Белки образование

Рис. 16.12. Третичная структура белка (образование клубков)

ФОСФОПРОТЕИДЫ (фосфопротеины), сложные белки, содержащие остатки фосфорной к-ты, присоединенные, как правило, фосфоэфирной связью к остаткам a-aMHHO- -окси-кислоты— серина (фосфосерин) или треонина (фосфотрео-нин). Образуются в результате катализируемого ферментом протеинкиназой переноса фосфата АТФ на гидроксильную группу к-ты в уже сформированной молекуле белка. Образование Ф. и их расщепление ферментом ФП-фосфа-тазой играют большую роль в гормональной регуляции активности мн. ферментов, напр, гликоген-синтетазы и глико-ген-фосфорилазы. [c.628]

Гены, кодирующие адаптивные белки, образование которых резко усиливается под влиянием разных факторов среды (повышение температуры, отравление металлами), содержат в составе промоторов дополнительные характерные короткие нуклеотидные последовательности. В ответ на повышение температуры или другие стрессы (например, отравление ядами) вырабатываются особые белки, получившие название белков теплового шока. Считается, что быстрое накопление таких белков в клетке обеспечивает физиологическую адаптацию к изменившимся условиям среды. Эти белки чрезвычайно консервативны, они мало менялись в эволюции. Например, белки, имеющие Мг = 70 ООО и образующиеся после теплового шока в клетках . соИ, растений, насекомых и млекопитающих, проявляют большую степень гомологии по аминокислотной последователь- [c.199]

Биохимические процессы, лежащие в основе жизнедеятельности организмов, полностью подчиняются всем физическим и химическим законам, но биохимические реакции имеют и характерные особенности. В отличие от многих реакций общей химии биохимические реакции синтеза, распада и превращений веществ идут при обычном давлении и температуре живых организмов, причем их скорость обычно больше, чем скорость аналогичных реакций, осуществляемых в химических лабораториях или на заводах при высоких температурах и давлении. Это объясняется тем, что все биохимические реакции идут с участием ферментов. Са.ма воз.мож-ность осуществления главнейших реакций (фотосинтез, синтез белков, образование аденозинтрифосфорной кислоты и т. д.) обусловлена тем, что многие реакции идут не в однородной (гомогенной) среде, а на поверхности внутриклеточных частиц [c.45]

Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]

Многие ферменты представляют собой сложные белки, образованные простым белком — апоферментом ( апо означает вне, отдельно от ) и одной (или более) молекулой или ионом, называемыми кофер-ментами. Некоторые коферменты являются ионами металлов. Примером может служить карбоангидраза в эритроцитах человека. Ее апо-фермент имеет молекулярную массу 28 000. Апофермент соединяется с одним ионом цинка (Zn2+) и образует активный фермент, который ка- [c.396]

Ионы металлов играют заметную роль в биохимических процессах, обусловленную отчасти их способностью связываться как с большими, так и с малыми молекулами. Большие молекулы — это нуклеиновые кислоты и белки. Комплексы ионов металлов с белками подразделяются на две основные группы. В комплексах первой группы ионы металла являются составной частью структуры белковых молекул и не могут быть выделены из белка без разрушения этой структуры. Такие белки называют металло-протеидами. Помимо них известно большое число комплексов, для которых характерно обратимое взаимодействие ионов металла с белком. Образование комплексов, принадлежащих этой второй группе, обычно стабилизирует определенную конформацию белковой части комплекса. Ярким примером важности взаимодействия между ионами металлов и малыми органическими молекулами может служить связывание АТФ с ионами металлов, абсолютно необходимое для того, чтобы молекулы АТФ могли принимать участив в ферментативных реакциях, зависящих от АТФ. [c.22]

HF) (Н20) образование вторичной структуры белков образование двойной спирали в ДНК (СНзСООН)2 и т. д. [c.468]

Аффинная хроматография 5-пептида и 5-белка, образованных в результате протеолитического расщепления бычьей панкреатической рибонуклеазы, обсуждалась в разд. 4,4. Хроматография может даже быть использована для очистки синтетических аналогов 5-пептидов (см. табл. 11.1). Выделение пептидов, содержащих свободную 5Н-группу, рассматривалось в разд. 6.6. [c.130]

Действительно, опыт показывает, что и денатурированный белок при некоторых условиях может оставаться в растворе. Так, например, при нагревании до 100° достаточно подкисленного или подщелоченного раствора сывороточного белка — образования осадка не наблюдается. Осадок появляется только после нейтрализации раствора. Здесь мы имеем дело уже не с раствором, по крайней мере в том смысле, в каком говорят о веществах, растворимых в воде, но с тончайшей субмикроскопической взвесью в воде нерастворимого в жидкой фазе вещества (в данном случае нерастворимого в воде денатурированного белка). [c.19]

В самом деле, весьма соблазнительно признать гипотезу, позволяющую относительно просто объяснить синтез чрезвычайно сложных молекул. Между тем имеются также данные, свидетельствующие в пользу ступенчатого характера процесса синтеза белка. Образование промежуточных пептидов не установлено, однако возможно, что их существование весьма мимолетно. В связи с этим нелишне отметить, что, например, синтез жирных кислот представляет собой ступенчатый процесс, хотя в течение многих лет промежуточные продукты этого синтеза обнаружить не удавалось. Отсутствие в тканях свободных жирных кислот с углеродной цепью промежуточной длины могло бы послужить доводом в пользу матричного механизма синтеза жирных кислот. Такая идея действительно одно время выдвигалась [651]. Следует отметить, что наши сведения о природных пептидах весьма неполны кроме того, подлежит изучению распространение других типов аминокислотных соединений (например, нуклеотидов, содержащих аминокислоты). [c.281]

Солеобразные связи обычно образуются в среде с малой диэлектрической проницаемостью, например в органических растворителях или внутри гидрофобного ядра молекулы глобулярного белка. Образование их в водной среде менее вероятно. Поскольку образование солеобразных связей увеличивает и без того большую диэлектрическую проницаемость водных растворов, мочевина должна ослаблять такие связи. Между некоторыми типами водородных связей и некоторыми солеобразными связями нет резкой границы. Примерами образования солеобразных связей могут служить связи молекул белка с ионами щелочных металлов. По-видимому, солеобразные связи не влияют заметно на вторичную и третичную структуру, поскольку добавление солей, уменьшающих электростатическое взаимодействие, не очень эффективно в отношении денатурации. Однако частичное разрушение четвертичной структуры гемоглобина при высоких концентрациях соли свидетельствует о том, что эти связи все же влияют на стабильность молекулы. [c.275]

Так, важнейшим механизмом регулирования является механизм, связывающий концентрации АТФ и АДФ и неорганического фосфата. АТФ расходуется на покрытие всех энергетических затрат организма и клетки мышечная работа, осмотическая работа, химические процессы, например синтез белка, образование фосфатов глюкозы и фруктозы, окисление НАД-Н требуют АТФ и являются источником образования АДФ и Ф. [c.186]

В целях очистки можно также воспользоваться реакциями между антигенами и антителами, которые были уже обсуждены выше как средство, применяемое для установления степени гомогенности белков. Образование осадка типа антиген — антитело является чрезвычайно специфической реакцией, и можно предполагать, что в осадке, помимо двух осаждаемых компонентов и некоторого количества окклюдированного или адсорбированного вещества, не содержится никаких других соединений. Обычно антиген применяется в довольно чистом виде, так что если комплекс антиген—антитело может быть затем расщеплен, то антитело должно выделиться в чистом состоянии. С другой стороны, антитело можно подвергнуть достаточной очистке и использовать его после этого для очистки антигена или для удаления последнего из тех белковых препаратов, в которых антиген присутствует в качестве примеси. [c.79]

В исследованных пока спектрах строение эмиссионных полос в щелочном растворе почти не зависит от природы белка. Если действительно спектр белка образован наложением спектров тирозина и триптофана, то отсюда следует, что относительное содержание этих компонентов во всех исследованных белках было приблизительно постоянным. [c.133]

Натрий и калий содержатся во всех тканях и жидкостях организма калий — преимущественно внутри клеток, натрий — во внеклеточном пространстве. Оба они участвуют в проведении нервного импульса, возбуждении тканей, создании осмотического давления крови (осмотически активные ионы), поддержании кислотно-основного равновесия (компоненты буферных систем), а также влияют на активность ферментов, например Ма -, К -, АТФ-азы. Эти элементы регулируют обмен воды в организме ионы натрия удерживают воду в тканях и вызывают набухание белков (образование коллоидов), что приводит к появлению отеков ионы калия, наоборот, усиливают выведение натрия и воды из организма. Недостаточность натрия и калия в организме вызывает нарушение деятельности ЦНС, сократительного аппарата мышц, сердечно-сосудистой и [c.70]

В последнее время оказалось возможным выделять из бактерий и бес-клеточных систем после проведения в них синтеза РНК комплексы, включающие ДНК-матрицу, РНК-полимеразу и синтезированную РНК Последняя связана с комплексом через фермент и обладает способностью присоединять рибосомы, т. е. служить матрицей в синтезе белка. Образование комплекса ДНК с РНК-полимеразой предшествует синтезу РНК. [c.444]

Для нахождения молекулярной массы белка предпочтительным является определение содержания аминокислотных остатков, находящихся в белке в небольшом количестве (тирозин, гистидин, аланин). Например, при аминокислотном анализе белка, образованного одной полипептидной цепью, было установлено, что содержание лизина в нем составляет 24, а аргинина — 45 моль остатков на 100 ООО г белка. После гидролиза белка [c.78]

Биологические функции белка определяются деталями химических свойств его поверхности. Углубления на поверхности белка, образованные точно расположенными аминокислотными остатками, формируют центры специфического связывания Ферменты катализируют химические изменения связанных с ними молекул субстратов при этом для расширения своих возможностей они часто используют маленькие, прочно связанные молекулы коферментов. Скорость ферментативных реакций нередко лимитируется диффузией, однако она может быть выше, если фермент и субстрат оказываются вместе в одном и том же небольшом клеточном компартменте. [c.167]

По сравнению с неорганическими катализаторами ферменты обладают значительно большей специфичностью действия. Некоторые ферменты катализируют превращение практически только одного какого-либо вещества. Например, фермент глюкозооксида-за, получаемый из плесневых грибов различных видов, специфически окисляет -D-глюкозу до глюконовой кислоты и почти не действует на другие моносахариды. Многие ферменты действуют только на определенный вид химической связи. Например, фермент пепсин гидролизует пептидные связи в молекулах белка, образованные только ароматическими аминокислотами. Наименьшую специфичность обнаруживают ферменты, которые катализируют опреде- ленные группы реакций. Так, например, ферменты, [c.111]

Правила структурной организации глобулярных белков рассмотрены Шульцем [81]. Согласно им, в структ фе таких белков следует выделять большее число уровней организации. Иерархия берет свое начало от аминокислотной последовательности. Затем следует вторичная структура с регулярной укладкой полипептидной цепи, характеризующейся максимальным образованием водородных связей. Вторичная структура может образовывать до 75% всей полипептидной цепи. Иногда в молекуле белка можно выделить агрегаты вторичной структуры (сверхвторичная структура), являющиеся регулярными образованиями из нескольких участков полипеп-тидных цепей, например двойная а-спираль или складчатый лист-спираль. Пример более высокой ступени организации глобулярных белков — образование доменов. Они возникают у крупных белков и характеризуются как независимые пространственные структуры. Иммуноглобулины, например, образуют при соответствующем сворачивании полнпептидных цепей от 2 до 4 доменов. В химотрипсине активный центр находится внутри, между двумя доменами. В данном случае домены имеют структуру складчатого листа-цилиндра и связаны один с другим лишь одной полипептидной цепью. И наконец, глобулярные белки, построенные из нескольких доменов, могут упаковываться в еще более крупные структурные образования. Возникающие при этом агрегаты обычно построены симметрично, причем структура входящих в их состав мономеров, вероятно, не меняется. [c.364]

Для некоторых белков образование нативной конформации зависит от присутствия специфических лигандов, часто ионов металлов или других простетических групп [94, 413]. Наличие лиганда не обязательно приводит к существенно иной конформации свернутого белка, но способствует стабилизации его нативной формы. На основании опытов по водородному обмену [415], а также с помощью кривых денатурации мочевиной [461] апомиоглобина, глобулярного белка с ДОобщ 9 ккал/моль, установлено, что этот белок должен быть на 4 ккал/моль менее стабилен, чем миоглобин. Противоположным примером является цитохром с, присутствие в котором ковалентно связанной группы гема абсолютно необходимо для стабильности белковой структуры. При удалении этой группы белок перестает быть глобулярным [462. Если удалить только ион железа, белок остается глобулярным, хотя и менее стабильным, например, к термической денатурации [463]. [c.190]

Таким образом, в тонком кишечнике завершается предпо-ледняя стадия гидролиза белков — образование небольших ептидов. Еще раз напомним, что первая стадия — гидролиз елков под влиянием пепсина — происходит в желудке, вторая тадия — гидролиз полипептидов под влиянием трипсина, химо-Рипсина, эластазы и карбоксипептидаз с образованием более елких пептидов — происходит в полости тонкого кишечника. [c.193]

Оказалось, что а- и р-цепи, образующие макромолекулу гемоглобина, имеют много общего в третичной структуре, в частности, почти идентичную степень спирализации. Этот белок достаточно консервативен, так как его третичная и четвертичная структуры у различных видов позвоночных животных приблизительно одинаковы. Гемоглобин и миоглобин представляют единое семейство белков, образованное, возможно, путем дубликации одного предкового гена, что и предопределяет высокую их гомологию и сходные функции. [c.44]

Мембраной (ЦПМ) осуществляется у дрожжей пиноцитоз — захват проникших в периплазматическое пространство капель липидов, углеводородов, белков. Образование пиноцитирующего пузырька и перенос его через мембрану по цитоплазме к вакуоле (а там гидролитические ферменты и т.д.) см. на рис. 3 в теме Транспорт . [c.45]

Групповой БСС с аффинностью к большому числу ферментов (киназ, дегидрогеназ, трансфераз, редуктаз, мутаз) и других белков. Образован иммобилизацией на поперечносшитом агарозном геле красителя iba ron Blue F3G-A, содержащего полициклические хромофоры и первичные, вторичные и третичные [c.227]

Различные полиоксипроизводные флавана (т. и. катехины) и флавона являются важнейшими структурными элементами молекулы конденсированных таннидов. При нагревании катехинов в воде, дан<е без доступа кислорода, они теряют способность кристаллизоваться и превращаются в неограниченно растворимое аморфное коричневое соединение, являющееся типичным таннидом. При более энергичном во,здействии на раствор, напр, при иагревании в присутствии разб. минеральной к-ты, эти танниды выпадают в осадок в виде флобафенов. Вещества типа катехинов имеют мол. вес ок. 300 мол. вес таннидов превышает 1000, а мол. вес флобафенов много выше. Основпой тип реакции таннидов с белком— образование прочных водородных связей между фенольными оксигруппами и функциональными группами белка, гл. обр. группами, содер кащими азот. [c.608]

Имеются указания на то, что высшим растениям также свойственно динамическое состояние аминокислот и белков i86], однако на растениях проведено по этому вопросу значительно меньше исследований, чем на крысах. При изучении индуцированного синтеза р-галактозидазы у Es heri hia oti найдено, что этот фермент синтезируется не за счет аминокислот, имеющих источником другие клеточные белки. Этот процесс носит необратимый характер, и, по имеющимся данным, другие клеточные белки Е. соИ не обменивают своих аминокислот с метаболическим фондом аминокислот, используемым для биосинтеза ]3-галактозидазы (стр. 275). Еще один пример необратимого процесса синтеза белка — образование вируса табачной мозаики 87] хотя вирус синтезируется из продуктов распада белков листьев, между однажды синтезированным вирусом и тканями листа не происходит обмена компонентами. [c.179]

Описаны [518—520] искусственные комплексы дезоксинуклеиновых кислот с протаминами 1515], гистонами [516], полилизином, поливиниламином [517] и разнообразными белками. Образование комплекса с альбумином сыворотки крови быка, вызванное нагреванием, происходит в результате термической денатурации обеих компонентов, причем связывание осуществляется главным образом водородными связями [521]. Одна молекула ДНК может связать до 1800 альбуминовых молекул [521, 522], и защитное действие дезоксирибонуклеиновой кислоты из зобной железы на тепловую коагуляцию растворов альбумина [520] может быть приписано этому связыванию, которое предотвращает самоагрегацию. Подобным образом можно объяснить тормозящее действие ДНК на расщепление белков трипсином, т. е. действие направлено на субстрат, а не фермент [523]. Однако изучение подавления ДНК активности химотрипсина с применением синтетических субстратов позволяет предположить, что между ферментом и нуклеиновой кислотой также образуются стехиометрические комплексы. Максимальное торможение происходит при отношении белка к ДНК, равном 20 1, соответствующем приблизительно четырем нуклеотидным звеньям на молекулу химотрипсина [524]. Для трипсина это отношение равно 7 1. [c.449]

На фиг. 30 схема / изображает молекулу нативного белка, имеющую только внутримолекулярные солевые мостики, схема II представляет молекулы денатурированных белков, соединенные друг с другом мсжмолекулярными солевыми мостиками. На этих схемах образование структур, протекающее фактически в трех измерениях, представлено на плоскости, т. е. в двух измерениях. Гипотеза, приписывающая свертывание белков образованию солевых мостиков между ионными группами белков, принимается, однако, далеко не всеми исследователями. Некоторые из них считают, что нерастворимость денатурированных белков связана с пространственным перераспределением полярных и неполярных групп, которое выражается в переносе неполярных, гидрофобных групп на поверхность молекулы [134, 175, 176]. [c.155]

Совсем недавно было опубликовано сообщение о том, что стереоизо-мерные формы одного и того же полимера образуют ассоциаты, возникновение которых сопровождается резким снижением растворимости. Вата-набе и др. [204] обнаружили, что смешение разбавленных растворов изотактического и синдиотактического полиметилметакрилата в хорошем растворителе приводит к мгновенному образованию геля. Полученный гель давал картину резкой дифракции рентгеновских лучей и имел хорошо выраженную температуру плавления, на которой совершенно не сказывалось соотношение двух полимерных компонентов при смешении. На основе этих данных можно предположить, что из двух стереоизомерных полимеров образуется стехиометрический комплекс. Природа этого комплекса была выяснена Ликвори и др. [205]. Их результаты будут обсуждены в гл. VIII. Подобный вывод может быть сделан на основе данных, полученных Иошида и др. [206], о том, что смешение растворов поли-у-метил-L-глутамата и поли-у-метил-В-глутамата в диметилформамиде приводит к осаждению оптически неактивного материала, в каком бы соотношении оптически активные полимеры ни смешивались. Эти результаты имеют очень большое значение, так как они показывают, что характерное для специфического взаимодействия белков образование комплексов в соответствии со стереохимическими соотношениями (например, образование комплексов фермент-субстрат и антиген-антитело) не всегда ограничивается макромолекулами, возникающими в живых организмах. [c.84]

Ежесуточно в кровь взрослого человека поступает из кишечника 100 г и более различных аминокислот, образующихся при переваривании белков пищи. В результате распада белков тканей в организме взрослого человека освобождаются ежесуточно минимально 20 г аминокислот. Какова же судьба в организме аминокислот Аминокислоты имеют различные пути превращения они являются материалом для синтеза белков, образования биологически важных веществ — ряда гормонов, азотистых небелковых составн х частей клеток и тканей, а также для образования конечных продуктов азотистого обмена. [c.341]

Содержимое клеточного ядра (нуклеоплазма) отделено от цитоплазмы ядерной оболочкой. Дцерная оболочка образована двойной мембраной. Сферическая внутренняя ядерная мембрана содержит специфические белки, выступающие в качестве сайтов связывания ядерной ламины, которая поддерживает мембрану и контактирует с хромосомами и ядерными РНК. Эта мембрана окружена внешней ядерной мембраной, очень схожей с мембраной эидоплазматического ретикулума, в которую она переходит (рис. 8-19). Внешнюю (наружную) ядерную мембрану можно рассматривать как особую часть мембраны ЭР. Подобно мембранам шероховатого ЭР (см. разд. 8.6.1), внешняя ядерная мембрана усеяна рибосомами, участвующими в синтезе белка. Белки, образованные на этих рибосомах, переносятся в пространство между внешней и внутренней ядерными мембранами (перинуклеарное пространство), которое в свою очередь связано с просветом ЭР (см. рис. 8-19). [c.24]