Небелковые компоненты белков

Строение белка. Различают простые и сложные белки. В настоящее время достигнут значительный прогресс в области изучения строения белка. Простой белок рассматривают как продукт поликонденсации аминокислот, т. е. как специфический природный полимер. Сложные белки состоят из простого белка и небелковых компонентов — углеводов, нуклеиновых кислот, липидов или других соединений. [c.175]

Если простой белок соединен с небелковым веществом, то такие белки называют сложными (протеиды). Сложные белки классифицируют и называют по небелковому компоненту. [c.360]

Различают простые и сложные белки. Простой белок рассматривают как продукт поликонденсации аминокислот, т. е. как специфический природный полимер. Сложные белки состоят из простого белка и небелковых компонентов — углеводов, нуклеиновых кислот, липидов и других соединений. [c.199]

Основным компонентом альбуминовых клеев является белок альбумин [651. Склеивание при помощи альбумина основано на способности его при нагревании выше 63 °С свертываться, а при 75 °С затвердевать и терять растворимость в воде. Кроме белков животного происхождения находят применение и растительные белки. Клеи на основе белков растительного происхождения по свойствам и способам применения почти не отличаются от казеиновых. Из клеев растительного происхождения небелковой природы следует упомянуть крахмальные и декстриновые ]70, 74-76]. [c.256]

Ферменты представляют собой вещества белковой природы. Многие из них содержат и небелковый компонент, образуя сложный белок (дегидразы, оксидазы и др.). Ряд ферментов получен теперь в кристаллическом виде (пепсин, трипсин, уреаза, каталаза, амилаза и др.). [c.49]

Протеид — сложный белок, представляющий собой кo шлeк протеина с небелковым компонентом. [c.440]

Простетическая группа (небелковый компонент) двухкомпонентных ферментов называется коферментом (коэнзимом). Белок его называется апоферментом. Коферментами чаще всего являются витамины, их дериваты, т. е. производные, или группировки, содержащие металл. Так, коферментом дегидрогеназы служит никотинамидадениндинуклеотид, в который входит никотинамид. В ферменте декарбоксилазе коферментом является фосфорилированный тиамин. [c.6]

Важнейший белок молока казеиноген относится к числу сложных белков — протеидов. Небелковым компонентом казеиногена является фосфорная кислота. Основное количество фосфорной кислоты в казеиногене связано эфирной связью с остатком серина. Казеиноген — типичный представитель фосфопротеидов. Содержание фосфорной кислоты в казеиногене составляет около 0,9%. [c.536]

Имеются ферменты, состоящие целиком из чистого белка (например, уреаза, трипсин, химотрипсин, пепсин), а также и такие, в состав которых входят небелковые фрагменты, называемые коэнзимами, или коферментами (например, карбоксилаза, каталаза, цитохромоксидаза). Таким образом, в одних случаях для нормальной работы фермента необходима лишь определенным образом сконструированная белковая молекула, а в других — присутствие дополнительных компонентов, например иона металла. Однако не всякий белок организма может выступать в роли фермента коллаген, например, или кератин заведомо не ферменты. [c.91]

Пигмент крови гемоглобин устроен иначе и к тому же сложнее. Подобно ферменту, гемоглобин состоит из двух компонентов — белкового глобин) и небелкового (железосодержащий пигмент гем). Белковый компонент состоит из 4 белковых молекул, каждая из них имеет молекулярный вес около 16 ООО. В каждой из четырех полипептидных цепей участки, обладающие а-спиральной вторичной структурой, чередуются с участками, имеющими беспорядочное строение. Далее, каждая из четырех белковых молекул имеет третичную структуру, возникающую за счет скручивания ее извитых отрезков, а все 4 молекулы образуют единый комплекс— то, что мы называем четвертичной структурой гемоглобина (молекулярный вес комплекса 64 450). Это уже не линейный, а глобулярный белок (рис. 14). Следует отметить, что белковые партнеры в этом комплексе [c.40]

Строение белка. Различают белки простые и сложные. Простой белок в настоящее время рассматривается как продукт поликЬнденсации аминокислот, т. е. как природный полимер. Сложные белки состоят из простого белка и небелковых компонентов — углеводов, липидов, нуклеиновых кислот и других соединений, [c.424]

Ключевым фактором успешного развития СВО-приборов для иммуноанализа является иммобилизация одного из компонентов иммунохимической пары на поверхности ЭВО. Методика иммобилизации должна не только удовлетворять таким требованиям, как воспроизводимость, захват большого количества белка, сохранение иммунохимической активности и устойчивости, но и не вызывать химических или физических изменений на поверхности, которые могли бы приводить к нежелательным оптическим эффектам (например, рассеянию света). Поскольку в большинстве работ по данному вопросу использовали кварц или стекло, мы ограничимся обсуждением только этих материалов. Кроме того, в дальнейшем мы будем рассматривать только иммобилизацию белков. На поверхностях ЭВО можно иммобилизовать и многие антигены небелковой природы. Для этого используют химические реакции, пригодные лишь для определенных соединений, поэтому здесь мы их также не будем обсуждать. Отметим, однако, один из подходов к решению данной проблемы, состоящей в том, что на ЭВО наносят белок (например, бычий сывороточный альбумин), с которым затем связывают его небелковый антиген [24]. [c.528]

Первым белком, третичная структура которого была выяснена Дж. Кендрью на основании рентгеноструктурного анализа, оказался мпо-глобпн кашалота. Это сравнительно небольшой белок с мол. м. 16700, содержащий 153 аминокислотных остатка (полностью выяснена первичная структура), представленный одной полипептидной цепью. Основная функция миоглобина - перенос кислорода в мышцах. Полипептидная цепь мпо-глобпиа (рис. 1.20) представлена в виде изогнутой трубки, компактно уложенной вокруг гема (небелковый компонент, содержащий железо см. главу 2). [c.65]

Частичный гидролиз проводят кипячением препарата с 5%-ным раствором H2SO4 в течение 1 ч. В начале гидролиза отщепляется белок небелкового компонента (нуклеиновой кислоты). Затем белок подвергают частичному расщеплению. Нуклеиновая кислота далее распадается на мононуклеотиды, а от них отщепляются пуриновые основания [c.59]

Тропонин — Са -связующий регуляторный белок миофибрилл. Связан с актином, блокирует центры контакта актина с миозином. Убихинон (кофермент О) — небелковый компонент дыхательной цепи, который участвует в передаче электронов и протонов на цитохромы. По строению близок к витамину К. Углеводы (СдН О ) — класс органических веществ, состоящих из атомов С, Н и О. В организме выполняют энергетическую роль, обеспечивая более 50 % потребностей в энергии. Основные представители — глюкоза, фруктоза, рибоза, дизоксирибоза, гликоген. Ферменты-энзимы — биологически активные белки, синтезируемые в организме и выполняющие роль катализаторов биохимических реакций. [c.493]

Основой любого фермента является белок, представляющий собой компактную конструкцию из одной или нескольких полипептидных цепей, ковалентно связанных (сшитых) дисульфид-ными мостиками. Помимо белка ферменты иногда мо1ут содержать и небелковые компоненты простетические группы неорганической и органической природы, липиды (в липопротеидах) и углеводы (в гликопротеидах). Конечно, в общем случае химические методы иммобилизации нацелены на модификацию функциональных групп в белковой части молекулы фермента. Однако при выборе процедуры иммобилизации для конкретного фермента целесообразно учитывать и специфические особенности строения его молекулы. В этой связи укажем на хорошо известный и яркий пример ковалентной иммобилизации гликопротеидов. Относительно простым методом — окислением перйодатом натрия в мягких условиях — в полисахаридную часть фермента вводятся альдегидные группы, посредством которых на следующем этапе и осуществляется химическое взаимодействие с носителями или сшивающими агентами, содержащими аминогруппы (образованием азометиновых связей, оснований Шиффа). [c.82]

Сложные белки, как было отмечено, содержат два компонента—простой белок и небелковое вещество. Последнее называют простетической группой (от греч. prostheto—присоединяю). Простетические группы, как правило, прочно связаны с белковой молекулой. Далее представлены сведения [c.78]

Небелковые простетические группы, определяющие активность многи.ч ферментов, могут быть обратимо отделены от белкового компонента молекулы фермента. Дейл [86] нашел, что простетическая группа оксидазы -аминокислот—аллоксазин-адениндинуклеотид — инактивируется так же легко, как и белок, если их облучать отдельно. При смешивании обоих компонентов инактивация, ло-видимому, аддитивна. При облучении же растворов интактного фермента белок защищает простетическукэ [c.243]

Некоторые авторы считают, что мутации, ведущие к изменению клеточных рецепторов, оказывают меньшее влияние на жизнеспособность бактерий, чем мутации, изменяющие рецепторный аппарат фага, на его жизнеспособность. Из этого делается вывод, что имеется определенная асимметрия возможностей эволюции для фага и бактерий. Вместе с тем положение сложнее, поскольку некоторые фаги в ходе эволюции приобрели (приобретают ) способность обходить ограничения, накладываемые этой асимметрией. Например, у разных представителей семьи Т-четиых фагов Е. соИ при изучении консервативности последовательности нуклеотидов в генах, эквивалентных по функции гену 37 фага Т4 (определяет последовательность аминокислот в белке хвостовых фибрилл и специфичность адсорбции) обнаружили следующее. Хотя эти белки и определяют морфологическую структуру (хвостовое волокно), их консервативность существенно ниже, чем консервативность белков головки. В то же время рецепторы для разных Т-четных фагов очень разнообразны и представлены не только разными белками-компонентами клеточной мембраны, но и небелковыми веществами. Например, рецептором фага Т2 является белок Отр F, фага КЗ — белок Отр А, фага Тб — белок Tsx, а рецептором фага 4 — липополисахарид. [c.201]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология