Ключевые ферменты, участвующие в синтезе ДНК

Д. Ключевые ферменты, участвующие в синтезе ДНК [c.78]

Повышение уровня протеолиза во время голодания приводит к деградации белков, обычно стабильных в растущих клетках. Объем этих белков может составить до 20% от общего протеина клетки. По-видимому, в эту фракцию входят ключевые ферменты и факторы, участвующие в синтезе ДНК, РНК и белка. В условиях голодания, когда образование этих макромолекул в значительной степени подавлено, соответствующие ферменты часто оказываются в бездеятельном состоянии . Имеются данные, что не связанные с матрицами, субстратами, коферментами и аллостерическими эффекторами белки-ферменты сильнее подвержены действию протеиназ. [c.51]

Киназа фосфорилазы (АТФ-фосфорилаза Б фосфотрансфераза КФ 2.7.1.38) катализирует фосфорилирование фосфорилазы Б, превращая ее в активную форму — фА [1]. Киназа фосфорилазы является ключевым ферментом регуляции обмена гликогена [2—4]. Регуляция скорости гликогенолиза особо важное значение имеет для скелетной мускулатуры, так как функция мышечной ткани зависит от скорости распада и синтеза гликогена — основного источника энергии мышечного сокращения. В зависимости от состояния ткани активность ферментов, участвующих в этих реакциях — КФ, фосфорилазы и гликогенсинтазы — регулируется путем ковалентной модификации реакции фосфорилирования — де-фосфорилирования, приводящей эти ферменты в активированную или неактивированную форму [1—6]. С открытием цАМФ-зависи-мой протеинкиназы, активирующей КФ путем фосфорилирования [7], связан новый этап исследований, показавших, что фосфорилирование белков является общебиологическим механизмом регуляции физиологической активности тканей млекопитающих [2, 6]. Первым примером такого способа регуляции ферментативной активности была реакция, катализируемая КФ. [c.54]

Концепция цикличности процесса трансформации энергии П. Бойера. На основе изучения конкретных механизмов действия АТР-азы П. Бойером предложена модель работы этого фермента [62]. Хотя, в отличие от рассмотренных выше концепций, она не претендует на универсальность подхода в биоэнергетике и касается лишь механизма работы АТР-азы, ее связь с одним из важнейших элементов цепи трансформации энергии, синтезом АТР, придает этой модели существенное значение для понимания ключевых проблем биоэнергетики. Первоначально предполагалось, что митохондриальная АТР-аза имеет два активных центра, работающих поочередно [62]. Приток энергии ускоряет как выход АТР в одном активном центре, так и связывание ADP и Рн Для последующего синтеза АТР в другом активном центре. Таким образом, оба центра участвуют в синтезе АТР и связывании субстратов. Выход продукта происходит поочередно на двух активных центрах, вследствие чего модель получила наименования попеременно-сти мест связывания . В таком виде модель имеет много общего с работой других ферментов, функционирующих по принципу флип-флоп [79], и является, по существу, циклическим механизмом трансформации энергии. [c.43]

На первой стадии процесса происходит трансформация исходного лимитирующего субстрата под действием фермента (или ферментной системы) Е с образованием ключевого метаболита У. Этот процесс представляет собой обычную ферментативную реакцию, и кинетика его описывается классическим уравнением Михаэлиса-Ментен. Ключевой метаболит 5 участвует в процессе репликации и в других параллельных процессах, приводящих к накоплению клеточного материала Р. Предположим, что скорость синтеза ДНК на матрице ДНК пропорциональна концентрации промежуточного метаболита 5 и может быть охарактеризована константой скорости а . По физическому смыслу это может быть константа скорости удлинения полимерной цепи на одно основание. Важным также представляется предположение о том, что скорость биосинтеза фермента Е и белков репликационного комплекса — относительно быстрые процессы, концентрации этих компонентов постоянны и не входят в уравнения скорости процесса. Любое из этих предположений может быть неоправданно, что существенно изменит кинетическое описание, однако это не затрагивает принципы излагаемого метода. [c.601]

Все клетки и многие вирусы содержат информацию о синтезе ферментов, предназначенных не только для репарации повреждений в собственной ДНК, но и ферментов, осуществляющих рекомбинацию. На самом деле некоторые ферменты, участвующие в репликации и репфации ДНК, играют ключевую роль и при рекомбинации. В этом разделе мы рассмотрим механизмы некоторых рекомбинационных процессов и ферменты, которые их катализируют. Особое внимание будет обраикно на рекомбинацию у бактерий и фагов, поскольку у них эти процессы довольно хорощо изучены. Несмотря на то что генетические и морфологические аспекты рекомбинации в эукариотических клетках известны, на молекулярном уровне здесь многое остается неясным. [c.104]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология