Антитрипсин

Простая тепловая обработка оказалась эффективной для разрушения антитрипсинов. В присутствии воды или без нее она способна видоизменять структуру углеводов и повышать их питательность. Тепловая обработка также благоприятна для использования цельных семян (например, масличных культур). [c.33]

Фактор роста фибробластов Колониестимулирующий фактор гранулоцитов и макрофагов а,-Антитрипсин [c.137]

Ген а)-антитрипсина Г ен р-лактоглобулина Овца [c.435]

Ингибитор трипсина — а -антитрипсин — и другие ингибиторы протеолитических ферментов (содержание в норме 2,5—4,0 г/л, при воспалениях — 5-7 г/л) освобождаются из лизосом при разрушениях бактериальных клеток и обеспечивают минимальные повреждения тканей. [c.438]

Рис. 25.17. Трансгенные овцы, ожидающие доения. В их ДНК встроен ген человека, ответственный за образование белка а-1-антитрипсина. Он образуется в клетках молочных желез и поступает в молоко Овцы.

Что же касается человеческого альфа-1-антитрипсина и химозина, то получение этих рекомбинантных протеинов уже находится на стадии, близкой к коммерческой. [c.240]

Группа ученых в Эдинбурге (Великобритания) в 1992 г. получила трансгенных овец с человеческим геном альфа-1-антитрипсина и бета-глобулиновым промотором. У четырех овец содержание этого белка составляет более 1 г/л, а одна овца сначала продуцировала 60 г/л, а затем стабилизировалась на 35 г/л, что соответствует половине всех белков в молоке. Все овцы здоровы и не имеют каких-либо нарушений лактации. При таком уровне продукции белка может быть получено более 10 кг белка от одного животного в год, что достаточно для 50 пациентов при лечении эмфиземы легких. [c.240]

Гормон роста а-антитрипсин [c.126]

Полиморфизм а -антитрипсина и патология [749, 653] [c.272]

Полиморфизм ау-антитрипсина (PI). Группы крови АВО обнаруживают слабую ассоциацию с большим числом заболеваний, но убедительное объяснение этих ассоциаций пока отсутствует. Антигены системы HLA демонстрируют более сильную ассоциацию с меньшим числом заболеваний. Но хотя и в этом случае убедительное биологическое объяснение пока отсутствует, все же обсуждаются вполне разумные и, главное, экспериментально проверяемые гипотезы. Полиморфизм а -антитрипсина ассоциирует у взрослых главным образом с одной болезнью - хронической эмфиземой легких, патогенез которой в определенной степени выяснен. [c.272]

В настоящее время выделены гены и промоторы aSl-казеина, р-казеина, а-лактоальбумина, 3-лактоглобулина и сывороточного кислого протеина (WAP). Молочная железа — великолепный продуцент чужеродных белков, которые можно получать из молока и использовать в фармацевтической промышленности. Из молока трансгенных животных извлекают следующие рекомбинантные белки человеческий белок С, антигемофильный фактор IX, а-1-антитрипсин, тканевой плазменный активатор, лактоферин, сывороточный альбумин, интерлейкин-2, урокиназу и химозин. В большинстве проектов, за исключением а-1-антитрипсина и химозина, эти исследования пока еще на стадии разработки и ведутся в основном на трансгенных мьппах, поэтому оценивать их с точки зрения коммерческого интереса еще рано. [c.131]

Вышесказанное можно проиллюстрировать следующими примерами. В США осуществлен метод микроинъекции ДНК, отвечающий за экспрессию 3-лактоглобулина, который способен продуцироваться только в молочных железах животных. В Эдинбурге в 1992 г. были вьшедены трансгенные овцы с геном а-1-антитрипсина человека и 3-глобулиновым промотором. Содержание этого белка у разных трансгенных овец составляло от 1 до 35 г/л, что соответствует половине всех белков в молоке. При таком уровне продукции белка может быть получено около 10 кг трансгенного белка от одного животного в год, что достаточно для 50 пациентов при лечении эмфиземы легких. Обычно выход рекомбинантных белков в системах с использованием культуры клеток составляет около 200 мг/л, а у трансгенных животных он может повышаться до 1 л. Следует заметить, что создание клеточных культур и их выращивание в промышленных реакторах, а также выведение трансгенных животных и их обслуживание — дорогие и сложные процедуры. Однако трансгенные животные легко размножа- [c.131]

Нередко восхвалялись достоинства сои, антипитательными компонентами которой являются антитрипсины и гемагглютини-ны, содержащиеся в больших количествах, но которые легко [c.29]

Принятые обозначения г—гамма-глобулин. 50 мкг гп—гл —комплекс гаптот глобин-гемоглобин, 50 мкг гф—трансферрин, 25 мкг гл —гемоглобин а—альбумин. 25 мкг 01 —антитрипсин, 25 мкг па—преальбумин, 25 мкг. Результаты, полученные одним лишь электрофорезом в геле, приведенц справа. [c.338]

Весьма вероятно, что способность желудка и кишечника противостоять действию пепсина и трипсина связана хотя бы отчасти с наличием в слизистой оболочке этих органов особых веществ —антиферментов, в частности антипепсина и антитрипсина. По видимому, также именно наличием антитрипсина в теле кишечных паразитов и объясняется возможность существования гельминтов в кишечнике животных. [c.315]

Один из основоположников отечественной биохимии. Осн. работы посвящены химии белков, ферментов, вопросам питания. Впервые разделил амилазу и трипсин поджелудочной железы, применив разработанный им метод избирательной адсорбции на частицах коллодия. Предоожил (1888) теорию строения белковой молекулы. Экспериментально доказал, что действие сока поджелудочной железы на белки представляет собой гидролиз и установил обратимость этого процесса. Изучал белки мышц (миозин), печени, почек и мозга. Предложил разделять белковые фракции иа глобулиновую, строминовую и нуклеиновую. Изучал вопрос о связи различных белковых фракций между собой и с др. в-вами в цитоплазме живой клетки. Обнаружил антипепсин и антитрипсин. [c.143]

Нормальная плазма характеризуется несколькими видами антитромбиновой активности. Небольшой вклад в нее вносит а,-антитрипсин. На долю специфического аг-глобулина приходится около 25% всей антитромбиновой активности плазмы. Он образует необратимый комплекс с тромбином и другими [c.329]

Концентрация активаторов плазминогена повышается при ряде заболеваний, в том числе при некоторых формах рака и при шоке. Антиплазминовая активность, обусловленная а,-антитрипсином и а2-ингибитором плазмина, может снижаться при циррозе печени. Некоторые бактериальные продукты. например стрептокиназа, способны активировать плазминоген без расщепления его молекулы и могут быть ответственны за диффузные кровоизлияния, наблюдаемые иногда у больных с диссеминированными бактериальными инфекциями. [c.330]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология