Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Цистиновая связь

    Структурообразование в белковом волокне (фиброин, кератин) протекает принципиально так же, как и в целлюлозном волокне. Равновесной конформацией макромолекул кератина является а-спираль. Присутствие цистина обусловливает возникновение между полимерными цепями кератина химических связей - дисульфидных (цистиновых) связей. Три макромолекулы кератина ассоциируются в пачку (протофибриллу), И протофибрилл - в микрофибриллу, и т. д. Наличие областей с различной плотностью упаковки на разных стадиях надмолекулярной организации определяет структурные различия шерстяных волокон. [c.156]


    Эта реакция используется для оценки количественного изменения содержания цистиновых связей при различных химических превращениях белка. [c.367]

    Шерсть освобождается от сала и грязи противоточной промывкой или очисткой. Для того чтобы предотвратить изменения волокна, необходимо при всех операциях регулировать pH и температуру, а чтобы предотвратить свойлачивание, приходится сводить к минимуму механические манипуляции. Другим способом является экстракция жира бензином, после чего грязь легко удаляется отмыв-ной водой. В качестве моющего средства в некоторых случаях оказывается вполне достаточным естественное мыло жиропота. Чистое волокно расчесывается перед прядением, чтобы разделить его на более длинные волокна, которые идут в камвольное производство, и более короткие, используемые для шерсти. Шерсть часто не отбеливают. В случае необходимости это делается при помощи протравки или в разбавленном растворе двуокиси серы, или в теплом слабощелочном растворе перекиси водорода, натриевой соли над-борной кислоты или других надкислот. Применяется также печная сушка в газообразной двуокиси серы. Все эти вещества действуют на цистиновые связи шерсти отбеливание нужно проводить так, чтобы предотвратить непрерывную деградацию волокна. Таи как полное удаление механическим путем целлюлозного материала, т. е. оболочек, затруднительно, то последние следы его удаляются обычно при помощи карбонизации, т. е. пропитывания шерсти слабым раствором минеральных кислот или создающими кислую реакцию солями типа хлористого алюминия, с последующей сушкой при повышенной температуре при 104—120° С. При этом цел- люлоза переходит в гидрат-целлюлозу, которая легко счищается без повреждения шерсти. Этот способ часто применяется и к готовой ткани. [c.494]

    Химотрипсин содержит серу, но та ее часть, которая находится в форме цистиновых связей, по-видимому, не входит непосредственно в состав активного участка. Однако цистиновые связи, по всей вероятности, играют важную роль, определяя то, каким образом фермент изгибается вокруг субстрата. Данные последнего времени говорят о том, что один из двух остатков метионина в химотрипсине может входить в состав активного участка, возможно, на второй стадии процесса. [c.130]

    В результате теплового или другого воздействия происходит также разрушение цистиновых связей белка, но основным фактором инактивации является изменение третичной структуры белковой молекулы. [c.145]

    Инактивация может наступить в результате разрыва одной 8 — 5-связи и определенного количества водородных связей. При разрыве только цистиновых связей и сохранении водородных связей 5 — 5-связи могут восстановиться и тем самым восстановится первоначальная структура белка. При одновременном разрушении цистиновых и водородных связей третичная структура белка нарушается. [c.145]


    Изогнутые макромолекулы а-кератина при растяжении шерсти распрямляются, превращаясь в Р-кератин. Исходя из того, что разрывное удлинение шерсти и других кератиновых волокон в мокром состоянии составляет около 100%, можно предположить, что петли макромолекулы а-кератина должны иметь примерно квадратную форму. Было определено, что сторона квадрата равна 5,1 А. При удалении натяжения цепи Р-кератина вновь сокращаются, превращаясь в макромолекулы а-кератина. Несомненно, что поперечные цистиновые связи, связывающие полипептидные цепи, аналогично тому, как это имеет место в коже, действуют подобно пружинам при растяжении шерсти они также деформируются и, когда нагрузка снята, стремятся возвратиться в ненапряженное состояние, вызывая тем самым сокращение макромолекул полипептида. [c.76]

    Гаррис показал, что шерсть, в которой дисульфидные связи разрушены путем восстановления, значительно менее устойчива к разрушающему действию химических реагентов и биологическим воздействиям если эти поперечные связи вновь создать, шерсть восстанавливает свои первоначальные ценные свойства. Если же путем восстановления разрушить поперечные дисульфидные (цистиновые) связи, а затем создать их в виде тиоэфирных поперечных связей, химическая устойчивость и устойчивость к биологическим воздействиям модифицированной шерсти даже улучшаются. Модифицированная таким образом шерсть не поедается молью. Все искусственные белковые волокна нуждаются в такого рода поперечных связях, так как все они неустойчивы в разбавленных щелочах, что несомненно объясняется наличием карбоксильных групп. Хотя в природных веществах, применяемых для переработки в искусственные белковые волокна, вероятно, имеются поперечные связи, эти вещества не могут быть переведены в раствор до тех пор, пока эти связи не разрушены. Так, например, шерсть можно растворить лишь в растворах щелочей или сернистого натрия, вызывающих разрушение поперечных цистиновых связей. [c.95]

    Известно, что молекулярный вес белка природных волокон значительно ниже, чем целлюлозы. Так, было найдено, что молекулярный вес кератина шерсти составляет примерно 68 ООО — величина невысокая в сравнении с молекулярным весом природной целлюлозы. Но если учесть, что наличие поперечных цистиновых связей между макромолекулами увеличивает молекулярный вес, это различие исчезает, хотя положение о том, что величина линейных цепей в белковых волокнах значительно меньше, чем в целлюлозных, остается правильным. [c.97]

    Такие поперечные связи обеспечивают высокие механические свойства и химическую стойкость шерсти. В то время как шерсть содержит примерно 12% цистина, белки, используемые для получения искусственных волокон, имеют в своем составе лишь около 3% серусодержащих аминокислот и соответственно по сравнению с шерстью содержат очень мало природных поперечных связей. А поэтому, поскольку природные белки (казеин, белок земляного ореха или белок из зерна) легко растворимы, механические свойства и химическая устойчивость получаемых из них волокон настолько низки, что они не могут быть непосредственно использованы. Образование новых поперечных связей путем обработки волокон формальдегидом значительно улучшает их свойства. Однако образованные искусственно поперечные связи по своему характеру отличны от поперечных цистиновых связей в молекулах шерсти, из-за чего искусственные белковые волокна резко отличаются от шерсти главным образом на ощупь. [c.98]

    Шерсть обладает меньшим коэффициентом трения в направлении от корня волокна к кончику, т. е. в направлении расположения чешуек, нежели в обратном направлении, противоположном расположению чешуек. Получение волокна, обладающего направленностью коэффициента трения, является для химиков трудной, однако, по-видимому, не совсем невозможной задачей. Тем не менее, у искусственных белковых волокон показатели, определяемые на ощупь, не сильно отличаются от аналогичных показателей для шерсти поэтому при введении этих волокон в смеску с шерстью показатели, определяемые на ощупь, заметно не ухудшаются. В настоящее время еще невозможно получить ткань, состоящую на 100% из искусственного волокна, которая на ощупь не отличалась бы от шерстяной. В искусственных белковых волокнах отсутствуют цистиновые поперечные связи, которые, подобно перекладинам лестницы, связывают между собой длинные макромолекулы белка шерсти (рис. 139) и которые при растяжении волокна деформируются (рис. 140). При удалении растягивающего усилия поперечные связи возвращают макромолекулы в исходное положение, которое они занимали до того, как волокно было нагружено таким образом, волокно шерсти восстанавливает свои первоначальные размеры, и шерстяное изделие вновь приобретает исходную форму, а образующиеся на нем с сладки распрямляются. Роль поперечных цистиновых связей в шерсти очень большая предпринимались многочисленные попытки создания таких поперечных связей и у искусственных волокон но у большинства искусственных белковых волокон создаются поперечные связи другого типа (путем обработки волокна формальдегидом). Эти поперечные связи менее эффективны, чем цистиновые связи в шерсти. [c.492]


    Больщое значение имеет образование между полипептидными цепями белков или между отдельными участками таких цепей водородных и дисульфидных (цистиновых) связей. [c.331]

    Присутствие цистиновой связи характерно только для кератина шерсти, а солевой — как для кератина, так и для фиброина. Однако содержание солевых связей в фиброине невелико. [c.16]

    Восстановители разрушают кератин шерсти, восстанавливая цистиновые связи особенно быстро эта реакция проходит в щелочной среде. [c.16]

    Известно, что форма шерстяного волокна определяется характером структурообразования кератина и распределением цистиновых связей в полимере. Почему для получения устойчивой складки шестяную ткань перед глажением предварительно увлажняют  [c.157]

    При действии восстановителей цистин расщепляется по месту дисульфидной связи как показано на схеме, к атомам серы присоединяется водород в результате вновь образуются две молекулы цистеина. Далее мы увидим, что дисульфидные (цистиновые) связи имеются в сложных молекулах белков (стр. 292). [c.287]

    В отличие от окисления надкислотами реакционная способность цистиновых связей [109, 201, 238] по отношению к различным восстановителям неодинакова, и полное восстановление, как правило, достигается лишь в определенных условиях. Благодаря легкости окисления —8Н-групп, особенно в шелочной среде, восстановленный белок обычно стабилизируют реакцией с иодуксусной кислотой, иодацетами-дом или другими реагентами, блокирующими тиоловые группы. [c.172]

    Для полного восстановления обычно необходимо использовать тиол и реагент, вызывающий разрыв водородных связей, а следовательно, и разделение пептидных цепей. Так, инсулин полностью восстанавливается только тногликолятом в присутствии 8 М раствора мочевины [202], а электрофорез на бумаге в 8 М растворе мочевины позволяет разделить две полипептидные цепи. В отсутствие мочевины цистин восстанавливается не более чем на з- Степень восстановления дисульфидных связей рибонуклеазы [282] также определяется концентрацией мочевины. Тиогликолят при pH 7 в отсутствие поверхностно-активного вещества [209] или гуанидина [171] восстанавливает только одну цистиновую связь из 17 связей, имеющихся в альбуминах человека и быка (мол. вес 65 000). В 0,2 М растворе натриевой соли децилсульфата при pH.7 в течение 1 час при комнатной температуре восстанавливаются все цистиновые связи. [c.172]

    Остается объяснить еще явления суперконтракции и перманентной усадки. Первое изменение, происходящее при обработке паром вытянутого волокна, вероятно, заключается в постепенном разрушении солевых и цистиновых связей из них солевые оказываются неустойчивыми как при низких, так и при высоких значениях pH, цистиновые же — только в щелочных растворах  [c.492]

    В. Волосы механически изгибают, накручивая их на специальные трубочки. При изгибании полипептидных цепей соответствующие друг другу тиоловые группы смещаются. Г. При окислении —SH-rpynn возникают новые поперечные цистиновые связи они и делают образовавшиеся завитки волос перманентными . [c.175]

    Четвертой, не упомянутой выше, но приобретающей в последнее время все больший интерес, задачей, разрешаемой при помощи химического изменения белков, является применение его в качестве вспомогательного средства при исследовании порядка чередования аминокислотных остатков. и определения концевых групп в белках. Работа в этом направлении была существенно облегчена введением метода Зангера [9] и весьма широко проводится английскими биохимиками. Новый способ отличается от обычного способа приготовления белковых производных или измененных белков тем, что полученные соединения гидролизуют и образующиеся производные аминокислот изолируют. Часто этим способом исследуют структуру не только нативных белков, но и продуктов неполного ферментативного или кислотного гидролиза, а также структуру продуктов частичного окисления. При разрыве поперечных цистиновых связей (—S—S—) путем окисления до остатка цистеиновой кислоты (—SO3H), которое также было введено Зангером [10], молекула белка распадается на отдельные полипептидные цепи. Тристрам [11] (статья III) и Фокс [12] произвели оценку точности аналитических результатов этого важного исследования. [c.270]


Смотреть страницы где упоминается термин Цистиновая связь: [c.359]    [c.186]   
Курс органической химии Издание 4 (1985) -- [ c.0 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте