Действие пепсина

Главный белок куриного яйца — альбумин — переваривается в кишечнике под действием фермента пепсина. Когда альбумин разлагается в лаборатории, за ходом реакции следят по выпадению осадка. Чем выше мутность, тем больше альбумин разложилось. Мы исследуем действие пепсина на ту форму альбумина, с которой чаще вссго приходится встречаться, — белок вареного яйца. [c.447]

Термолабильность ферментов т. е. инактивация их, связанная с разрывом полипептидных связей при повышении температуры,— денатурация белков, приводит к появлению оптимума температурного действия. С ростом температуры увеличивается скорость ферментативной реакции, но увеличивается и инактивация фермента. Поскольку белки являются амфотер-ными электролитами, для ферментов характерен также оптимум pH. Так, например, оптимум действия пепсина лежит в зоне pH = 1,5 —2,5, трипсина —8—11, сахаразы, выделенной из. дрожжей, — 4,6—5,0, сахаразы из кишечника — 6,2, амилазы из слюны или поджелудочной железы — 6,7—6,8 и т. д. Некоторые ферменты могут иметь различную величину оптимума pH для разных субстратов. Так, оптимум pH пепсина несколько меняется для разных белковых субстратов, тогда как карбогидразы [c.249]

Известно несколько различных семейств протеиназ, причем не все они обязательно содержат в активном центре серин. В одно из семейств входит пепсин желудка и родственные ферменты, например реннин из четвертого желудка (сычуга) теленка. Реннин вызывает быстрое свертывание молока и широко применяется в сыроварении. К этому же семейству относятся некоторые внутриклеточные катепсины и протеиназы различных грибов. Необычным свойством пепсинового семейства протеиназ является то, что они наиболее активны в интервале pH от 1 до 5. Это свойство делает понятным, почему серин и гистидин не входят в состав активного центра этих ферментов. Считают, что у кислых протеиназ в механизме двойного замещения роль нуклеофила выполняет карбоксилат-ион, а донором протона по отношению к уходящей группе служит вторая карбоксильная группа. Таким образом, механизм действия пепсина подобен механизму действия лизоцима. [c.113]

Подобного рода закономерности (а именно, увеличение потенциальной сорбционной способности субстрата не отражается на экспериментальном показателе сорбции, но последующая химическая реакция протекает быстрее) широко распространены в ферментативном катализе. Так, при изучении гидролиза центральной пептидной связи в серии синтетических субстратов под действием пепсина (табл. 10) [c.59]

Действие пепсина на различные белки [c.208]

В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) и абсолютной специфичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольщее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения, несмотря на то что эти белки существенно отличаются друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет ни углеводы, ни жиры. Объясняется это тем, что точкой приложения, местом действия пепсина является пептидная —СО—КН-связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, подобным местом является сложноэфирная связь. Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидролизующие а-гликозидные связи (но не 3-гликозидные связи, имеющиеся в целлюлозе) в полисахаридах, и др. Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, и их групповая специфичность, вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл. Относительной специфичностью наделены также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФ фосфорилирование почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются и специфические для каждой гексозы ферменты, выполняющие такое же фосфорилирование (см. главу 10). [c.142]

Действие пепсина на цепи А [267] и Б [272] окисленного инсулина (рис. 1 и 2), на кортикотропии [23] (рис. 6) и окисленную рибонуклеазу [17] (рис. 4) изучено довольно подробно. [c.208]

Пептиды, полученные под действием пепсина [c.518]

Работа 90. Исследование действия пепсина [c.165]

Методы, сочетающие определение состава незаменимых аминокислот гидролизата и осадка после действия пепсина [c.576]

Имеется доказательство того, что пепсин менее однороден, чем трипсин и химотрипсин [128]. Этим отчасти объясняется широкий спектр действия пепсина в отношений пептидных связей. Результаты изучения действия пепсина на синтетические субстраты показывают, что пепсин вызывает разрыв связей, в которых участвует аминогруппа аминокислот с боковой цепью ароматического характера. [c.207]

В противоположность далеко идущему гидролизу окисленной рибонуклеазы при действии пепсина в определенных условиях на нативный белок гидролизуется только одна пептидная связь с отщеплением от С-концевого участка тетрапептида и образованием вещества, лишенного ферментной активности [8]. [c.210]

Пепсин действует на внутренние пептидные связи, расщепляя белки на пептиды. О действии пепсина на белок, например на фибрин (нерастворимый белок плазмы), можно судить, наблюдая растворение кусочков фибрина. Полученный раствор дает положительную биуретовую реакцию, указывающую на появление в растворе пептидов. [c.165]

Скорость ферментативной реакции, как и активность фермента, в значительной степени определяется также присутствием в среде активаторов и ингибиторов первые повышают скорость реакции, а вторые тормозят эту реакцию. Активирующее влияние на скорость ферментативной реакции оказывают разнообразные вещества органической и неорганической природы. Так, соляная кислота активирует действие пепсина желудочного сока [c.145]

Протамины — простейшие белковые вещества, обладающие сильно выраженными основными свойствами. Растворяются в воде и аммиаке. При нагревании не свертываются. Под действием пепсина, не расщепляются. По химическому составу отличаются высоким содержанием диаминокислот. Содержатся протамины в зрелой сперме-рыб. [c.9]

Важнейшим результатом этих исследований является установление, что каждый протеолитический фермент является специфичным для гидролиза пептидной связи определенной аминокислоты. Так, пепсин гидролизует исключительно пептидную связь аминного конца остатка фенилаланина или тирозина. Для этого необходимо также наличие свободной карбоксильной группы в боковой цепи соседней аминокислоты или 8Н-группы остатка цистеина. Действие пепсина ингибируется соседней МНа-группой. Так, пенсии гидролизует, например, карбобензилокси-Ъ-глутамил- Ь-тирозин [c.427]

Геллер с сотрудниками испытали на людях продажный препарат гуминит и проверили кислотность желудочного сока до и после введения этого препарата. Гуминит обладает значительной емкостью по отношению к связыванию кислот и выделяет эквивалентное количество кальция. Он не вызывает накопления щелочи в организме и не подавляет действия пепсина. [c.174]

Данные, приведенные выше, позволяют установить последовательность четырех частей цепи А, но остается неясным, какой из двух центральных фрагментов, Ser-Val- ys или Ser-Leu-Tyr, стоит первым. Этот вопрос был решен ферментативным гидролизом цепи А действием пепсина, что приЕело к пептиду, не содержавшему аспарагиновой кислоты (Asp) или тирозина (Туг). Гидролиз этого пептида дал Ser-Val- ys и Ser-Leu. [c.1068]

Записывают время (в секундах), прошедшее от начала действия пепсина до начала створаживания молока. [c.189]

II. Взять четыре пробирки и в каждую из них поместить по нескольку волокон фибрина (белок крови, образующийся при свертывании) приблизительно поровну во всех пробирках. Затем в первую пробирку налить 5 мл раствора пепсина в 0,2%-ной соляной кислоте, во вторую — Ъ мл того же раствора, предварительно нейтрализованного по фенолфталеину добавлением 0,1 н. раствора едкого натра, а третью — 5 мл предварительно прокипяченного раствора пепсина и в четвертую — 5 мл 0,2%-ной соляной кислоты. Все четыре пробирки одновременно поставить на 20—30 мин в термостат при 38° С. Только в первой пробирке, в результате протеолитического расщепления, произойдет растворение волокон фибрина. Одна соляная кислота не изменит фибрина (4-я пробирка), если не считать легкого набухания волокон, а в нейтральной среде (2-я пробирка) пепсин окажется недостаточно активным (оптимум действия пепсина лежит при pH 1,6—2,0 и для различных белков он несколько отличен). [c.53]

Переваривание белков пепсином можно хорошо наблюдать на фибрине, который под действием пепсина становится растворимым, переходя в пептон. [c.159]

Оптимум створаживающего действия пепсина в отличие от его протеолитического действия лежит при pH = 4,8. Створаживать молоко в определенных условиях могут и другие протеолитические ферменты, [c.310]

Желудок Под действием пепсина перевариваются белки [c.745]

Кортикотропии свиньи расщепляется под действием пепсина аналогичным образом, давая три крупных активных обломка [23], состоящих из остатков 1—28, 1—30 и 1—31. Большое количество мелких пептидов получено из хвостового участка цепи кортикотропина, легко подвергающегося гидролизу [23, 196]. [c.210]

Установлено [27], что частично очищенный папаин способен атаковать синтетические субстраты амидного и пептидного типа. Аналогичными свойствами обладает и кристаллический фермент [178], который вызывает расщепление, хотя и с весьма различными скоростями, всех синтетических субстратов для трипсина, пепсина, химотрипсина, карбоксипепти-дазы и пептидаз. Из известных в настоящее время субстратов папаина наиболее чувствительным оказался бензоил-/-арги-ниламид. Атака фермента иа фракцию А окисленного инсулина свидетельствует о широком спектре гидролитического действия, напоминающем действие пепсина, хотя степень разрыва различных связей этими ферментами весьма различна. [c.210]

Для двух оставшихся классов протеолитических ферментов характерны совершенно другие механизмы действия. Пепсин [73] является основным компонентом группы протеолитических ферментов, активных в желудке при низких значениях pH. Хотя пепсин был вторым по времени ферментом, полученным в кристаллическом состоянии (1926 г.), детали его трехмерной структуры стали известны только в последнее время. Свиной пепсин содержит одну полипептидную цепь из 327 аминокислотных остатков известной последовательности. Для нее характерно наличие большого количества (29) аминокислотных остатков, содержащ,их карбоксильную группу, и, как полагают, две или три из них принимают участие в катализе. Так, фермент инактивируется диаз.о-метаном при pH 5,5, хотя для этого и требуется избыток реагента, а для полной инактивации необходима этерификация пяти карбоксильных групп. Более специфичными ингибиторами являются диазокетоны — аналоги субстрата. Toзил-L-фeнилaлaнилди-азометан (45), например, быстро ингибирует фермент в соотношении 1 1 [74] (схема (38) . [c.500]

Хотя детали каталитического механизма действия пепсина все еще не ясны, хорошо известно, что гидролиз амидной связи подвергается эффективному нуклеофильному катализу близлежащей карбоксильной группой. Например, гидролиз моноамида фталевой кислоты (46) проходит примерно в 10 раз быстрее гидролиза бензамида [75]. Эта реакция весьма чувствительна к изменениям структуры. Гидролиз наиболее реакциоиноспособных соединений (например, кислых амидов диметилмалеиновой кислоты (47), имеющих период полупревращения при 37 °С менее 1 с) подчиняется общему основному катализу. Механизм зтой реакции (39) указы- [c.500]

Три другие важные эндопептидазы трипсин, химотрипсин и эластаза, а также одна экзопептидаза-карбоксипептидаза, участвующие в дальнейшем после действия пепсина в переваривании белков, синтезируются в поджелудочной железе. Все они вырабатываются в неактивной форме, в виде проферментов, и их превращение в активные ферменты происходит в тонкой кишке, куда они поступают с панкреатическим соком. [c.420]

Изменение pH от 5,0 в кислую сторону сопровождается протеоли-тическим действием пепсина. Он превращает казеин в альбумозы и пептоны. Более глубого распада, до образования полипептидов, в действии пепсина обнаружено не было. [c.67]

Из методов неспецифического ферментативного расщепления чаще всего применяется гидролиз пепсином, папаином, бактериальными или грибковыми протеазами. Все три типа ферментов дают гидролизаты, представляющие собой сложную смесь мелких пептидов. В связи с этим их лучше использовать на конечных этапах расщепления крупных пептидов, полученных методами специфического гидролиза. Общий обзор методов ферментативного гидролиза сделал Хилл [34] подробные сводки о действии пепсина, папаина и бактериальных протеаз опубликовали Бовей и Янари [2], Смит и Киммель [781 и Хагихара [28] соответственно. [c.35]

Некоторые пентапептиды в концентрированном водном растворе при каталитическом действии пепсина могут вступать в реакцию поликонденсации с потерей воды (пластеиновая реакция). Смесь олигомеров пентапептида тирозил-лейцил-пролил-глутамил-фенилаланина была разделена на длинной колонке с сефадексом 0-25 (4,2X200 сж, 2,8 л) (фиг. 28). [c.153]

Переваривание белков начинается в желудке под влиянием фермента пепсина. Пепсин выделяется в виде профермента пепсиногена и на первом этапе активируется соля нон кислотой, а затем аутокаталитически, т. е. при действии пепсина на пепсиноген. [c.181]

Соляная кислота создает оптимальные условия среды для действия пепсина (pH 1,0—2,5) и вызывает набухание белка. Под действием пепсина белки расщепляются на высокомолекулярные о бломки, называемые пептонами. Пепсин гидролизует белки, особенно по связям, прилегающим к остаткам ароматических аминокислот, со стороны их аминогруппы и по связям, прилегающим к остаткам дикарбоновых аминокислот, со стороны их карбоксильной группы. [c.182]

Метод относится к зкспресс-методам, так как количественное определение пепсина производится в течение 1—5 минут. Метод основан на том, что створаживающее действие пепсина строго пропорционально количеству пепсина. Установлено, что 0,025 мг кристаллического пепсина при действии на 5 мл молочно-ацетатной смеси с pH 5,0 при температуре 25° производит створаживание молока через 60 секунд. [c.188]

Ход определения. В пробирку отмеривают микропипеткой 0,1 мл исследуемого желудочного сока или 0,1% раствора пепсина. В другую пробирку, стенки которой предварительно смочены молочно-ацетатной смесью, наливают 5 мл молоч-яо-ацетатной смеси. Молочно-ацетатную смесь быстро выливают в пробирку с желудочным соком, смесь энергично встряхивают и замечают по секундной стрелке часов или секундомеру начало действия пепсина. [c.189]

Пепсин — фермент, ускоряющий гидролиз белковых веществ, обнаруживаемый в желудочном соке и активный при pH 1,6—2,0. Клетки слизистой оболочки желудка образуют неактивную форму пепсина — пепсиноген (ирепепсин). Последний под действием пепсина превращается в пепсин. Этот автокатализ, однако, при кислотности среды, когда рН>5,4, не происходит, так как пепсин остается связанным в неактивном состоянии с ве-дцеством полипептидного характера (ингибитором). Только при кислотности более высокой т. е. при pH меньшем чем 5,4 пепсин освобождается от этого соединения, а ингибитор подвергается [c.52]

Энзиматический гидролиз белков пищи начинается в желудке млекопитающих под действием н елудочного сока, содсрл ащего соляную кислоту и пенсии. В период наиболее активного пищеварения содержимое желудка имеет pH 1,3—2,5. Пепсин — пеп-тид-пептидогидролаза ускоряет гидролиз белков, находящихся в состоянии амфкатионов.. Оптимум активности пепсина лел<ит около pH 2 и несколько отличен для различных белков. При рН>5,0 действие пепсина прекращается, а при рН>8,0 пепсин необратимо инактивируется. [c.185]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология