Уравнение Михаэлиса Ментен

Таблица 1.12. Кинетические параметры уравнения Михаэлиса—Ментен для глутатионпероксидазы и глутатион-8-трансферазы (25 °С)

Уравнение Михаэлиса — Ментен [c.216]

Анализ данного уравнения целесообразно проводить раздельно при низких ([8ро К/) и высоких ([5]о Ks) концентрациях субстрата. В первом случае уравнение (6.83) принимает вид классического уравнения Михаэлиса — Ментен [c.235]

Кинетический анализ ферментативных реакций, не подчиняющихся уравнению Михаэлиса — Ментен [c.235]

Пример Н-1. Ферментативная реакция обычно описывается двумя кинетическими уравнениями уравнением Михаэлиса—Ментен [c.28]

Гиперболическая функция аналог уравнения Михаэлиса— Ментен (модель 6, табл. УМ) и уравнение реакции 2-го порядка (модели 7 и 8, табл. VI-1) неудовлетворительно описывают конечные участки экспериментальных кривых БПК. [c.149]

Решение. Стационарное состояние системы при описании кинетики уравнением Михаэлиса—Ментен всегда единственно, так как [c.28]

Применение холинэстераз для определения суперэкотоксикантов основано на зависимости скорости реакции К от концентрации субстрата [Л в соответствии с уравнением Михаэлиса-Ментен [c.290]

Из проведенного анализа следует, что стационарная скорость реакции (6.1) при [S](, [E]q должна гиперболически зависеть от начальной концентрации субстрата и линейно от начальной концентрации фермента. Эти закономерности действительно характеризуют кинетику большинства ферментативных реакций. Дело в том, что уравнение Михаэлиса — Ментен [c.217]

Как уже известно, уравнение Михаэлиса — Ментен в своей дифференциальной форме справедливо для случаев как двух-, так и многостадийных стационарных ферментативных процессов и может быть записано при условии [5] [Е]д в виде [c.247]

НЕ ПОДЧИНЯЮЩИХСЯ УРАВНЕНИЮ МИХАЭЛИСА — МЕНТЕН [c.111]

В отдельных случаях кинетические исследования ферментативных реакций удобно проводить в условиях избытка фермента по сравнению с субстратом (например, при малой растворимости субстрата в воде, или при высоком молекулярном весе субстрата). Детальный кинетический анализ подобного рода систем проводится в главе 9. Здесь отметим только, что уравнение скорости ферментативной реакции, протекающей в режиме установившегося равновесия в условиях [Е]о > [SJo, является симметричным классическому уравнению Михаэлиса — Ментен относительно концентраций реагентов. Так, при избытке фермента скорость реакции имеет первы.й порядок по концентрации субстрата, и смешанный — по концентрации фермента [c.116]

Прочие типичные случаи отклонения кинетического поведения ферментативных реакций от уравнения Михаэлиса — Ментен (реакция двух субстратов с одним ферментом, реакция двух ферментов с одним субстратом, влияние примесей в препарате фермента на кинетику реакции т. д.) будут рассмотрены при решении соответствующих задач. [c.116]

В соответствии со вторым законом Фика скорость диффузии субстрата в мембрану (в направлении х, перпендикулярном ее поверхности) равна О Скорость ферментативной реакции в мембране определяется уравнением Михаэлиса-Ментен [c.268]

Начальная скорость ферментативной реакции в водном растворе и в геле определяется уравнениями Михаэлиса — Ментен [c.280]

Для описания кинетики ферментативных реакций используют уравнение Михаэлиса—Ментен (6.56). Обычно, чтобы исключить влияние возможного связывания фермента продуктами реакции, экспериментально определяют начальную скорость Шо. В этом случае сз=сз,о—Сез Сз.о, где Сз.о — начальная концентрация исходного вещества, которая намного превышает концентрацию фермента (с5,о> Се,о) Эксперименты проводятся при различных Сз.о- [c.303]

Ингибирование субстратом. Согласно уравнению Михаэлиса — Ментен (6.8), при увеличении концентрации субстрата начальная скорость ферментативной реакции гиперболически возрастает, стремясь к своему предельному значению. Однако в ряде случаев при увеличении концентрации субстрата начальная скорость ферментативной реакции проходит через максимум и затем уменьшается (рис. 88). Обычно подобный тип зависимости v от [S] можно количественно описать исходя из предположения об образовании тройного комплекса SES, не обла-даюш,его ферментативной активностью [c.235]

ЭТО так называемое уравнение Михаэлиса — Ментен. Оно иллюстрирует гиперболическую зависимость скорости ферментативной реакции от начальной концентрации субстрата и линейную зависимость — от концентрации фермента. Произведение /Зкат [Е]о, имеющее размерность скорости реакции, обычно называют максимальной скоростью реакции и обозначают Ут (из уравнения (5.7) видно, что при [5]о>/(т(каж) ВЫПОЛНЯеТСЯ равенство и=Ут). [c.78]

Ясно, что необходимым условием использования данного подхода яв./ яется подчинение кинетики ферментативного гидролиза уравнению Михаэлиса- Ментен. Отклонения от этого уравнения, вызванные такими эффектами, как трансглюкозилирование, ингибирование или активация субстратом, различная pH- или температурная зависимость скоростей гидролиза используемых пар субстратов будут искажать левую часть соотношения (20) п, следовательно, приведут к неверным показателям сродства сайтов активного центра к мономерным остаткам субстрата. [c.43]

Отсюда видно, что скорость ферментативной деструкции полимера при малой концентрации субстрата зависит от обоих показателей множественной атаки — эффективности гидролиза, г/ , или доли расщепленных связей за продвижение субстата на одну мономерную единицу, и среднего числа единичных продвижений за время жизни фермент-субстратного комплекса, т1 . В то же время максимальная скорость ферментативной деструкции (при насыщающей концентрации субстрата) определяется только эффективностью гидролиза, так как величина ta., предполагается постоянной. Левая часть выражения (77) в соответствии с уравнением Михаэлиса — Ментен (при [5]о<С/(т) равна йкат [5]о//Ст, а выражения (78) — кат) СЛСДОВЗТбЛЬНО [c.100]

Решая совместно уравнсшгя (85—87), как прп выводе уравнения Михаэлиса — Ментен [6], найдем [c.112]

Из уравнения (88) с учетом (89) и (92) можно получить выражения для кажущихся кинетических параметров ферментативного гидролиза гомополимерного субстрата, снязываюи1,ие классическое уравнение Михаэлиса — Ментен со схемой (84) [c.112]

Поскольку при ферментативной деструкции полимеров схема реакции описывается уравнением Михаэлиса — Ментен, то соответствующие зависимости в координатах Лайпуивера — Берка [6] будут линейными, откуда можно определить эффективные значения Кт и Ут. Это лее относится и к реакциям деструкции гетерополимеров [5]. [c.113]

В полиферментных системах, примером которых является цел-люлазная (см. схему 117), установление стационарного состояния по отдельным компонентам обычно происходит в двух совершенно различных временных масштабах. Первым устанавливается стационарное состояние по фермент-субстратным комплексам (на схеме 117 не показано), когда скорости их образования и распада значительно превосходят разницу между этими скоростями (здесь и далее рассматривается кинетика при избытке субстрата по сравнению с концентрациями ферментов в системе). Как правило, данное условие начинает выполняться уже в начальный период реакции (в секундном диапазоне или еще быстрее), когда система в целом еще нестационарна по промежуточным метаболитам. Переход всей полиферментной системы в стационарное состояние, в котором концентрации промежуточных метаболитов практически не меняются во времени (точнее, когда скорости их образования и распада значительно превосходят разницу между этими скоростями), происходит обычно достаточно медленно (нередко стационарное состояние вообще не достигается), для большинства изученных целлюлолитических реакций в реальных условиях в течение нескольких часов [24—26]. Это позволяет считать при анализе предстационарной кинетики полиферментных систем, что стационарное состояние по фермент-субстратным комплексам устанавливается практически мгновенно и что образование и распад промежуточных метаболитов происходит в соответствии с обычным уравнением Михаэлиса — Ментен. Тогда в условиях превраи ения исходного субстрата на небольшую глубину, принимая гомогенное распределение ферментов и субстратов в целлюлазной системе и считая превращения практически необратимыми, кинетику ферментативного гидролиза целлюлозы (см. схему 117) описывает следующая система дифференциальных уравнений [c.125]

Параметры уравнения Михаэлиса—Ментен связаны со стерической Е и индукционной (gr) константами гидропероксидов ROOH следующими корреляционными уравнениями [c.33]

Рациональная нелинейность. Во многих моделях нелинейность вводится в виде рациональных величин. К этому типу нелинейности приводит, например, кинетика реакции, подчиняющейся уравнению Михаэлиса — Ментен, о чем свидетельствуют описанные примеры гликолиза [56, 9, 103], а также абстрактные модели Росслера, не включенные в примеры предыдущего раздела. [c.73]

Для более точного определения величины V (которое трудно осуществить экспериментально) используют линейные преобразования, уравнения Михаэлиса— Ментен, предложенные Лайнуиве-ром—Бэрком, Иди—Хофсти и др. В соответствии с указанными уравнениями строят графики, представленные на рис. 29 и 30 [c.210]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.11 ]

Кинетические методы в биохимическихисследованиях (1982) -- [ c.5 , c.9 , c.21 , c.26 , c.28 , c.31 , c.37 , c.38 , c.40 , c.42 , c.43 , c.46 , c.80 , c.110 , c.113 , c.121 , c.129 , c.170 , c.189 ]

Физическая химия для биологов (1976) -- [ c.342 , c.350 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.77 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология