Образование новых поперечных химических связей в белках

ОБРАЗОВАНИЕ НОВЫХ ПОПЕРЕЧНЫХ ХИМИЧЕСКИХ СВЯЗЕЙ В БЕЛКАХ [c.411]

Один из белков, обладающих наибольшей концентрацией поперечных связей, присутствует в так называемой кератиновой матрице . Разрушение дисульфидных связей в этом белке лежит в основе химической завивки волос (перманент). Для этого используется какое-либо тиоловое соединение, под действием которого осуществляется восстановительный разрыв поперечных дисульфидных связей. После укладки волос окисление на воздухе приводит к образованию новых поперечных связей. [c.101]

Такие поперечные связи обеспечивают высокие механические свойства и химическую стойкость шерсти. В то время как шерсть содержит примерно 12% цистина, белки, используемые для получения искусственных волокон, имеют в своем составе лишь около 3% серусодержащих аминокислот и соответственно по сравнению с шерстью содержат очень мало природных поперечных связей. А поэтому, поскольку природные белки (казеин, белок земляного ореха или белок из зерна) легко растворимы, механические свойства и химическая устойчивость получаемых из них волокон настолько низки, что они не могут быть непосредственно использованы. Образование новых поперечных связей путем обработки волокон формальдегидом значительно улучшает их свойства. Однако образованные искусственно поперечные связи по своему характеру отличны от поперечных цистиновых связей в молекулах шерсти, из-за чего искусственные белковые волокна резко отличаются от шерсти главным образом на ощупь. [c.98]

Основным типом поперечных химических связей в молекулах природных белков является дисульфидная связь —СНг—3—8—СНг — > образуемая цистином. Кроме того, некоторые типы поперечных химических связей вводятся в макромолекулы белков технического значения для придания им новых ценных свойств. В принципе многие из реакций, используемых для образования поперечных химических связей, подобны реакциям, которые уже рассматривались в настоящем разделе книги как реакции боковых цепей. Основное различие этих реакций заключается в использовании для образования поперечных химических связей не монофункциональных, а би- и полифункциональных реагентов. Если реакционноспособные группы смежных цепей белка расположены подходящим образом относительно друг друга, то их можно ввести в реакцию с двумя реакционноспособными группами бифункционального реагента и получить таким образом в белке искусственно созданную химическую поперечную связь. Внутримолекулярные реакции сшивания могут иногда конкурировать с межмолекулярными кроме того, одна из групп бифункционального реагента может прореагировать с растворителем или другими веществами, находящимися в сфере реакции в этом случае только одна реакционноспособная группа будет взаимодействовать с функциональной группой белка. Такая реакция приводит к образованию новой боковой цепи и снижает соответственно эффективность основной реакции образования поперечных связей. В некоторых случаях взаимодействие. с бифункциональным реагентом может приводить к соединению концов [c.394]

Наличие поперечных химических связей в белках сообщает им специфические свойства, такие, как нерастворимость, меньшая способность к набуханию под действием полярных растворителей и повышенная прочность в мокром состоянии. В небольших молекулах таких биологически активных белков, как инсулин и рибонуклеаза, поперечные дисульфидные мостики оказываются необходимыми для проявления этими белками биологической активности. При этом дисульфидные поперечные связи не участвуют непосредственно в биохимических процессах, а функции их заключаются в сохранении в неизменном состоянии такой конформации молекул белка, которая необходима для проявления биологической активности. Модификация дисульфидных поперечных связей шерсти, а также введение в нее новых поперечных связей часто придают новые интересные свойства этому белку. Такими свойствами могут быть повышение прочности на разрыв, уменьшение способности к свой-лачиванию, увеличение устойчивости к агрессивным химическим реагентам (щелочи, кислоты, окислители или восстановители), повышение устойчивости к моли и износостойкости, а также повышение прочности окрашивания. Было показано, что дубление коллагена, необходимое для превращения сырья в технический продукт, также является процессом образования поперечных связей. Поскольку коллаген не содержит цистеина или цистина, в сшивании, протекающем при дублении, участвуют, по-видимому, другие группы, возможно аминные и гидроксильные. В настоящем разделе будут рассмотрены в первую очередь поперечные химические связи упоминавшихся выше классов белков. Шерсть — типичный кератин, являющийся одним из наиболее детально изученных в этом плане белков, дает интересные и наглядные примеры образования, расщепления и поведения как дисульфидных, так и вводимых искусственно поперечных химических связей другого типа. [c.395]