Олигофрения фенилпировиноградная

Следует отметить, что окислительный распад фенилаланина и тирозина представляет особый интерес в связи с тем, что многие врожденные нарушения белкового обмена связаны именно с обменом этих аминокислот, например наследственная болезнь фенилкетонурия (фенилпировиноградная олигофрения). Причиной этого заболевания является потеря способности организма синтезировать фермент фенилаланин-4-монооксигеназу, катализирующую пре-врашение фенилаланина в тирозин. Это приводит к накоплению фенилаланина в тканях, а следовательно, и продуктов его трансаминирования фенилпировиноградной и фенилуксусной кислот, оказывающих токсическое действие на организм, и в первую очередь на ЦНС, вызывая расстройство психической деятельности человека. [c.382]

Фенилкетонурии (фенилпировиноградная олигофрения) развивается как результат потери способности организма синтезировать фенилаланин-4-монооксигеназу, катализирующую превращение фенилаланина в тирозин. Характерные особенности болезни —резкое замедление умственного развития ребенка, а также экскреция с мочой больших количеств фенил-пировиноградной кислоты (до 1—2 г/сут) и фенилацетилглутамина (до 2—3 г/сут). Решающим доказательством метаболического блока при фенилкетонурии являются данные о накоплении фенилаланина в тканях. Так, [c.467]

Нарушения обмена аминокислот. Фенилкетонурия является одним из наиболее распространенных заболеваний обмена фенилаланина и связана с отсутствием в организме фермента фенилаланин-4-гидроксилазы, которая катализирует превращение фенилаланина в тирозин. В организме при этом скапливается большое количество фенилаланина, вызывающее ряд вторичных биохимических реакций. Так, взаимодействие фенилаланина с пируватом приводит к образованию фенилпировиноградной кислоты, которая в больших количествах выводится с мочой. (Это и послужило основанием для названия данной патологии.) Фенилаланин или его производные поражают ткани мозга, что приводит к умственной отсталости — олигофрении. [c.89]

Примером первого рода (превышение почечного порога [54, 55]) может служить выделение фенилаланина при фенилпировиноградной олигофрении (стр. 474). При поражениях печени обычно повышается общий уровень аминокислот в плазме, что сопровождается общей аминоацидурией [17, 55—60]. Это не удивительно, поскольку дезаминирование аминокислот происходит в основном в печени. Дент и Уолш [56] наблюдали у больных с легкими формами заболеваний печени повышенное выделение с мочой цистина, таурина, р-аминоизомасляной кислоты, метилгистидина, этаноламина и метионина. При более тяжелом поражении печени значительно увеличено выделение всех аминокислот, наподобие экскреции аминокислот у животных после гепатэктомии [61]. [c.468]

При фенилкетонурии введение больным фенилаланина приводит к увеличению экскреции фенилпировиноградной кислоты и к повышению содержания фенилаланина в плазме, тогда как прием других аминокислот не вызывает подобных изменений [146, 151, 154, 155]. Одно время предполагали, что при этом заболевании может образовываться D-фенилаланин, поскольку известно, что фенилпировиноградная кислота образуется легче из D-фенилаланина, чем из его L-изомера. Однако в последующих исследованиях D-фенилаланин не был обнаружен ни в крови, ни в моче больных фенилкетонурией [156, 157]. Поэтому предположение, что фенилпировиноградная олигофрения обусловлена рацемизацией или инверсией L-фенилаланина, было отброшено. Напротив, экспериментальное подтверждение получила гипотеза, согласно которой при этом заболевании блокировано превращение фенилаланина в тирозин. Джервис [158] отметил, что в то время, как у здоровых людей после приема фенилаланина увеличивается содержание в крови соединений, реагирующих с реактивом Миллона, у больных, страдающих фенилкетонурией, этого не наблюдается. Юденфренд и Бесман [159] давали таким больным нагрузку С -фенилаланином и получили убедительные [c.477]

Высказан ряд предположений о химическом механизме, лежащем в основе нарущения психического развития ребенка при фенилкетонурии. Возможно, что фенилуксусная кислота, токсическое действие которой на нервную систему известно [162], или другие продукты обмена фенилаланина вызывают повреждение мозга. Нельзя также исключить возможность вредного действия на мозг самого фенилаланина. С этой точки зрения значительный интерес представляет сообщение о том, что белки крови больных с фенилпировиноградной олигофренией содержат повыщенное по сравнению с нормой количество фенилаланина [163] (см., однако, [164]). Следует также отметить, что фенилаланин может конкурентно угнетать активность тиро-зиназы грибов [165] возможно, что фенилаланин в высоких концентрациях тормозит и другие превращения тирозина в обмене веществ. [c.479]

В последнее время значительное внимание уделяется выведению мочой фенилпировиноградной кислоты, которая является непременным спутником одного из видов олигофрении, а также появляется в моче при недостатке в пище аскорбиновой кислоты и одновременном избытке белков, богатых аминокислотами цик-ЛИЧ6СК0Г0 ряда. Ф 6 к и л п и р о в и и о г р з д к з я к и с л о Т а тО-жет быть определена, как фенолы, но есть более быстрый способ, предложенный П о л о н о в с к и м для этого способа необходимы фенилпируват и фотоколориметр. [c.250]

Врожденное отсутствие у детей в печени фермента 4-фенилала-нингидроксилазы приводит к тому, что фенилаланин не гидрокси-лируется и не превращается в тирозин. Накопление фенилаланина и продуктов его аномального распада, в частности фенилпировиноградной кислоты, в крови и тканях приводит к нарущению нормального развития мозга и появлению тяжелых нарущений психики ребенка. Доказательством данного наследственного заболевания — фенилпировиноградной олигофрении (слабоумия) — служит выявление повыщенного содержания фенилаланина в крови и наличие фенилпировиноградной кислоты в моче. [c.283]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология