Иммуноглобулины структура первичная полипептидных цепей

Антитела представляют собой олигомерные белки. К настоящему времени известно около десяти групп различных антител, среди которых у человека наиболее часто встречаются группы 1 С, IgA, 1 М, IgD и IgE. Структурную основу иммуноглобулинов составляют четыре полипептидные цепи, соединенные друг с другом с помощью дисульфидных мостиков. Две тяжелые цепи цепи Н) имеют молекулярную массу около 50 ООО и содержат от 450 до 700 аминокислотных остатков каждая, а две легкие цепи цепи Ь) включают около 200 аминокислотных остатков каждая и имеют молекулярную массу порядка 25 ООО (рис. 18.1). Такую структуру обычно причисляют к мономерам. По различиям в первичной структуре легкие цепи делятся на два типа (х и Л), а тяжелые — на пять типов (табл. 18.1). Именно в зависимости от типа тяжелой цепи, входящей в [c.485]

У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определённого строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина - белка с четвертичной структурой - состоит из четырёх субъединиц, окружающих гем (простетическую железосодержащую группу - железопорфирин) между субъединицами нет ковалентной СВЯЗИ, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [c.71]

Первичная структура полипептидных цепей иммуноглобулинов [c.63]

В настоящее время выяснение первичной структуры белков является вопросом времени и технического оснащения лабораторий. Полностью выяснена первичная структура многих природных белков и прежде всего инсулина, содержащего 51 аминокислотный остаток [Сэнджер Ф., 1954]. Более крупным белком с выясненной первичной структурой оказался иммуноглобулин, в четырех полипептидных цепях которого насчитывается 1300 аминокислотных остатков. За эту работу Дж. Эдельман и Р. Портер были удостоены Нобелевской премии (1972). [c.56]

Если белок содержит ряд структурно сходных повторяющихся доменов, то наблюдается строгое соответствие отдельных экзонов доменам или субдоменам белковой молекулы. Гены, относящиеся к так называемому сверхсемейству генов иммуноглобулинов , содержат разное число экзонов, кодирующих домены полипептидной цепи, каждый из которых включает около ПО а. о. Гомология между отдельными доменами этих белков, выполняющих разные функции в организме, наблюдается на уровне первичной, вторичной и третичной структуры. Гены этого семейства могут содержать один экзон (ген р2-микроглобулина), два или четыре (гены секретируемых антител В-клеток) и, наконец, пять экзонов (ген гликопротеина плазмы человека). р-Кристаллины мыши содержат четыре белковых домена, каждый из которых включает определенный структурный мотив полипептидной цепв , "щ х [c.192]

Наличие доменов может отражать ход образования третичной структуры из развернутой пептидной цепи. Быстрее всего собираются в свернутую или упорядоченную структуру участки протяженной полипептидной цепн, расположенные по соседству в ее первичной структуре, так как они с большей вероятностью могут оказаться сближенными в пространстве при произвольной конформации белка. В гл. 21 мы обсудим количественные данные о динамике процесса свертывания белков. Здесь мы хотим только отметить, что если структура белка делится на домены, то последние представляют собой важные промежуточные состояния в процессе снертывания. Возможно также, что белок претерпевает конформационные изменения, прн которых внутренняя структура доменов остается неизменной, а нх относительное расположение заметно изменяется. Таким образом.бе-лок, состоящий из доменов, будет скорее иметь гибкую структуру, чем белок, в котором различные участки скрепляются между собой перекрещивающимися полипептидными цепями. (В качестве примера можно привести структуру иммуноглобулина С, изображенную на рис. 1.9 и 2.10). [c.106]

Ниже будут приведены данные сравнительного анализа первичных структур полипептидных цепей иммуноглобулинов и внеклеточных доменов некоторых рецепторных белков, подтверждающие существование в рецепторах нелимфоидных клеток участков аминокислотной последовательности, гомологичных FR-уча-сткам полипептидных цепей иммуноглобулинов. В настоящем разделе рассмотрены данные иммунологического анализа, свидетельствующие в пользу сходства строения активных центров антител и клеточных рецепторов. [c.49]

Рецепторы Т-лимфоцитов состоят из двух полипептидных цепей, формирующих, судя по регулярному расположению в их цепях остатков цистеина, несколько идентичных по размеру доменов, стабилизированных дисульфидными связями (рис. 14). Сопоставление аминокислотных последовательностей рецепторов ряда клонов Т-хелперов и цитотоксических Т-лимфоцитов показало, что аминоконгевые домены их полипептидных цепей принадлежат к числу варигбетьных, так как имеют характерные для каждого клона клеток особенности первичной структуры. Остальные домены по тому же признаку могут быть отнесены к числу константных. Таким образом, по этим характеристикам полипептидные цепи, образующие антигенсвязывающие рецепторы Т-клеток, с одной стороны, и полипептидные цепи иммуноглобулинов— с другой, имеют принципиальное сходство. [c.58]

Рецептор эпидермального фактора роста. Белок состоит из одной полипептидной цепи, первичная структура которой описана А. Ulri h и сотрудниками (1984). Сравнительный анализ аминокислотной последовательности внеклеточных доментов этого рецептора и аминокислотных последовательностей полипептидных цепей иммуноглобулинов осуществлен А. Я. Кульбергом (1987). [c.59]

Те же принципы анализа были использованы (А. Я. Кульберг, 1986) для сравнительного изучения первичной структуры вариабельных районов полипептидных цепей иммуноглобулинов и указанного выше рецепторного белка — пoли-Ig/ , При описании структуры этого рецептора (К- Е. Моз1оу et а ., 1984) было сделано заключение о существовании в его внеклеточной части нескольких доменов. Этот вывод обосновывался регулярным расположением в пептидной цепи этого белка (его внеклеточной части) остатков цистеина, которые, как предположили авторы, участвуют в формировании внутридоменных ди-сульфидных связен. [c.62]

Изучение аллотипов иммуноглобулинов в сочетании с данными о первичной структуре составляющих их полипептидных цепей сыграло большую роль в пониманин организации структурных генов для иммуноглобулинов, В свою очередь, знание аллотипических маркеров иммуноглобулинов весьма существенно для ряда областей прикладной иммунологии. Ниже кратко излагаются сведения об аллотипических маркерах иммуноглобулинов человека, кролика и мыши. [c.80]

Первичные структуры многих иммуноглобулинов разных типов и происхождения полностью расшифрованы. Они оказались удивительно похожими друг на друга. Из рис. 23 можно видеть, что три компактных участка IgGl человека, наблюдаемые под электронным микроскопом, представляют собой двунитевые структуры. Полипептидные цепи в них связаны между собой силами гидрофобного взаимодействия, водородными связями и обозначенными на схеме дисульфидными мостиками. Такие же мостики выделяют внутри самих полипептидных цепей несколько областей, изображенных в виде петель. В состав молекулы IgG входят четыре полипептидные цепи. Две из них идут по всей длине молекулы, точнее вдоль ее стержня (F ) и одного из разветвлений (Р ). Их называют тяжелые , или Н-цепи (от англ. heavy ). На участке Fe они объединены между собой в компактную двухнитевую структуру. В разветвлениях каждая [c.96]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология