Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

также Негемовое железо

    У беспозвоночных вместо хорошо известного гемоглобина роль переносчиков кислорода часто выполняют пигменты негемовой природы — гемэритрин и гемоцианин. Несмотря на сходство функций всех трех названных белков, они сильно отличаются между собой по молекулярной структуре и химической природе активного центра, ответственного за перенос кислорода. Некоторые характерные свойства этих белков даны в табл. 11.1, Как в гемоглобине, так и в гемэритрине кислород связывается атомом железа, однака в последнем (а также и в гемоцианине) отсутствует гемовая группировка, несмотря на то, что в самих терминах содержится корень гем . Кроме того, гемэритрин соединяется с кислородом в соотношении 2Ре Оа, тогда как гемоглобин характеризуется соотношением Ре Ог. Молекулярная масса и число субъединиц, входящих в макромолекулу нативного белка, тоже существенно разнятся для двух указанных белков. И все же, несмотря на эти различия, и гемоглобин, и гемэритрин с одинаковым успехом выполняют роль переносчиков кислорода.. На этом примере было бы интересно проследить, до какой же степени можно варьировать строение молекулы без нарушения ее функций как переносчика кислорода. [c.377]


    Среди компонентов дыхательной цепи обнаружены также убихинон (коэнзим О) и белки, содержащие негемовое железо, так называемые железосерные белки. [c.192]

    Флавопротеины содержат прочно связанные с белком простетические группы, представленные изоаллоксазиновыми производными —окисленными флавинмононуклеотидом (ФМН) и флавинадениндинуклеотидом (ФАД). Флавопротеины входят в состав океидоредуктаз —ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Некоторые Флавопротеины содержат ионы металлов. Типичными представителями флавопротеинов, содержащих также негемовое железо, являются ксантин-оксидаза, альдегидоксидаза, СДГ, дигидрооротатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа и транспортирующий электроны флавопротеин. На долю двух последних приходится до 80% митохондриальных флавопро- [c.85]

    Все содержащие молибден ферменты имеют мол. вес 100 000 или выше и часто содержат по два атома молибдена. Однако никаких данных об образовании димера атомами молибдена нет димер образуют скорее субъединицы белка, с которыми связан металл. Ннтратредуктаза Е. oli, насколько известно, содержит крупную субъединицу с мол. весом 150 000, меньший пептид с мол. весом 55 000, один атом Мо, 12 атомов негемового железа и 12 сульфидов , не устойчивых к кислотам. Она образует также димеры и тетрамеры. Имеются данные, согласно которым молибден во всех этих ферментах присутствует в составе низкомолекулярного кофак-тора . [c.86]

    Гем обнаружен у всех организмов, за исключением анаэробных клостридий и молочнокислых бактерий. Молочнокислые бактерии примечательны тем что, по-видимому, вообще не содержат железа, тогда как клостридии богаты соединениями, содержащими негемовое железо. Гемопротеиды в крови обратимо связывают кислород, в то время как в концевых оксидазных системах, а также в гидроксилазах и оксиге-назах гемопротеиды активируют кислород, делая его способным взаимодействовать с углеродными соединениями или с водородом. Другие гемовые соединения катализируют реакции не с Ог, а с Н2О2. К ним относятся пероксидазы и каталазы. Еще одну группу составляют гемовые ферменты, функцией которых является только перенос электронов. [c.366]

    Предполагают, что атом железа (Fe на рис 1.1), находящийся в непосредственной близости от Од и Og (Островская 1993), может участвовать в транспорте электронов между вышеупомянутыми переносчиками, которые расположены на разных белках. Наличие ионов бикарбоната, которые формируют водородные связи с аминокислотами белков D1 и D2, а также взаимодействуют с атомом негемового железа, является одним из факторов, необходимых для нормального функционирования акцепторной стороны ФСП (van Pensen et al. 1999). [c.11]


    Большие субъединицы синтезируются в хлоропластах и выполняют каталитическую функцию, а малые образуются в цитоплазме и необходимы для регуляции активности фермента. Ни-трогеназный комплекс строится из двух компонентов железосодержащего белка и комплекса из четырех субъединиц и отдельного кофактора, в состав которых входят негемовое железо и молибден.Мультиэнзимные комплексы,вьшолняющие последовательные реакции в метаболических циклах, также монтируются в мембранах или на элементах цитоскелета пу. тем самосборки. [c.320]

    Помимо пигментов ламеллы хлоропластов содержат многие белки, липиды, хиноны, ионы металлов. Роль некоторых из них в процессе фотосинтеза была выяснена с помощью метода дифференциальной спектрофотоме-трии (см. гл. 4). Обнаруженные в хлоропластах два цитохрома— цитохром йб и цитохром — участвуют в фо-тосинтетическом транспорте электронов. В хлоропластах обнаружены также синий медьсодержащий белок пластоцианин, ферредоксин — белок, содержащий негемовое железо, и флавопротеид ферредоксин — ЫАОР+редукта- [c.47]


Смотреть страницы где упоминается термин также Негемовое железо: [c.46]    [c.94]    [c.357]    [c.396]    [c.636]    [c.232]    [c.315]    [c.308]    [c.75]    [c.414]    [c.281]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.0 ]




ПОИСК







© 2024 chem21.info Реклама на сайте