьт, связанные с полиамидной цепью. [c.401]

При получении циклических пептидов приходится считаться с тремя дополнительными факторами, которые не играют роли при синтезе линейных полипептидов. Эти факторы следующие большая склоцрюсть к образованию линейных полимеров, чем циклических продуктов, нерастворимость исходного полипептида в подходящем растворителе и способность амидной связи су1цествовать в виде цис- или граяс-конформации [141]. [c.202]

С механизмами трансляции связана еще одна особенность Г.К. он неперекрывающийся. Кодоны транслируются всегда целиком для кодирования невозможно использование элементов одного из них в сочетании с элементами соседнего. Рамкой , ограничивающей транслируемый кодон и перемещающейся скачком сразу на три нуклеотида, служит антикодон тРНК, к-рый представляет собой триплет нуклеотидов, комплементарный одному нз кодонов и обусловливающий специфичность к нему. Т. обр., наблюдается линейное соответствие между последовательностью кодирующих триплетов и расположением остатков аминокислот в синтезируемом полипептиде, т.е. код имеет линейный непрерывающийся порядок считывания. [c.519]

ДНК производит ДНК, производит РНК, производит Белок , Это утверждение говорит о том, что носителем наследственной информации является ДНК. В конечном счете этот молекулярный материал ответственен за точную передачу информации от родительских клеток к дочерним и за контроль над всей совокупностью химической активности в нормальной клетке, что осуществляется посредством каталитических белков. С точки зрения генетиков, хромосомы содержат дискретную линейную нуклеиновую кислоту, каждый из участков которой, называемых генами, ответственен за образование специфического клеточного продукта. Эти продукты генов являются либо полипептидами, либо структурными молегу- [c.197]

ПЕПТИДНЫЕ АНТИБИ0ТИКИ, антимикробные соед., в молегулах к-рых имеются пептидные связи. В хим. отношении это весьма разнородная группа в-в, большинство из к-рых-циклич. или линейные олиго- и полипептиды, содержащие заместители непептидной природы (остатки жирных к-т, алифатич. аминов и спиртов, гидроксикислот, а также сахаров и гетероциклов). [c.466]

Линейный массив с взаимодействиями между ближайшими соседями впервые описан Айзингом. Упрощения функции распределения, помимо учтенных в уравнении (А.2), основаны на предположении об отсутствии взаимодействия между различными остатками. Это совершенно неверно в случае а-спиралей, поскольку в них существуют водородные связи между остатками / и 3 (рис. 5.4). Кроме того, кривые, описывающие переходы спираль — клубок в синтетических полипептидах [328, 787], имеют сигмоидальный характер, что указывает на кооперативность. Чтобы учесть этот факт, необходимо ввести иные аппроксимации функции распределения. Для подобного случая, а именно для линейного массива ферромагнетиков с взаимодействиями между ближайшими соседями, аппроксимация предложена Айзингом [788]. [c.295]

Структура полипептидов в общем виде (рис. 23.7.1) представляется как ряд линейно связанных между собой остатков аминокислот, ибо эта цепь возникает в результате последовательности конденсации аминокислот и расщепляется при гидролизе, давая аминокислоты. В другом, менее употребительном рассмотрении, цепь представляют как последовательность повторяющихся пептидных звеньев (см. рис. 23.7.1). И, наконец, иной альтернативный подход к изображению пептидной цепи — представление ее в виде амидных единиц — ONH HR —, не употребляется в литературе, подобно определению пептидная единица , которое нечетко, поскольку оно не учитывает группировки, находящиеся на каждом конце полипептидной цепи. Эта номенклатура несет в себе дополнительный источник неоднозначности, поскольку первая амидная единица , например, включает боковой радикал из второго остатка. Поэтому в настоящем разделе принимается термин аминокислотный остаток . [c.423]

Характерной особенностью простейшего типа полипептида (см. рис. 23.7.1) является повторение одной и той же группировки —NH H O— по всему скелету молекулы. Такое характерное повторение определяет условие, благоприятствующее принятию молекулой упорядоченной конформации, и если два последующих условия структурной регулярности также выполняются, а именно (а) все хиральные центры имеют одну конфигурацию и (б) все боковые радикалы идентичны либо сходны по строению (например, по полярности) и невелики по размерам, то полипептид принимает одну из двух упорядоченных комформаций — либо спирали, либо плоской структуры, образованной из линейных участков. [c.425]

Эта грубая схема, во многом сходная с предложенным строением мицеллы детергента [9], достаточно ясно показывает, как удаленные части полипептидной цепи сблил<аются в наиболее выгодной конформации. Рассмотрим участок первичной структуры белка-фермента (рис. 24.1.1). Процесс сворачивания, вызывающий сближение гидрофобных групп, собирает в этих точках как полипептидную цепь, так и боковые радикалы близлежащих аминокислотных остатков. Если последние несут функциональные группы, то можно легко заметить, что на данном участке структуры белка может возникнуть весьма точное пространственное расположение нескольких таких групп. Таким образом, в процессе сворачивания в характеристическую стабильную конформацию линейного полипептида, образовавшегося в процессе биосинтеза белка, формируется активный центр фермента. По-видимому, именно таким образом возникли первые ферменты, когда оказывалось, что определенные расположения функциональных групп, случайно возникшие указанным выше путем, обладали важными каталитическими свойствами. [c.452]

Рис. 12.20. Синтетический олигонуклеотид, послуживший основой для создания гена адгезивного белка, синтезируемого мидией М. edulis. Второй синтетический олигонуклеотид был синтезирован таким образом, чтобы после отжига с первым образовывался фрагмент двухцепочечной ДНК с липкими концами. Последующее лигирование с помощью ДНК-лигазы фага Т4 привело к образованию линейной ДНК, состоящей из представленных на рисунке повторов. Внизу дана аминокислотная последовательность полипептида, кодируемого этим повтором.

Полипептид (Polypeptide) Линейный полимер, состоящий из аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями. Полипептидом является, например, белковая молекула, [c.557]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология