Хромопротеины также

От обычных белков, состоящих исключительно из протеиногенных аминокислот, следует отличать сложные белки, называемые также конъюгированными белками или протеидами. Это вещества, содержащие помимо белковой части небелковый органический или неорганический компонент, необходимый для функционирования, могущий быть связанным с полипептидной цепью ковалентно, гетерополярно или координационно и вместе с аминокислотами присутствующий в гидролизате. Важнейшие представители сложных белков гликопроТеины (простетическая группа — нейтральные сахара (галактоза, манноза, фукоза), аминосахара (N-aцeтилглюкoзa-мин, N-aцeтилгaлaктoэaмин) или кислые производные моносахаридов (уро-новые или сиаловые кислоты)), липопротеины, содержащие триглицериды, фосфолипиды и холестерин, металлопротеины с ионом металла, связанным ионной или координационной связью, фосфопротеины, связанные эфирной связью через остаток серина или треонина с фосфорной кислотой, нуклеопротеины, ассоциирующиеся с нуклеиновыми кислотами в рибосомах или вирусах, а также хромопротеины, содержащие в качестве просте-тической группы окрашенный компонент. Обзор структур важнейших белков см. в разд. 3.8. [c.345]

Хромопротеины — сложные белки, в состав которых входят окрашенные небелковые компоненты. Наиболее распространенными представителями хромопротеинов являются флавопротеины, у которых в качестве небелковых компонентов включены флавинмоноиуклеотид и флавиндинуклеотид, а также гемопротеины, красное окрашивание которых обусловлено наличием гема с включенным в него железом. Этот пигмент представляет собой плоскую структуру, состоящую из четырех пиррольных колец, в центре координации которых находится атом железа. Координационное число железа в составе гема равно 6, причем четыре связи заняты азотами пиррольных колец, пятая связывает гем с белком, а шестая — занята тем или иным лигандом. Пиррольные кольца соединены метиновыми мостиками, образуя тетрапиррольное кольцо, к которому присоединены винильные, метильные и пропионатные группировки (рис. 3.16). [c.49]

Между первичными фотобиологическими превращениями в хромопротеине и внутримолекулярными превращениями в фермент-субстратных комплексах нет принципиальной разницы. Концепция внутримолекулярных ЭКВ привлекается сейчас и для объяснения молекулярных механизмов работы АТФ-синтетазы, а также переноса ионов через биологические мембраны. Это еще раз иллюстрирует плодотворность биофизического метода анализа и построения обобщенных моделей физических взаимодействий, которые лежат в основе явлений, разных в биологическом отношении, но родственных между собой по глубинным молекулярным механизмам. [c.12]

Источниками железа для синтетических целей являются пищевые продукты, а также железо, освобождающееся при постоянном распаде эритроцитов в клетках печени и селезенки (около 25 мг в сутки). Простетические группы пищевых хромопротеинов (гемоглобин, миоглобин), включая хло-рофиллпротеины, не используются для синтеза железопротеинов организма, поскольку после переваривания небелковый компонент гем подвергается окислению в гематин, который, как и хлорофилл, не всасывается в кишечнике. Обычно эти пигменты выделяются с содержимым толстой кишки в неизмененной форме или в виде продуктов распада под действием ферментов кишечных бактерий. Следовательно, гемсодержащие соединения пищи не используются в качестве источника порфиринового ядра, а синтез сложного пиррольного комплекса в организме протекает из низкомолекулярных предшественников de novo. [c.504]

Антенный белковый комплекс ФС I состоит из хромопротеинов, содержащих ПО молекул хлорофиллов а с максимумами поглощения 680 — 695 нм на один П700, из них 60 молекул — компоненты антенного комплекса самой фотосистемы, а 50 входят в состав комплекса, который можно рассматривать как ССК ФС I. Антенный комплекс ФС I также содержит Р-каротин. [c.83]